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- PDB-5y1q: Crystal structure of Plasmodium falciparum aminopeptidase N in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y1q
タイトルCrystal structure of Plasmodium falciparum aminopeptidase N in complex with (S)-2-(3-(3-chlorobenzyl)ureido)-N-hydroxy-4-methylpentanamide
要素M1 family aminopeptidase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / M1-class Aminopeptidase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus ...symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold ...Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8L0 / Aminopeptidase N
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Marapaka, A.K. / Zhang, Y. / Addlagatta, A.
引用ジャーナル: Chin.Chem.Lett. / 年: 2022
タイトル: Development of peptidomimetic hydroxamates as PfA-M1 and PfA-M17 dual inhibitors: Biological evaluation and structural characterization by cocrystallization
著者: Marapaka, A.K. / Sankoju, P. / Zhang, G. / Ding, Y. / Ma, C. / Pillalamarri, V. / Sudhakar, P. / Reddi, B. / Sijwali, P.S. / Zhang, Y. / Addlagatta, A.
履歴
登録2017年7月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M1 family aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,7446
ポリマ－106,2911
非ポリマー4525
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area270 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area35310 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.128, 109.609, 113.138
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 M1 family aminopeptidase / Pfa-M1


分子量: 106291.477 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 195-1085 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate FcB1 / Columbia / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O96935, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-8L0 / (2S)-2-[(3-chlorophenyl)methylcarbamoylamino]-4-methyl-N-oxidanyl-pentanamide


分子量: 313.780 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20ClN3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris, pH 8.5, 0.2M Magnesium chloride, 24% PEG 2000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→24.81 Å / Num. obs: 53069 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.066 / Χ2: 1.072 / Net I/av σ(I): 18.94 / Net I/σ(I): 27.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.14-2.2270.12812.452330.9920.0520.1381.035100
2.22-2.3170.1150.9920.0470.1241.084100
2.31-2.4170.1040.9940.0420.1121.2100
2.41-2.5470.0890.9960.0360.0961.065100
2.54-2.770.080.9960.0330.0871.072100
2.7-2.970.0720.9960.0290.0771.074100
2.9-3.270.0640.9970.0260.0691.05499.9
3.2-3.666.90.0550.9970.0230.0591.04999.7
3.66-4.66.80.0490.9970.0210.0541.07299.7
4.6-256.80.0550.9960.0230.061.013100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.368
最高解像度最低解像度
Rotation24.81 Å2.42 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZO2.3.1データ収集
SCALEPACK2.2.0データスケーリング
MOLREP11.4.05モデル構築
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
DENZO2.3.1データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X2U

4x2u


解像度: 2.14→24.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 4.645 / SU ML: 0.123 / SU R Cruickshank DPI: 0.2231 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.186
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 2628 5 %RANDOM
Rwork0.1647 ---
obs0.1674 50370 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 151.41 Å2 / Biso mean: 30.933 Å2 / Biso min: 6.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.14→24.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7308 0 25 294 7627
Biso mean--43.03 29.3 -
残基数----890
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0197526
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027133
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7871.96510181
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0273.00216467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5635899
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.56824.96373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.932151379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7781530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21115
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.028455
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021746
LS精密化 シェル解像度: 2.137→2.192 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 211 -
Rwork0.171 3605 -
all-3816 -
obs--98.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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