[日本語] English
万見
- PDB-5y90: MAP2K7 mutant -C218S -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y90
タイトルMAP2K7 mutant -C218S
要素Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / protein kinase (プロテインキナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN kinase kinase activity / regulation of motor neuron apoptotic process / MAPキナーゼキナーゼ / response to osmotic stress / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of telomere capping / MAP kinase kinase activity / Uptake and function of anthrax toxins / MAP kinase activity / cellular response to interleukin-1 ...JUN kinase kinase activity / regulation of motor neuron apoptotic process / MAPキナーゼキナーゼ / response to osmotic stress / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of telomere capping / MAP kinase kinase activity / Uptake and function of anthrax toxins / MAP kinase activity / cellular response to interleukin-1 / response to tumor necrosis factor / stress-activated MAPK cascade / response to UV / positive regulation of JUN kinase activity / JNK cascade / positive regulation of telomerase activity / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / molecular function activator activity / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / response to wounding / 細胞老化 / response to heat / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / リン酸化 / protein serine kinase activity / apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / magnesium ion binding / シグナル伝達 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Kinoshita, T. / Hashimoto, T. / Sogabe, Y. / Matsumoto, T. / Sawa, M. / Fukada, H.
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2017
タイトル: High-resolution structure discloses the potential for allosteric regulation of mitogen-activated protein kinase kinase 7
著者: Kinoshita, T. / Hashimoto, T. / Sogabe, Y. / Fukada, H. / Matsumoto, T. / Sawa, M.
履歴
登録2017年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2205
ポリマ－36,8521
非ポリマー3684
水6,143341
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area16600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.396, 70.607, 92.155
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7 / MAPKK 7 / JNK-activating kinase 2 / MAPK/ERK kinase 7 / MEK 7 / Stress-activated protein kinase ...MAPKK 7 / JNK-activating kinase 2 / MAPK/ERK kinase 7 / MEK 7 / Stress-activated protein kinase kinase 4 / SAPKK4 / c-Jun N-terminal kinase kinase 2 / JNKK 2


分子量: 36851.641 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 103-419 / 変異: C218S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: hexahistidine tagged at the C-terminal / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP2K7, JNKK2, MEK7, MKK7, PRKMK7, SKK4 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: O14733, MAPキナーゼキナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG3350, sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→56.05 Å / Num. obs: 84643 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 60.4
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.878 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5b2l

5b2l


解像度: 1.3→56.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / SU B: 1.547 / SU ML: 0.029 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.043 / ESU R Free: 0.045 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16714 3853 5 %RANDOM
Rwork0.12685 ---
obs0.12887 73650 91.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 30.699 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å2-0 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.3→56.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2422 0 24 341 2787
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0192654
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022628
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1411.9823593
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.26936097
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0475344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.23823.729118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.33315511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.3381519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0212952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02593
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.6642.5081270
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other8.5672.5021269
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.7713.7341595
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.8153.7391596
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.8193.181384
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other10.7943.1791384
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other12.14.4941981
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined16.07723.0933318
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other16.06323.093318
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.24535282
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free96.7595100
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded32.62755453
LS精密化 シェル解像度: 1.301→1.335 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 57 -
Rwork0.191 1182 -
obs--20.04 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る