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- PDB-5zq3: PDE-Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zq3
タイトルPDE-Ubiquitin
要素
  • SidE
  • Ubiquitin
キーワードCELL INVASION / ubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / protein deubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway ...NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / protein deubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Termination of translesion DNA synthesis / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Regulation of TNFR1 signaling / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Assembly Of The HIV Virion / Degradation of GLI1 by the proteasome
類似検索 - 分子機能
SidE, DUB domain / SidE, mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE DUB domain / SidE, PDE domain / SidE phosphodiesterase (PDE) domain / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...SidE, DUB domain / SidE, mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE DUB domain / SidE, PDE domain / SidE phosphodiesterase (PDE) domain / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Uncharacterized protein laiD / SidE
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.182 Å
データ登録者Wang, Y. / Gao, A. / Gao, P.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
91753133 中国
31670903 中国
31700687 中国
XDB08020204 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Structural Insights into Non-canonical Ubiquitination Catalyzed by SidE.
著者: Wang, Y. / Shi, M. / Feng, H. / Zhu, Y. / Liu, S. / Gao, A. / Gao, P.
履歴
登録2018年4月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SidE
B: SidE
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,5994
ポリマ－104,5994
非ポリマー00
水6,125340
1
A: SidE
D: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2992
ポリマ－52,2992
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19540 Å2
手法PISA
2
B: SidE
C: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2992
ポリマ－52,2992
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.628, 55.888, 99.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SidE


分子量: 43578.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6RCR1, UniProt: Q6BBR6*PLUS
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8720.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 10000, Bicine

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→50 Å / Num. obs: 48429 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.18→2.22 Å / CC1/2: 0.704 / Rpim(I) all: 0.396 / Rrim(I) all: 0.984

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
Cootモデル構築
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ZQ5

5zq5


解像度: 2.182→49.109 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.91
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2135 2403 4.96 %
Rwork0.1879 --
obs0.1891 48429 92.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.182→49.109 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6869 0 0 340 7209
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.919460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4022650
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341012
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061241
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1823-2.22680.2986960.25661557X-RAY DIFFRACTION54
2.2268-2.27520.25731040.24361980X-RAY DIFFRACTION69
2.2752-2.32820.26081120.23952268X-RAY DIFFRACTION77
2.3282-2.38640.24931570.23172495X-RAY DIFFRACTION88
2.3864-2.45090.24861580.22642771X-RAY DIFFRACTION96
2.4509-2.5230.29021530.2162856X-RAY DIFFRACTION98
2.523-2.60450.27161450.20582849X-RAY DIFFRACTION98
2.6045-2.69750.22621320.20652895X-RAY DIFFRACTION99
2.6975-2.80550.25211520.21552907X-RAY DIFFRACTION100
2.8055-2.93320.24131540.21582930X-RAY DIFFRACTION100
2.9332-3.08780.24571510.20212870X-RAY DIFFRACTION99
3.0878-3.28130.23671360.19672913X-RAY DIFFRACTION99
3.2813-3.53450.21361460.19362897X-RAY DIFFRACTION100
3.5345-3.89010.21541420.16622938X-RAY DIFFRACTION100
3.8901-4.45270.15971400.15262931X-RAY DIFFRACTION99
4.4527-5.60860.15311620.15862970X-RAY DIFFRACTION100
5.6086-49.1210.18611630.16422999X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.66980.42270.17863.05870.72993.8767-0.19440.71660.2126-0.47460.0190.2669-0.5952-0.2907-0.01520.34830.1114-0.06580.38680.06660.19521.8218-3.3314-45.711
22.36820.30820.75751.47370.07542.67920.0914-0.027-0.04950.0504-0.26940.46760.2212-0.96410.0580.2073-0.02670.03220.5125-0.13040.3345-11.1369-14.3648-31.3142
32.45020.01840.1432.32070.59872.4928-0.0711-0.48040.15660.2025-0.0216-0.1413-0.29060.32860.02670.2892-0.0265-0.02350.1672-0.00410.191813.7627-0.0309-1.1643
41.27770.4134-0.19820.99580.19281.26160.0366-0.5411-0.48050.0399-0.0353-0.13480.08970.9795-0.0020.21590.0983-0.02950.33120.18550.309227.5243-15.3396-9.4771
51.20820.08710.86152.16521.27611.253-0.1371-0.7033-0.510.31730.0308-1.11310.13711.3974-0.01190.35080.117-0.09151.09280.22350.641347.4067-18.3759-8.5204
62.8652-0.53120.47241.0286-0.33672.0170.02390.2463-0.2719-0.0036-0.1921-0.03970.06910.37390.15060.2980.00660.02250.1870.05850.261118.791-10.9109-19.1652
74.02140.9447-1.25212.04480.23940.60420.190.8273-0.21-0.36880.0384-0.75140.44191.00640.05490.29890.12990.06560.90910.04690.457641.1364-10.7473-29.1142
83.6214-1.48360.25612.75131.47877.04480.10260.56740.1248-0.571-0.1828-0.28470.07310.44040.06820.3522-0.00420.05310.82440.13530.344539.1306-3.4845-34.101
93.1276-0.48211.75490.36630.44122.9632-0.1603-0.17650.76890.0032-0.1687-0.5457-0.74670.6536-0.0360.2923-0.1366-0.0090.72610.20710.576340.04360.006-24.8979
104.70992.7299-0.0862.35441.76024.184-0.02750.13120.14440.0415-0.1334-1.0369-0.12711.0915-0.11840.2732-0.02480.0170.760.13680.423541.2701-5.1984-23.5107
113.6793-2.9557-0.06232.37070.06570.2287-0.145-0.7287-0.79440.33770.32520.80070.1483-0.04090.24340.0473-0.17970.26041.7184-0.23540.5942-26.5866-9.3818-18.7233
121.7177-0.4262-0.93072.2331-0.10011.0449-0.1061-0.32520.31060.7280.00141.1072-0.5301-0.9301-0.07680.056-0.12150.25071.9323-0.50821.1115-26.6707-5.5671-17.1423
130.33320.2653-0.02450.24350.0890.41460.07640.19630.3168-0.1287-0.44880.5969-0.3366-0.5456-0.35370.21140.49370.07541.9602-0.95411.2859-22.37362.9544-18.0431
141.4299-1.144-1.15081.30170.77960.98490.0769-0.05910.71520.04220.0202-0.1229-0.3182-0.2561-0.11880.69260.3908-0.07541.6505-0.69721.4556-30.05761.0716-27.9032
153.07680.48740.06340.08360.03390.1140.1779-0.4763-0.40640.01470.23880.54330.1934-0.3504-0.61070.30330.1508-0.16381.937-0.46681.6468-35.0396-7.2328-24.1167
162.1282-1.67551.66261.689-0.17134.7885-0.49780.07030.66650.0972-0.22860.1961-0.8403-0.14160.23310.35510.0886-0.181.2286-0.32590.6194-17.42120.0717-24.5369
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 222 through 393 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 394 through 579 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 222 through 393 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 394 through 494 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 495 through 513 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 514 through 578 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1 through 22 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 23 through 34 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 35 through 56 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 57 through 74 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 1 through 7 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 8 through 22 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 23 through 44 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 45 through 56 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 57 through 65 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 66 through 74 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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