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- PDB-5xau: Crystal structure of integrin binding fragment of laminin-511 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xau
タイトルCrystal structure of integrin binding fragment of laminin-511
要素(Laminin subunit ...) x 3
キーワードCELL ADHESION / laminin / integrin / extracellular matrix protein
機能・相同性
機能・相同性情報


laminin-5 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-11 complex / laminin-2 complex / laminin-8 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / extracellular matrix of synaptic cleft / regulation of basement membrane organization / L1CAM interactions ...laminin-5 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-11 complex / laminin-2 complex / laminin-8 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / extracellular matrix of synaptic cleft / regulation of basement membrane organization / L1CAM interactions / trunk neural crest cell migration / morphogenesis of embryonic epithelium / hemidesmosome assembly / postsynapse organization / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / morphogenesis of a polarized epithelium / Laminin interactions / branching involved in salivary gland morphogenesis / regulation of epithelial cell proliferation / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / endoderm development / protein complex involved in cell-matrix adhesion / odontogenesis / skeletal system morphogenesis / extracellular matrix structural constituent / MET activates PTK2 signaling / branching involved in ureteric bud morphogenesis / muscle organ development / positive regulation of muscle cell differentiation / maintenance of blood-brain barrier / odontogenesis of dentin-containing tooth / endodermal cell differentiation / regulation of embryonic development / Non-integrin membrane-ECM interactions / basement membrane / hair follicle development / cilium assembly / extracellular matrix disassembly / ECM proteoglycans / regulation of cell adhesion / synaptic cleft / Degradation of the extracellular matrix / regulation of cell migration / positive regulation of cell adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of epithelial cell proliferation / integrin-mediated signaling pathway / protein localization to plasma membrane / Post-translational protein phosphorylation / lung development / neuromuscular junction / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / neuron projection development / integrin binding / cell migration / protein-containing complex assembly / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / collagen-containing extracellular matrix / cell adhesion / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / glutamatergic synapse / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus
類似検索 - 分子機能
Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. ...Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Laminin G domain / Laminin G domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin subunit alpha-5 / Laminin subunit beta-1 / Laminin subunit gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Takizawa, M. / Arimori, T. / Kitago, Y. / Takagi, J. / Sekiguchi, K.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2017
タイトル: Mechanistic basis for the recognition of laminin-511 by alpha 6 beta 1 integrin.
著者: Takizawa, M. / Arimori, T. / Taniguchi, Y. / Kitago, Y. / Yamashita, E. / Takagi, J. / Sekiguchi, K.
履歴
登録2017年3月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Laminin subunit alpha-5
B: Laminin subunit beta-1
C: Laminin subunit gamma-1
D: Laminin subunit alpha-5
E: Laminin subunit beta-1
F: Laminin subunit gamma-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,95416
ポリマ－182,9016
非ポリマー2,05310
水10,647591
1
A: Laminin subunit alpha-5
B: Laminin subunit beta-1
C: Laminin subunit gamma-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5798
ポリマ－91,4513
非ポリマー1,1285
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9560 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area34540 Å2
手法PISA
2
D: Laminin subunit alpha-5
E: Laminin subunit beta-1
F: Laminin subunit gamma-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3768
ポリマ－91,4513
非ポリマー9255
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9200 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area33430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.031, 121.618, 107.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.57, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Laminin subunit ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Laminin subunit alpha-5


分子量: 73414.203 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 2655-3327 / 変異: I2723C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMA5, KIAA0533, KIAA1907 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15230
#2: タンパク質 Laminin subunit beta-1


分子量: 8552.753 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1714-1786 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMB1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07942
#3: タンパク質 Laminin subunit gamma-1


分子量: 9483.724 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1528-1609 / 変異: D1585C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMC1, LAMB2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11047

