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万見
- PDB-5x3v: Structure of human SHMT2 protein mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x3v
タイトルStructure of human SHMT2 protein mutant
要素Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / Serine hydroxymethyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine ...BRISC complex / L-allo-threonine aldolase activity / regulation of mitochondrial translation / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / regulation of oxidative phosphorylation / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to type I interferon / protein K63-linked deubiquitination / tetrahydrofolate interconversion / regulation of aerobic respiration / amino acid binding / mitochondrial nucleoid / RHOG GTPase cycle / Mitochondrial protein degradation / one-carbon metabolic process / protein tetramerization / pyridoxal phosphate binding / microtubule cytoskeleton / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Li, J. / Sheng, J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of human SHMT2 protein mutant
著者: Li, J. / Sheng, J.
履歴
登録2017年2月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
B: Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,7398
ポリマ－110,1632
非ポリマー5766
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10280 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area30950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.655, 158.655, 209.358
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase, mitochondrial / SHMT / Glycine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 55081.551 Da / 分子数: 2 / 断片: K74R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHMT2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P34897, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.36 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.4
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris (pH 7.0), 20%(w/v) Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 27966 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.837 / Net I/σ(I): 28.35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
HKL-2000データ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4pvf

4pvf


解像度: 2.85→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 13.391 / SU ML: 0.242 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.377 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23129 1414 5.1 %RANDOM
Rwork0.17697 ---
obs0.17973 26552 75.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.622 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0.04 Å2-0 Å2
2---0.07 Å2-0 Å2
3---0.23 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6883 0 30 64 6977
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0197052
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2431.9729548
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.929315489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6465884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.60822.957328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.838151172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2831570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.21060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0218026
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021658
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1133.953545
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1133.953544
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9445.9174420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9445.9174421
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9284.0353505
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.9234.0213481
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.6695.9945089
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.73945.8817618
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.71345.897617
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.924 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 107 -
Rwork0.308 1900 -
obs--74.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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