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データを開く
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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5z0f | ||||||
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タイトル | Crystal structure of copper-bound tyrosinase from Streptomyces castaneoglobisporus in complex with the caddie protein obtained by soaking in the hydroxylamine-containing solution for 10 min at 298 K | ||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE/METAL BINDING PROTEIN / tyrosinase / catalytic mechanism / OXIDOREDUCTASE-METAL BINDING PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() melanin biosynthetic process / oxidoreductase activity / copper ion binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Matoba, Y. / Sugiyama, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Catalytic mechanism of tyrosinase implied from the quinone formation on the Tyr98 residue of the caddie protein 著者: Matoba, Y. / Sugiyama, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 180.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 140 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 458.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 464.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 29.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 32089.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: HUT6202 / 遺伝子: tyrC / プラスミド: pET-mel2 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 14105.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: HUT6202 / 遺伝子: orf378 / プラスミド: pET-mel2 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-非ポリマー , 4種, 394分子 






#3: 化合物 | ChemComp-CU / #4: 化合物 | ChemComp-PER / | #5: 化合物 | ChemComp-NO3 / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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配列の詳細 | TYR98 IN PROTEIN MELC WAS PARTIALLY HYDROXYLAT |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.96 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: PEG 3350, SODIUM NITRATE, HEPES, PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.16→50 Å / Num. obs: 118976 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 41.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.16→1.2 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1wxc 解像度: 1.16→30 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
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Refine analyze | Num. disordered residues: 27 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3262.46 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.16→30 Å
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拘束条件 |
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