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- PDB-5y38: Crystal structure of C7orf59-HBXIP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y38
タイトルCrystal structure of C7orf59-HBXIP complex
要素
  • Ragulator complex protein LAMTOR4
  • Ragulator complex protein LAMTOR5
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ragulator / LAMTOR / HBXIP / C7orf59
機能・相同性
機能・相同性情報


FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to lysosome / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / Macroautophagy / regulation of cell size / mTORC1-mediated signalling ...FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to lysosome / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / Macroautophagy / regulation of cell size / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of TORC1 signaling / viral genome replication / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of interleukin-8 production / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to amino acid stimulus / response to virus / positive regulation of protein localization to nucleus / late endosome membrane / lysosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zhang, T. / Ding, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2017
タイトル: Structural basis for Ragulator functioning as a scaffold in membrane-anchoring of Rag GTPases and mTORC1
著者: Zhang, T. / Wang, R. / Wang, Z. / Wang, X. / Wang, F. / Ding, J.
履歴
登録2017年7月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ragulator complex protein LAMTOR5
B: Ragulator complex protein LAMTOR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9245
ポリマ-21,6362
非ポリマー2883
18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area8800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.541, 58.541, 90.012
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR5 / Hepatitis B virus X-interacting protein / HBX-interacting protein / Late endosomal/lysosomal ...Hepatitis B virus X-interacting protein / HBX-interacting protein / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 5


分子量: 9622.900 Da / 分子数: 1 / 断片: Roadblock domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR5, HBXIP, XIP / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: O43504
#2: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR4 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 4


分子量: 12012.636 Da / 分子数: 1 / 断片: Roadblock domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR4, C7orf59 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q0VGL1
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.23 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.16 M ammonium sulfate, 0.08 M sodium acetate trihydrate (pH 4.6), and 20% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 4579 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.403 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.95.70.4771.128198
2.9-3.026.10.3261.14196.7
3.02-3.156.60.2671.25198.9
3.15-3.326.50.1861.162198.4
3.32-3.536.60.1371.243198.3
3.53-3.86.50.1131.91197.4
3.8-4.186.60.0781.489197.7
4.18-4.796.40.0622.041196.4
4.79-6.036.40.0591.315196.3
6.03-506.10.0411.305193.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MS6
解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 32.485 / SU ML: 0.277 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.39 / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2563 207 4.5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.2168 4370 97.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 133.51 Å2 / Biso mean: 50.674 Å2 / Biso min: 25.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å2-0.77 Å20 Å2
2---1.55 Å20 Å2
3---2.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1205 0 15 10 1230
Biso mean--46.94 41.09 -
残基数----162
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0191230
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0751.9711666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2395160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.36925.4951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.27115212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.664156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3020.2204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021894
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.79431230
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free11.46656
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.08351224
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 9 -
Rwork0.36 269 -
all-278 -
obs--98.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3156-1.24860.13912.7392-0.30540.4419-0.02870.0069-0.1228-0.01690.01240.0035-0.09010.0750.01630.1404-0.0106-0.00810.1539-0.00680.090324.1519-11.269411.5014
23.0507-0.233-0.72112.58080.13311.0241-0.10320.0464-0.1264-0.12640.0431-0.09420.0324-0.0160.06010.13490.0121-0.00510.1361-0.01090.098119.8377-29.03699.6399
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A89 - 172
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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