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万見
- PDB-5z0f: Crystal structure of copper-bound tyrosinase from Streptomyces ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z0f
タイトルCrystal structure of copper-bound tyrosinase from Streptomyces castaneoglobisporus in complex with the caddie protein obtained by soaking in the hydroxylamine-containing solution for 10 min at 298 K
要素
  • MelC
  • Tyrosinase
キーワードOXIDOREDUCTASE/METAL BINDING PROTEIN / tyrosinase / catalytic mechanism / OXIDOREDUCTASE-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosinase activity / melanin biosynthetic process / pigmentation / copper ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tyrosinase co-factor MelC1 / Tyrosinase co-factor MelC1 / protein ne1242 fold / protein ne1242 domain like / Copper chaperone GriE/MELC1 superfamily / di-copper center containing domain from catechol oxidase / Di-copper center containing domain from catechol oxidase / : / Tyrosinase CuA-binding region signature. / Common central domain of tyrosinase ...Tyrosinase co-factor MelC1 / Tyrosinase co-factor MelC1 / protein ne1242 fold / protein ne1242 domain like / Copper chaperone GriE/MELC1 superfamily / di-copper center containing domain from catechol oxidase / Di-copper center containing domain from catechol oxidase / : / Tyrosinase CuA-binding region signature. / Common central domain of tyrosinase / Tyrosinase and hemocyanins CuB-binding region signature. / Tyrosinase copper-binding domain / Di-copper centre-containing domain superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / NITRATE ION / PEROXIDE ION / MelC / Tyrosinase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces castaneoglobisporus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.16 Å
データ登録者Matoba, Y. / Sugiyama, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
KAKENHI25109530, 15H009470 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Catalytic mechanism of tyrosinase implied from the quinone formation on the Tyr98 residue of the caddie protein
著者: Matoba, Y. / Sugiyama, M.
履歴
登録2017年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosinase
B: MelC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,97715
ポリマ－46,1952
非ポリマー78213
水6,864381
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area14070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.650, 96.990, 54.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

CU

21A-563-

HOH

31A-605-

HOH

41A-623-

HOH

51A-631-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosinase


分子量: 32089.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces castaneoglobisporus (バクテリア)
株: HUT6202 / 遺伝子: tyrC / プラスミド: pET-mel2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q83WS2, tyrosinase
#2: タンパク質 MelC / caddie protein


分子量: 14105.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces castaneoglobisporus (バクテリア)
株: HUT6202 / 遺伝子: orf378 / プラスミド: pET-mel2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q83WS1

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非ポリマー , 4種, 394分子

#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-PER / PEROXIDE ION


分子量: 31.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#5: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細TYR98 IN PROTEIN MELC WAS PARTIALLY HYDROXYLATED TO DAH.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PEG 3350, SODIUM NITRATE, HEPES, PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.16→50 Å / Num. obs: 118976 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 41.8
反射 シェル解像度: 1.16→1.2 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS位相決定
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1wxc

1wxc


解像度: 1.16→30 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1598 5956 5 %RANDOM
Rwork0.1279 ---
all0.1282 ---
obs0.1282 118833 99.2 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 27 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3262.46
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.16→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2910 0 55 381 3346
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0293
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.091
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.088
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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