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- PDB-5zkh: Crystal Structure of N-terminal Domain of Plasmodium falciparum p43 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zkh
タイトルCrystal Structure of N-terminal Domain of Plasmodium falciparum p43
要素Aminoacyl tRNA synthetase complex-interacting multifunctional protein P43
キーワードLIGASE / GST-like domain / AIMP1 / Plasmodium
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA-binding domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.991 Å
データ登録者Manickam, Y. / Sharma, A. / Khan, S.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural analysis of aminoacyl-tRNA synthetase-interacting multifunctional proteins from plasmodium species
著者: Manickam, Y. / Sharma, A.
履歴
登録2018年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminoacyl tRNA synthetase complex-interacting multifunctional protein P43
B: Aminoacyl tRNA synthetase complex-interacting multifunctional protein P43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7942
ポリマ－42,7942
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.710, 44.371, 77.472
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.940, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Aminoacyl tRNA synthetase complex-interacting multifunctional protein P43


分子量: 21396.859 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate Dd2) (マラリア病原虫)
遺伝子: PFDG_03875 / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: A0A0L7M8L6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 7156 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.348 / Net I/σ(I): 10.5 / Num. measured all: 43159
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
3-3.055.30.5523371.455198.8
3.05-3.115.50.513621.363199.7
3.11-3.175.70.4643521.351199.4
3.17-3.235.80.4263481.334199.4
3.23-3.360.3813671.2681100
3.3-3.3860.2863351.312199.4
3.38-3.466.10.2313771.324199.7
3.46-3.566.30.1863261.2671100
3.56-3.666.20.163651.2441100
3.66-3.786.30.1443621.3021100
3.78-3.916.20.1133581.3371100
3.91-4.076.30.0933521.3651100
4.07-4.266.20.083551.3371100
4.26-4.486.30.0633601.3931100
4.48-4.766.20.0613521.3481100
4.76-5.136.20.0543581.3571100
5.13-5.646.20.0633741.3981100
5.64-6.466.10.0613611.2811100
6.46-8.136.10.0443641.3191100
8.13-505.70.0313911.6171100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.991→36.464 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2542 335 4.69 %
Rwork0.2142 --
obs0.2161 7144 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 152.46 Å2 / Biso mean: 72.5903 Å2 / Biso min: 32.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.991→36.464 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2499 0 0 0 2499
残基数----328
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.5789 Å / Origin y: 3.7971 Å / Origin z: 17.2137 Å
111213212223313233
T0.4723 Å2-0.0116 Å20.0216 Å2-0.3832 Å2-0.0362 Å2--0.3779 Å2
L3.5341 °20.7848 °2-0.6255 °2-2.4033 °2-0.1102 °2--2.1418 °2
S0.0025 Å °0.007 Å °-0.0754 Å °0.0836 Å °-0.0036 Å °0.2449 Å °-0.0512 Å °-0.0276 Å °0.0428 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 171
2X-RAY DIFFRACTION1allB2 - 171

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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