[日本語] English
万見
- PDB-5xkt: Klebsiella pneumoniae UreG in complex with GMPPNP and nickel -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xkt
タイトルKlebsiella pneumoniae UreG in complex with GMPPNP and nickel
要素Urease accessory protein UreG
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / SIMIBI Class GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / nickel cation binding / GTPase activity / GTP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Urease accessory protein UreG / CobW/HypB/UreG, nucleotide-binding domain / CobW/HypB/UreG, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / NICKEL (II) ION / Urease accessory protein UreG
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae subsp. rhinoscleromatis SB3432 (肺炎桿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fong, Y.H. / Yuen, M.H. / Nim, Y.S. / Lau, P.H. / Wong, K.B.
資金援助 香港, 3件
組織認可番号国
Research Grants Council14117314 香港
Research Grants CouncilAoE/M-05/12 香港
The Chinese University of Hong Kong3132814 香港
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural insights into how GTP-dependent conformational changes in a metallochaperone UreG facilitate urease maturation.
著者: Yuen, M.H. / Fong, Y.H. / Nim, Y.S. / Lau, P.H. / Wong, K.B.
履歴
登録2017年5月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Urease accessory protein UreG
B: Urease accessory protein UreG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0217
ポリマ－42,8012
非ポリマー1,2205
水8,791488
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area14740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.553, 49.318, 129.708
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

-
要素

#1: タンパク質 Urease accessory protein UreG


分子量: 21400.383 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 5-204 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae subsp. rhinoscleromatis SB3432 (肺炎桿菌)
遺伝子: ureG, KPR_4504 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: R4YE37
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / 5'-Guanylyl imidodiphosphate


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.35 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, 1.8 M (NH4)2SO4, 3% dioxane

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→19.433 Å / Num. obs: 47816 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/av σ(I): 15.2 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique obs: 8710 / CC1/2: 0.9 / Rpim(I) all: 0.193 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HI0

4hi0


解像度: 1.8→19.434 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1905 1998 4.18 %
Rwork0.1563 --
obs0.1578 47816 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.434 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2982 0 67 488 3537
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143096
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3154212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.141850
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008538
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8001-1.84510.23921400.21183221X-RAY DIFFRACTION100
1.8451-1.89490.24491430.18373285X-RAY DIFFRACTION100
1.8949-1.95060.21431410.17033220X-RAY DIFFRACTION100
1.9506-2.01350.18591430.16213268X-RAY DIFFRACTION100
2.0135-2.08540.21751430.15543259X-RAY DIFFRACTION100
2.0854-2.16880.22011410.15493248X-RAY DIFFRACTION100
2.1688-2.26740.19731430.14893269X-RAY DIFFRACTION100
2.2674-2.38670.19011420.15133260X-RAY DIFFRACTION100
2.3867-2.53590.19191430.14633268X-RAY DIFFRACTION100
2.5359-2.73120.2011430.16043272X-RAY DIFFRACTION100
2.7312-3.00520.19781420.17173281X-RAY DIFFRACTION100
3.0052-3.4380.19261420.16553272X-RAY DIFFRACTION100
3.438-4.32360.14941450.1343312X-RAY DIFFRACTION99
4.3236-19.43560.18311470.15263383X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -11.6602 Å / Origin y: 8.2038 Å / Origin z: -13.5713 Å
111213212223313233
T0.1041 Å20.0047 Å2-0.0114 Å2-0.0838 Å20.0048 Å2--0.1047 Å2
L0.8542 °20.1014 °2-0.1623 °2-0.3759 °2-0.0025 °2--0.9581 °2
S-0.004 Å °-0.0932 Å °0.002 Å °-0.0064 Å °-0.0206 Å °-0.006 Å °-0.0318 Å °0.1009 Å °0.0237 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る