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- PDB-5yjl: Crystal structure of Arabidopsis glutamyl-tRNA reductase in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yjl
タイトルCrystal structure of Arabidopsis glutamyl-tRNA reductase in complex with NADPH and GBP
要素
  • Glutamyl-tRNA reductase 1グルタミル-tRNAレダクターゼ
  • Glutamyl-tRNA reductase-binding protein
キーワードPHOTOSYNTHESIS (光合成) / GTR / ALA / tetrapyrrole (テトラピロール)
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミル-tRNAレダクターゼ / glutamyl-tRNA reductase activity / tetrapyrrole biosynthetic process / positive regulation of heme biosynthetic process / chloroplast membrane / chlorophyll biosynthetic process / chloroplast thylakoid / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / photosynthetic electron transport chain / heme biosynthetic process ...グルタミル-tRNAレダクターゼ / glutamyl-tRNA reductase activity / tetrapyrrole biosynthetic process / positive regulation of heme biosynthetic process / chloroplast membrane / chlorophyll biosynthetic process / chloroplast thylakoid / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / photosynthetic electron transport chain / heme biosynthetic process / 葉緑体 / protein-membrane adaptor activity / post-embryonic development / 葉緑体 / NADP binding / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal domain / グルタミル-tRNAレダクターゼ / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal / Tetrapyrrole biosynthesis, glutamyl-tRNA reductase, dimerisation domain / Glutamyl-tRNA reductase, conserved site / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal domain superfamily / Glutamyl tRNA-reductase dimerization domain superfamily / Glutamyl-tRNAGlu reductase, dimerisation domain / Glutamyl-tRNAGlu reductase, N-terminal domain / Glutamyl-tRNA reductase signature. ...Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal domain / グルタミル-tRNAレダクターゼ / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal / Tetrapyrrole biosynthesis, glutamyl-tRNA reductase, dimerisation domain / Glutamyl-tRNA reductase, conserved site / Glutamyl-tRNA reductase, N-terminal domain superfamily / Glutamyl tRNA-reductase dimerization domain superfamily / Glutamyl-tRNAGlu reductase, dimerisation domain / Glutamyl-tRNAGlu reductase, N-terminal domain / Glutamyl-tRNA reductase signature. / PNP-oxidase-like / Domain of unknown function DUF2470 / Domain of unknown function (DUF2470) / Haem oxygenase HugZ-like superfamily / Split barrel-like / Quinate/shikimate 5-dehydrogenase/glutamyl-tRNA reductase / Shikimate / quinate 5-dehydrogenase / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Beta Polymerase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Barrel / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glutamyl-tRNA reductase 1, chloroplastic / Glutamyl-tRNA reductase-binding protein, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zhao, A. / Han, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
the National Natural Science Foundation of China31500243 中国
引用ジャーナル: Photosyn. Res. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of Arabidopsis thaliana glutamyl-tRNAGlureductase in complex with NADPH and glutamyl-tRNAGlureductase binding protein
著者: Zhao, A. / Han, F.
履歴
登録2017年10月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id
改定 1.22018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.formula_weight
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA reductase 1
C: Glutamyl-tRNA reductase-binding protein
B: Glutamyl-tRNA reductase 1
D: Glutamyl-tRNA reductase-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,3126
ポリマ－172,8254
非ポリマー1,4872
水5,909328
1
A: Glutamyl-tRNA reductase 1
B: Glutamyl-tRNA reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,7674
ポリマ－104,2802
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5470 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area37060 Å2
手法PISA
2
C: Glutamyl-tRNA reductase-binding protein
D: Glutamyl-tRNA reductase-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5452
ポリマ－68,5452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area23790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.340, 83.757, 344.581
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutamyl-tRNA reductase 1 / グルタミル-tRNAレダクターゼ / GluTR


分子量: 52139.902 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 73-543 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NAP
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: HEMA1 / プラスミド: PMAL-C5X / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42804, グルタミル-tRNAレダクターゼ
#2: タンパク質 Glutamyl-tRNA reductase-binding protein / GluTR-binding protein / Protein PROTON GRADIENT REGULATION 7


分子量: 34272.648 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 42-317 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PGR7 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LU39
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.17 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 22.5%(w/v) PEG 3,350, 0.3M ammonium citrate tribasic, pH 7.0, 0.4mM NADPH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→32.958 Å / Num. obs: 48449 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.687 / Rsym value: 0.687 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N7R

4n7r


解像度: 2.7→32.958 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2737 2459 5.08 %
Rwork0.2134 --
obs0.2165 48449 98.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→32.958 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10153 0 96 328 10577
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910461
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.11614189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7683857
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421652
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051814
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.75190.35881290.24912474X-RAY DIFFRACTION98
2.7519-2.8080.33081250.24562562X-RAY DIFFRACTION100
2.808-2.86910.35181260.24452564X-RAY DIFFRACTION98
2.8691-2.93580.34431280.24512498X-RAY DIFFRACTION99
2.9358-3.00910.31371340.23662536X-RAY DIFFRACTION98
3.0091-3.09040.27631330.22662503X-RAY DIFFRACTION99
3.0904-3.18130.30681390.22672531X-RAY DIFFRACTION98
3.1813-3.28390.31771330.21782538X-RAY DIFFRACTION100
3.2839-3.40120.29811440.22822519X-RAY DIFFRACTION98
3.4012-3.53720.29251400.21312552X-RAY DIFFRACTION99
3.5372-3.6980.26871380.20782549X-RAY DIFFRACTION99
3.698-3.89260.24781370.20262517X-RAY DIFFRACTION98
3.8926-4.13610.24641490.18992571X-RAY DIFFRACTION99
4.1361-4.45470.25381370.18632574X-RAY DIFFRACTION98
4.4547-4.90170.23551370.17692571X-RAY DIFFRACTION98
4.9017-5.6080.27231400.19622562X-RAY DIFFRACTION97
5.608-7.05410.28331450.24342626X-RAY DIFFRACTION99
7.0541-32.960.25161450.22752743X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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