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- PDB-5ypz: Crystal structure of minor pilin CofB from CFA/III complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ypz
タイトルCrystal structure of minor pilin CofB from CFA/III complexed with N-terminal peptide fragment of CofJ
要素
  • CofB
  • CofJ
キーワードCELL ADHESION / Colonization factor / Type IVb pili / minor pilin / CFA/III
機能・相同性: / CofB, pilin domain / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / membrane / metal ion binding / CofJ / CofB
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.521 Å
データ登録者Oki, H. / Kawahara, K. / Maruno, T. / Imai, T. / Muroga, Y. / Fukakusa, S. / Iwashita, T. / Kobayashi, Y. / Matsuda, S. / Kodama, T. ...Oki, H. / Kawahara, K. / Maruno, T. / Imai, T. / Muroga, Y. / Fukakusa, S. / Iwashita, T. / Kobayashi, Y. / Matsuda, S. / Kodama, T. / Iida, T. / Yoshida, T. / Ohkubo, T. / Nakamura, S.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Interplay of a secreted protein with type IVb pilus for efficient enterotoxigenicEscherichia colicolonization.
著者: Oki, H. / Kawahara, K. / Maruno, T. / Imai, T. / Muroga, Y. / Fukakusa, S. / Iwashita, T. / Kobayashi, Y. / Matsuda, S. / Kodama, T. / Iida, T. / Yoshida, T. / Ohkubo, T. / Nakamura, S.
履歴
登録2017年11月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CofB
B: CofB
C: CofB
D: CofJ
E: CofJ
F: CofJ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,2376
ポリマ－168,2376
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, CofB, chain A and B and C, forms homo-trimer. The complex was confirmed AUC. N-terminal fragments of CofJ, chain D and E and F, bind to the homotrimer of CofB.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29770 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area60120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.216, 157.216, 118.132
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 CofB


分子量: 53593.441 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: cofB / プラスミド: pET-48b / 細胞株 (発現宿主): T7 Express LysY cells / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle / 参照: UniProt: Q93I73
#2: タンパク質・ペプチド CofJ


分子量: 2485.682 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93I65

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100mM CAPS pH 10.5, 20% PEG8000, 200mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.52→60 Å / Num. obs: 20699 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 90.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.29 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.304 / Χ2: 1.928 / Net I/σ(I): 4.7 / Num. measured all: 229612
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.52-3.5810.61.86310350.50.6011.9581.627100
3.58-3.6510.71.65810210.5110.5311.7421.647100
3.65-3.7210.81.25710400.6290.4011.321.625100
3.72-3.7910.81.00210240.7580.3191.0521.659100
3.79-3.8710.91.04710000.7690.3321.0991.671100
3.87-3.96110.86310550.8930.2730.9051.692100
3.96-4.0611.10.73310190.8930.2310.7691.738100
4.06-4.1711.20.60910250.9020.1910.6381.74100
4.17-4.311.20.50210350.9440.1570.5261.8100
4.3-4.4311.30.41610320.950.130.4361.868100
4.43-4.5911.30.33110310.9690.1030.3471.866100
4.59-4.7811.30.30610330.9740.0950.3211.949100
4.78-4.9911.40.27610220.9760.0860.2891.911100
4.99-5.2611.30.26710480.9780.0830.2791.944100
5.26-5.5911.40.27710310.9780.0860.291.915100
5.59-6.0211.30.26110400.9820.0810.2731.955100
6.02-6.6211.30.22610330.9860.070.2372.001100
6.62-7.5811.30.1510500.9920.0470.1582.118100
7.58-9.5411.20.09310480.9970.0290.0972.418100
9.54-6010.60.06410770.9980.0210.0673.35199.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AX6

5ax6


解像度: 3.521→54.187 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2316 1985 9.6 %
Rwork0.1921 18683 -
obs0.1958 20668 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 222.38 Å2 / Biso mean: 106.5354 Å2 / Biso min: 25.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.521→54.187 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11241 0 0 0 11241
残基数----1473
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411436
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77715507
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521773
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052022
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9034218
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.5209-3.6090.36521410.301713181459
3.609-3.70650.34371420.291913351477
3.7065-3.81550.28891410.260213151456
3.8155-3.93870.2971390.244113451484
3.9387-4.07940.26251460.217113221468
4.0794-4.24270.24671400.195113301470
4.2427-4.43570.22421340.168513291463
4.4357-4.66940.21071470.156813261473
4.6694-4.96180.20291440.157513261470
4.9618-5.34460.20191430.157113321475
5.3446-5.88180.20351410.170913381479
5.8818-6.73160.23591420.189113351477
6.7316-8.47590.18541390.18313631502
8.4759-54.19310.20511460.176713691515

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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