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- PDB-5xrr: Crystal structure of FUS (54-59) SYSSYG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xrr
タイトルCrystal structure of FUS (54-59) SYSSYG
要素RNA-binding protein FUS
キーワードRNA BINDING PROTEIN / reversible amyloid / hydrous amyloid fibril spine / low complexity domain / RNA granule assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / transcription coregulator activity ...mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / amyloid fibril formation / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein FUS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.503 Å
データ登録者Zhao, M. / Gui, X. / Li, D. / Liu, C.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
the State HighTech Development Plan the 863 Program2015AA020907 中国
the Major State Basic Research Development Program2016YFA0501902 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of FUS LC domain segments reveal bases for reversible amyloid fibril formation.
著者: Feng Luo / Xinrui Gui / Heng Zhou / Jinge Gu / Yichen Li / Xiangyu Liu / Minglei Zhao / Dan Li / Xueming Li / Cong Liu /
要旨: Thermostable cross-β structures are characteristic of pathological amyloid fibrils, but these structures cannot explain the reversible nature of fibrils formed by RNA-binding proteins such as fused ...Thermostable cross-β structures are characteristic of pathological amyloid fibrils, but these structures cannot explain the reversible nature of fibrils formed by RNA-binding proteins such as fused in sarcoma (FUS), involved in RNA granule assembly. Here, we find that two tandem (S/G)Y(S/G) motifs of the human FUS low-complexity domain (FUS LC) form reversible fibrils in a temperature- and phosphorylation-dependent manner. We named these motifs reversible amyloid cores, or RAC1 and RAC2, and determined their atomic structures in fibrillar forms, using microelectron and X-ray diffraction techniques. The RAC1 structure features an ordered-coil fibril spine rather than the extended β-strand typical of amyloids. Ser42, a phosphorylation site of FUS, is critical in the maintenance of the ordered-coil structure, which explains how phosphorylation controls fibril formation. The RAC2 structure shows a labile fibril spine with a wet interface. These structures illuminate the mechanism of reversible fibril formation and dynamic assembly of RNA granules.
履歴
登録2017年6月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein FUS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7282
ポリマ－6631
非ポリマー651
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area940 Å2
2
A: RNA-binding protein FUS
ヘテロ分子

A: RNA-binding protein FUS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,4564
ポリマ－1,3252
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_585-x,-y+3,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area1740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.240, 30.270, 4.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド RNA-binding protein FUS / 75 kDa DNA-pairing protein / Oncogene FUS / Oncogene TLS / POMp75 / Translocated in liposarcoma protein


分子量: 662.648 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 54-59 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35637
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 20.21 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.5 M NaCl, 0.1 M imidazole pH 8.0, 0.2 M zinc acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20.649 Å / Num. obs: 1197 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.674 % / Biso Wilson estimate: 7.77 Å2 / CC1/2: 0.972 / Rmerge(I) obs: 0.422 / Rrim(I) all: 0.453 / Net I/σ(I): 3.37 / Num. measured all: 9186 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.5-1.67.3450.8211.521940.7110.88175.8
1.6-1.87.7160.6272.422710.7980.673100
1.8-27.7730.5153.411980.8010.552100
2-2.37.8250.4833.982060.8240.517100
2.3-37.6770.4054.281640.9520.43493.7
3-57.7680.3145.411380.9790.339100
5-87.2940.3324.92170.990.362100
8-1080.3166.730.338100
10-20.6496.6670.2486.1760.9980.27100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化解像度: 1.503→20.649 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 11.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2407 78 10.01 %
Rwork0.204 --
obs0.2098 779 94.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 35.23 Å2 / Biso mean: 7.804 Å2 / Biso min: 1.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.503→20.649 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47 0 1 5 53
Biso mean--13.59 17.7 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00748
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1364
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0615
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0058
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.00525
LS精密化 シェル解像度: 1.5029→1.6 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2407 78 -
Rwork0.204 701 -
all-779 -
obs--95 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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