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Yorodumi- PDB-5ynq: Crystal structure of MERS-CoV nsp16/nsp10 complex bound to SAH an... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ynq | ||||||
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Title | Crystal structure of MERS-CoV nsp16/nsp10 complex bound to SAH and m7GpppG | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / complex / inhibitor | ||||||
Function / homology | Function and homology information mRNA capping enzyme complex / host cell membrane / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / methyltransferase activity / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / 3'-5'-RNA exonuclease activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / 5'-3' DNA helicase activity / symbiont-mediated degradation of host mRNA ...mRNA capping enzyme complex / host cell membrane / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / methyltransferase activity / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / 3'-5'-RNA exonuclease activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / 5'-3' DNA helicase activity / symbiont-mediated degradation of host mRNA / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / G-quadruplex RNA binding / omega peptidase activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / endonuclease activity / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / methylation / cysteine-type deubiquitinase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / single-stranded RNA binding / viral protein processing / lyase activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / induction by virus of host autophagy / viral translational frameshifting / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Human betacoronavirus 2c EMC/2012 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.958 Å | ||||||
Authors | Wei, S.M. / Yang, L. / Ke, Z.H. / Guo, D.Y. / Fan, C.P. | ||||||
Funding support | China, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Structural insights into the molecular mechanism of MERS Coronavirus RNA ribose 2'-O-methylation by nsp16/nsp10 protein complex Authors: Wei, S.M. / Yang, L. / Ke, Z.H. / Liu, Q.Y. / Yang, Z.Z. / Chen, Y. / Guo, D.Y. / Fan, C.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ynq.cif.gz | 183.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ynq.ent.gz | 145.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ynq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ynq_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5ynq_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 5ynq_validation.xml.gz | 19.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5ynq_validation.cif.gz | 26.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yn/5ynq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yn/5ynq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5yn5C 5yn6C 5yn8C 5ynbC 5ynfC 5yniC 5ynjC 5ynmC 5ynnC 5ynoC 5ynpC 3r24S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 33737.594 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human betacoronavirus 2c EMC/2012 / Gene: orf1ab / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: K0BWD0 |
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#2: Protein | Mass: 14902.897 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human betacoronavirus 2c EMC/2012 / Gene: orf1ab / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: K4LC41 |
-Non-polymers , 4 types, 171 molecules
#3: Chemical | ChemComp-SAH / | ||
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#4: Chemical | ChemComp-GTG / | ||
#5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.87 Å3/Da / Density % sol: 57.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 10% PEG 5000 ME, 5% Tascimate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.9778 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / Detector: PIXEL / Date: Mar 3, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9778 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.96→48.4 Å / Num. obs: 81914 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 9.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.06 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 22.3 |
Reflection shell | Highest resolution: 1.96 Å / Redundancy: 9.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 3576 / CC1/2: 0.843 / Rsym value: 0.76 / % possible all: 99.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3r24 Resolution: 1.958→45.349 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 23.97 / Stereochemistry target values: ML Details: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.958→45.349 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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