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- PDB-5zgl: hnRNP A1 segment GGGYGGS (residues 234-240) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zgl
タイトルhnRNP A1 segment GGGYGGS (residues 234-240)
要素7-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / phase separation / reversibility
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / cellular response to glucose starvation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 0.95 Å
データ登録者Xie, M. / Luo, F. / Gui, X. / Zhao, M. / He, J. / Li, D. / Liu, C.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis for reversible amyloids of hnRNPA1 elucidates their role in stress granule assembly.
著者: Xinrui Gui / Feng Luo / Yichen Li / Heng Zhou / Zhenheng Qin / Zhenying Liu / Jinge Gu / Muyun Xie / Kun Zhao / Bin Dai / Woo Shik Shin / Jianhua He / Lin He / Lin Jiang / Minglei Zhao / Bo ...著者: Xinrui Gui / Feng Luo / Yichen Li / Heng Zhou / Zhenheng Qin / Zhenying Liu / Jinge Gu / Muyun Xie / Kun Zhao / Bin Dai / Woo Shik Shin / Jianhua He / Lin He / Lin Jiang / Minglei Zhao / Bo Sun / Xueming Li / Cong Liu / Dan Li /
要旨: Subcellular membrane-less organelles consist of proteins with low complexity domains. Many of them, such as hnRNPA1, can assemble into both a polydisperse liquid phase and an ordered solid phase of ...Subcellular membrane-less organelles consist of proteins with low complexity domains. Many of them, such as hnRNPA1, can assemble into both a polydisperse liquid phase and an ordered solid phase of amyloid fibril. The former mirrors biological granule assembly, while the latter is usually associated with neurodegenerative disease. Here, we observe a reversible amyloid formation of hnRNPA1 that synchronizes with liquid-liquid phase separation, regulates the fluidity and mobility of the liquid-like droplets, and facilitates the recruitment of hnRNPA1 into stress granules. We identify the reversible amyloid-forming cores of hnRNPA1 (named hnRACs). The atomic structures of hnRACs reveal a distinct feature of stacking Asp residues, which contributes to fibril reversibility and explains the irreversible pathological fibril formation caused by the Asp mutations identified in familial ALS. Our work characterizes the structural diversity and heterogeneity of reversible amyloid fibrils and illuminates the biological function of reversible amyloid formation in protein phase separation.
履歴
登録2018年3月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年3月4日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 7-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
B: 7-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1072
ポリマ－1,1072
非ポリマー00
水724
1
A: 7-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
  • 554 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5541
ポリマ－5541
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 7-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1


  • 登録者が定義した集合体
  • 554 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5541
ポリマ－5541
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)11.957, 10.141, 21.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.110, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド 7-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 / hnRNP A1 / Helix-destabilizing protein / Single-strand RNA-binding protein / hnRNP core protein A1


分子量: 553.526 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09651
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.95→11.771 Å / Num. obs: 5179 / 冗長度: 3.267 % / Biso Wilson estimate: 6.903 Å2 / Net I/σ(I): 13.59
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
0.95-0.983.0170.1796.641780.9620.21836.2
0.98-13.1890.1158.632060.9840.13946.4
1-1.033.2720.1238.483560.9910.14781.1
1.03-1.063.3040.1099.463590.990.1384.9
1.06-1.13.4160.09410.243390.9950.11185.4
1.1-1.143.3670.07412.723760.9940.08888.7
1.14-1.183.3660.0712.763520.9970.08391.2
1.18-1.233.3040.07612.853160.9980.09191.3
1.23-1.283.3880.07214.063200.9930.08689.1
1.28-1.353.3150.07913.72980.9870.09489.5
1.35-1.423.2440.07214.153160.9880.08697.8
1.42-1.53.2560.06415.712700.9920.07687.7
1.5-1.613.2490.06116.682770.9920.074100
1.61-1.743.1920.05917.072600.9940.07290.9
1.74-1.93.310.05618.262260.9940.06798.7
1.9-2.133.1580.05818.432090.9910.06993.3
2.13-2.463.0770.05418.841940.9920.06696.5
2.46-3.013.1060.05419.141600.9940.06698.2
3.01-4.253.0360.05918.751120.9920.07388.2
4.25-11.7743.1450.05419.24550.9970.06478.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
XSCALEデータスケーリング
HKL-2000データ収集
SHELXD位相決定
SHELXTモデル構築
SHELXLモデル構築
精密化解像度: 0.95→11.771 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 14.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1211 518 10.04 %
Rwork0.0998 4642 -
obs0.102 5160 82.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 44.26 Å2 / Biso mean: 7.4997 Å2 / Biso min: 3.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.95→11.771 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数78 0 0 4 82
Biso mean---30.63 -
残基数----14
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01278
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.193100
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0954
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01416
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.12722
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
0.95-1.04560.1871900.128582591558
1.0456-1.19670.1171340.09531206134087
1.1967-1.50730.09981430.09471281142491
1.5073-11.77220.12371510.09921330148195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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