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万見
- PDB-5xej: Crystal Structure of Macrophage Migration Inhibitory Factor bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xej
タイトルCrystal Structure of Macrophage Migration Inhibitory Factor bound to MTX
要素Macrophage migration inhibitory factor
キーワードISOMERASE/INHIBITOR / ISOMERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of myeloid leukocyte cytokine production involved in immune response / phenylpyruvate tautomerase / L-dopachrome isomerase / dopachrome isomerase activity / phenylpyruvate tautomerase activity / cytokine receptor binding / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / positive regulation of arachidonate secretion / negative regulation of mature B cell apoptotic process ...: / positive regulation of myeloid leukocyte cytokine production involved in immune response / phenylpyruvate tautomerase / L-dopachrome isomerase / dopachrome isomerase activity / phenylpyruvate tautomerase activity / cytokine receptor binding / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / positive regulation of arachidonate secretion / negative regulation of mature B cell apoptotic process / negative regulation of macrophage chemotaxis / carboxylic acid metabolic process / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / prostaglandin biosynthetic process / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / negative regulation of protein metabolic process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of macrophage activation / chemoattractant activity / protein homotrimerization / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / negative regulation of cellular senescence / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of B cell proliferation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cytokine activity / negative regulation of cell migration / positive regulation of cytokine production / Cell surface interactions at the vascular wall / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of tumor necrosis factor production / cellular senescence / protease binding / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell surface receptor signaling pathway / inflammatory response / negative regulation of gene expression / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / : / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Macrophage migration inhibitory factor, conserved site / Macrophage migration inhibitory factor family signature. / Macrophage migration inhibitory factor / Macrophage migration inhibitory factor (MIF) / Macrophage Migration Inhibitory Factor / Macrophage Migration Inhibitory Factor / Tautomerase/MIF superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6UV / Macrophage migration inhibitory factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Takimoto-Kamimura, M. / Fukushima, K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Structure of macrophage migration inhibitory factor in complex with methotrexate.
著者: Fukushima, K. / Furuya, M. / Kamimura, T. / Takimoto-Kamimura, M.
履歴
登録2017年4月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2018年7月25日ID: 5CG4
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32025年3月12日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_entry_details / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage migration inhibitory factor
B: Macrophage migration inhibitory factor
C: Macrophage migration inhibitory factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9048
ポリマ－37,0653
非ポリマー8395
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7570 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area13290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.758, 95.758, 104.154
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Macrophage migration inhibitory factor / MIF / Glycosylation-inhibiting factor / GIF / L-dopachrome isomerase / L-dopachrome tautomerase / ...MIF / Glycosylation-inhibiting factor / GIF / L-dopachrome isomerase / L-dopachrome tautomerase / Phenylpyruvate tautomerase


分子量: 12355.056 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 2-115 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MIF, GLIF, MMIF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P14174, phenylpyruvate tautomerase, L-dopachrome isomerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-6UV / (2~{R})-2-[[4-[[2,4-bis(azanyl)pteridin-6-yl]methyl-methyl-amino]phenyl]carbonylamino]pentanedioic acid


分子量: 454.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N8O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES(pH7.5), 65% Sat. AS, 2% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→100 Å / Num. obs: 19607 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Χ2: 1.723 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 175439
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.599.20.3390.6681100
2.59-2.699.20.2750.7321100
2.69-2.829.20.2180.7811100
2.82-2.969.10.1730.7981100
2.96-3.159.10.1320.9671100
3.15-3.399.10.1010.9531100
3.39-3.7390.0762.2341100
3.73-4.278.90.0622.4331100
4.27-5.398.80.0542.4381100
5.398.10.0585.491199.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GDG

2gdg


解像度: 2.5→83.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 6.186 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.271 / ESU R Free: 0.22
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2272 998 5.1 %RANDOM
Rwork0.1805 ---
obs0.1829 18582 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 80.13 Å2 / Biso mean: 20.926 Å2 / Biso min: 9.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å2-0.1 Å2-0 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→83.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2601 0 53 48 2702
Biso mean--47.51 18.81 -
残基数----342
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0192712
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022435
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0231.983694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05835655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0535339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.11724.211114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.94415411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0081515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2407
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213041
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02535
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 55 -
Rwork0.198 1392 -
all-1447 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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