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- PDB-5wwr: Crystal structure of human NSun6/tRNA/SFG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wwr
タイトルCrystal structure of human NSun6/tRNA/SFG
要素
  • Putative methyltransferase NSUN6
  • tRNA
キーワードTRANSFERASE/RNA / RNA modification / m5C methyltransferase / NSun / TRANSFERASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA C5-cytosine methylation / tRNA (cytidine-5-)-methyltransferase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / RNA methylation / tRNA methylation / tRNA modification / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / tRNA binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial Fmu (Sun)/eukaryotic nucleolar NOL1/Nop2p, conserved site / NOL1/NOP2/sun family signature. / SAM-dependent methyltransferase RsmB/NOP2-type / RNA (C5-cytosine) methyltransferase / : / 16S rRNA methyltransferase RsmB/F / SAM-dependent MTase RsmB/NOP-type domain profile. / PUA domain superfamily / PUA domain profile. / PUA-like superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / RNA / RNA (> 10) / tRNA (cytosine(72)-C(5))-methyltransferase NSUN6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.096 Å
データ登録者Liu, R.J. / Long, T. / Wang, E.D.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Structural basis for substrate binding and catalytic mechanism of a human RNA:m5C methyltransferase NSun6
著者: Liu, R.J. / Long, T. / Li, J. / Li, H. / Wang, E.D.
履歴
登録2017年1月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.22017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative methyltransferase NSUN6
B: Putative methyltransferase NSUN6
C: tRNA
D: tRNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,9206
ポリマ－154,1574
非ポリマー7632
水00
1
A: Putative methyltransferase NSUN6
C: tRNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4603
ポリマ－77,0792
非ポリマー3811
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area29060 Å2
手法PISA
2
B: Putative methyltransferase NSUN6
D: tRNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4603
ポリマ－77,0792
非ポリマー3811
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area28570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)206.908, 170.478, 76.999
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.550, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid A
21chain B and segid B
12chain C and segid C
22chain D and segid D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segid AA0
211chain B and segid BB0
112chain C and segid CC0
212chain D and segid DD0

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Putative methyltransferase NSUN6 / NOL1/NOP2/Sun and PUA domain-containing protein 1 / NOL1/NOP2/Sun domain family member 6


分子量: 52905.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSUN6, NOPD1
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: Q8TEA1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: RNA鎖 tRNA


分子量: 24173.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.56 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M SPG, 25% (w/v) PEG 1500, 50 mM NaF

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97776 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.096→50 Å / Num. obs: 45890 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 61.73 Å2 / Net I/σ(I): 19.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
SCALEPACKデータ削減
PHASER位相決定
HKLデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WWQ, 2DU3

5wwq

2du3


解像度: 3.096→42.892 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2352 1793 4.95 %
Rwork0.1953 --
obs0.1973 36230 78.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 179.41 Å2 / Biso mean: 55.2541 Å2 / Biso min: 8.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.096→42.892 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7091 3072 54 0 10217
Biso mean--41.06 --
残基数----1062
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310721
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59315196
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0241844
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031415
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.234472
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4407X-RAY DIFFRACTION6.049TORSIONAL
12B4407X-RAY DIFFRACTION6.049TORSIONAL
21C1716X-RAY DIFFRACTION6.049TORSIONAL
22D1716X-RAY DIFFRACTION6.049TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0959-3.17950.4637360.3154981101729
3.1795-3.27310.4471500.29921294134438
3.2731-3.37870.3781910.26621682177350
3.3787-3.49940.30571050.26562039214461
3.4994-3.63940.30311370.24032328246570
3.6394-3.8050.27281330.22682723285681
3.805-4.00540.24721700.21713156332694
4.0054-4.25620.22681810.191233663547100
4.2562-4.58450.20731840.168333663550100
4.5845-5.04520.2051620.166133703532100
5.0452-5.77370.23341700.174433743544100
5.7737-7.26850.21821730.188733723545100
7.2685-42.89580.19082010.16953386358799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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