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- PDB-5wtd: Structure of human serum transferrin bound ruthenium at N-lobe -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wtd
タイトルStructure of human serum transferrin bound ruthenium at N-lobe
要素Serotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / ruthenium transferrin N-lobe
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / clathrin-coated pit / positive regulation of phosphorylation / ERK1 and ERK2 cascade ...iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / clathrin-coated pit / positive regulation of phosphorylation / ERK1 and ERK2 cascade / ferric iron binding / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / cellular response to iron ion / actin filament organization / Iron uptake and transport / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / regulation of protein stability / ferrous iron binding / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / antibacterial humoral response / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / early endosome / blood microparticle / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / MALONATE ION / RUTHENIUM ION / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Sun, H. / Wang, M. / Lai, T.P. / Zhang, H. / Hao, Q.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
Research Grant Council705310P 香港
引用ジャーナル: J.Inorg.Biochem. / 年: 2022
タイトル: Binding of ruthenium and osmium at non‐iron sites of transferrin accounts for their iron-independent cellular uptake.
著者: Wang, M. / Wang, H. / Xu, X. / Lai, T.P. / Zhou, Y. / Hao, Q. / Li, H. / Sun, H.
履歴
登録2016年12月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5434
ポリマ－75,2841
非ポリマー2593
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)137.113, 157.351, 107.086
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 75284.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02787
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物 ChemComp-RU / RUTHENIUM ION


分子量: 101.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ru
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE IS NATURAL VARIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.94 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.6
詳細: PIPES-Na 100 mM, disodium malonate 8 mM, PEG3350 17%, glycerol 18%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.99182 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月23日
放射モノクロメーター: Graphite filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99182 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.501→50 Å / Num. obs: 51927 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 31.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/av σ(I): 35.494 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.501-2.5357.50.7910.828185.76
2.53-2.597.60.3960.968199.8
2.59-2.667.60.3280.9771100
2.66-2.737.60.2760.982199.9
2.73-2.817.70.2250.9881100
2.81-2.97.70.1790.9921100
2.9-37.70.1570.9921100
3-3.127.60.1270.9931100
3.12-3.267.60.090.9961100
3.26-3.447.60.0670.9971100
3.44-3.657.40.0490.999199.9
3.65-3.937.10.0380.999199.8
3.93-4.337.80.0280.999199.9
4.33-4.957.80.0240.999199.9
4.95-6.247.80.0230.999199.9
6.24-507.30.0190.999198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X1B

4x1b


解像度: 2.501→37.187 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.5
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS AND I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2141 3480 5.21 %
Rwork0.1802 --
obs0.1819 51927 86.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 118.37 Å2 / Biso mean: 48.7808 Å2 / Biso min: 18.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.501→37.187 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5015 0 9 155 5179
Biso mean--45.65 40.54 -
残基数----649
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055151
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7196964
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043743
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004903
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.7073085
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.501-2.53530.2947880.25091589167754
2.5353-2.57150.221910.24481567165854
2.5715-2.60980.2365950.23221663175856
2.6098-2.65060.2161940.21331713180759
2.6506-2.69410.2614780.21181801187961
2.6941-2.74050.25381010.20961959206066
2.7405-2.79030.21611240.19662066219071
2.7903-2.8440.21311280.19482249237778
2.844-2.9020.24911480.20582570271886
2.902-2.96510.21991540.21542648280292
2.9651-3.0340.251640.21232823298796
3.034-3.10980.2681710.20722862303398
3.1098-3.19390.22631540.19782904305898
3.1939-3.28780.22641540.18352896305099
3.2878-3.39390.21261570.18492932308999
3.3939-3.51510.25881510.17712902305399
3.5151-3.65570.20031780.17232897307599
3.6557-3.82190.18311590.15912912307199
3.8219-4.02320.21971550.16082912306799
4.0232-4.27490.21151710.155329033074100
4.2749-4.60440.17981820.14632869305199
4.6044-5.06680.18491590.15032926308599
5.0668-5.79760.17841450.179729713116100
5.7976-7.29530.23181530.194129073060100
7.2953-37.1910.20581260.1832889301597
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01890.46180.31022.3910.8523.30420.00870.33030.0285-0.1728-0.0505-0.0544-0.18890.08380.03940.2610.06610.02590.3840.01080.079315.23110.4521-13.1863
21.31310.37720.52592.6160.15862.52790.1584-0.11850.1140.261-0.17560.2251-0.1705-0.17240.00080.3145-0.09770.07890.4338-0.06250.089413.91918.687518.6177
32.0920.57541.12342.33940.92253.3088-0.03110.14520.1836-0.2271-0.09720.142-0.24890.20950.0990.26230.04830.06220.29820.01050.117814.657516.7799-8.3191
43.95460.31310.26965.3419-0.63762.56560.4722-0.3126-0.1460.4472-0.4205-0.7689-0.33090.81420.00060.5287-0.3440.02140.76860.11280.31840.21134.7260.8584
53.370.7966-1.21592.3084-1.12253.57360.2962-0.04970.44440.6418-0.11170.5174-0.3775-0.1189-0.21390.6524-0.1930.09960.43870.03620.271935.023755.8624-14.6904
63.0570.61780.27342.8519-1.00531.76350.3607-0.38270.58670.9076-0.3748-0.019-0.5690.51120.00670.8101-0.3390.09140.70050.01550.310333.478441.43223.1003
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 92 )A3 - 92
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 93 through 246 )A93 - 246
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 247 through 332 )A247 - 332
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 339 through 413 )A339 - 413
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 424 through 583 )A424 - 583
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 584 through 679 )A584 - 679

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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