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万見
- PDB-5zn0: Joint X-ray/neutron structure of protein kinase ck2 alpha subunit -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zn0
タイトルJoint X-ray/neutron structure of protein kinase ck2 alpha subunit
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / kinase / ck2 / human / casein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / kinase activity / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Shibazaki, C. / Arai, S. / Shimizu, R. / Kinoshita, T. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Sunami, T. / Kuroki, R. / Adachi, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP16KT0063 日本
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Hydration Structures of the Human Protein Kinase CK2 alpha Clarified by Joint Neutron and X-ray Crystallography.
著者: Shibazaki, C. / Arai, S. / Shimizu, R. / Saeki, M. / Kinoshita, T. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Kurosaki, Y. / Sunami, T. / Kuroki, R. / Adachi, M.
履歴
登録2018年4月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22018年12月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_source
Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_detector.type ..._diffrn_detector.detector / _diffrn_detector.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.source / _diffrn_source.type
改定 1.32018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年3月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5353
ポリマ－39,3431
非ポリマー1922
水7,530418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area440 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area15460 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)58.604, 45.442, 63.612
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 39342.879 Da / 分子数: 1 / 変異: C147A,C220A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DOD / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 418 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.85M ammonium sulfate, 5% acetonitrile, 2mM DTT

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
NUCLEAR REACTORFRM II BIODIFF22.668
シンクロトロンPhoton Factory BL-5A11
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2014年2月4日
BIODIFF2IMAGE PLATE2014年11月9日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.6681
211
反射

Entry-ID: 5ZN0

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.1-3612664499.950.038121.3
1.9-33.8240399720.09128.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.1-1.143.40.3994.3199.9
1.9-1.971.60.4511.6289

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化

SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / 構造決定の手法: 分子置換 / 位相誤差: 22.9 / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 開始モデル: 3WAR

3war

解像度 (Å)Refine-IDBiso max (Å2)Biso mean (Å2)Biso min (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)σ(F)立体化学のターゲット値
1.1-36.01X-RAY DIFFRACTION133.5532.71646.890.2120.1860.1886332126605599.61.34
1.9-33.76NEUTRON DIFFRACTION0.2470.1880.1911203240295.0196.90NULL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→36.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2764 0 10 418 3192
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08811085
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3561642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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