-
糖 , 2種, 8分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 593分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 591 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Sodium acetate (pH 4.2), 19% w/v PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 164205 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 29.08
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.47 / Rsym value: 1.14 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→49.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 7.081 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23726 8245 5 %RANDOM
Rwork0.20165 ---
obs0.20343 155954 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20 Å2-0.15 Å2
2--1.4 Å2-0 Å2
3----0.62 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→49.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11248 0 128 591 11967
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01911601
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210890
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4671.9915705
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.905325230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.20951448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.62223.728515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.152151954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9771593
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21775
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112902
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022350
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3262.5345828
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3272.5345827
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1973.7867264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1973.7867265
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7192.8755773
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7192.8755774
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.8484.2118442
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.38129.99812272
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.3829.99812273
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.801→1.848 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 596 -
Rwork0.32 11424 -
obs--98.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4305-2.92733.10743.6951-4.08794.7501-0.0717-0.10180.06490.07350.0543-0.083-0.1049-0.02890.01740.0597-0.0119-0.01710.07070.03560.112623.657953.026949.2972
20.3946-1.26561.27745.195-4.56064.33550.06320.0104-0.0651-0.12850.12680.0990.1613-0.0516-0.18990.01970.0199-0.00620.07340.05280.117327.564133.591158.4407
30.4321-0.95061.1022.1367-2.53213.2618-0.0038-0.0592-0.07790.00580.10830.1136-0.0215-0.0259-0.10460.03110.00490.01080.06210.04490.131522.968736.612460.3159
42.1279-2.0014.69362.3417-4.604610.4567-0.012-0.07050.0778-0.1409-0.1839-0.16570.0718-0.03370.19590.090.12580.04940.18520.07130.048320.94194.1011-27.16
50.5574-0.98882.33421.9725-3.898310.13370.10170.0196-0.0066-0.2375-0.14110.01770.3610.07570.03940.05710.09440.02160.21950.06820.032321.635188.1717-26.0874
60.7188-0.2341-0.27590.7691-1.76825.23510.25820.31760.03980.0288-0.04460.0661-0.3008-0.2464-0.21360.14050.11920.0250.26810.03730.013132.181482.4076-13.3113
70.19450.0305-0.00220.0103-0.02460.14720.0211-0.00370.0239-0.0013-0.01520.00750.03040.0195-0.00590.0624-0.00090.0140.07650.00280.073128.04977.679329.3186
80.51531.36-1.6438.038-4.06116.1742-0.3251-0.0363-0.01540.03810.2625-1.04180.50350.17650.06260.4190.1031-0.19790.1939-0.0080.289135.97813.6580.949
90.8074-0.08980.0910.29980.28990.62850.0513-0.0896-0.014-0.0782-0.0460.00980.0295-0.1237-0.00530.0624-0.03280.00090.0883-0.00980.0525-2.661364.473233.7263
101.13280.16860.64440.0460.07971.03040.0013-0.09950.0462-0.02510.01120.0027-0.00180.0115-0.01240.0373-0.01870.00140.0812-0.01280.065528.132581.307848.7905
111.20940.0324-0.03530.3319-0.32151.011-0.0611-0.03190.0540.07440.0223-0.022-0.0461-0.16640.03880.045-0.01370.02520.1174-0.0380.0512-6.488977.446661.8654
120.95250.28310.1020.50380.04220.1990.0640.154-0.05920.0254-0.03840.01330.04520.1142-0.02560.03930.0345-0.00490.1266-0.00910.031653.378175.202611.6084
130.9746-0.4198-0.16870.53470.03560.18380.00950.06910.08780.0184-0.01440.0357-0.00890.01180.00490.04510.00720.01350.05110.01190.088724.696598.531920.7
140.5728-0.0764-0.22380.66880.18810.6139-0.00270.09910.128-0.04070.0177-0.0175-0.1070.0736-0.0150.0426-0.0316-0.00350.13240.08550.069558.9136104.92778.37
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2705 - 2733
2X-RAY DIFFRACTION2B1716 - 1786
3X-RAY DIFFRACTION3C1535 - 1604
4X-RAY DIFFRACTION4D2673 - 2733
5X-RAY DIFFRACTION5E1715 - 1786
6X-RAY DIFFRACTION6F1553 - 1604
7X-RAY DIFFRACTION7A3501 - 3760
8X-RAY DIFFRACTION7B1801 - 1824
9X-RAY DIFFRACTION7C1701 - 1719
10X-RAY DIFFRACTION7D3501 - 3756
11X-RAY DIFFRACTION7E1801 - 1812
12X-RAY DIFFRACTION7F1701 - 1720
13X-RAY DIFFRACTION8A2676 - 2697
14X-RAY DIFFRACTION9A2734 - 2930
15X-RAY DIFFRACTION10A2931 - 3115
16X-RAY DIFFRACTION11A3116 - 3293
17X-RAY DIFFRACTION12D2734 - 2930
18X-RAY DIFFRACTION13D2931 - 3115
19X-RAY DIFFRACTION14D3116 - 3293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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