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- PDB-5wq4: Crystal structure of OPTN and linear diubiquitin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wq4
タイトルCrystal structure of OPTN and linear diubiquitin complex
要素
  • Optineurin
  • ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / Optineurin / linear diubiquitin / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


TFIIIA-class transcription factor binding / TBC/RABGAPs / protein localization => GO:0008104 / parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / : / Golgi ribbon formation / negative regulation of receptor recycling / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of xenophagy / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition ...TFIIIA-class transcription factor binding / TBC/RABGAPs / protein localization => GO:0008104 / parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / : / Golgi ribbon formation / negative regulation of receptor recycling / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of xenophagy / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Golgi organization / autophagosome / polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to unfolded protein / positive regulation of autophagy / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / ubiquitin binding / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TCF dependent signaling in response to WNT / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / positive regulation of cytokine production / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD
類似検索 - 分子機能
Optineurin / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain ...Optineurin / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Optineurin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Li, F. / Pan, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31470749, 21621002 中国
引用ジャーナル: Autophagy / 年: 2018
タイトル: Structural insights into the ubiquitin recognition by OPTN (optineurin) and its regulation by TBK1-mediated phosphorylation.
著者: Li, F. / Xu, D. / Wang, Y. / Zhou, Z. / Liu, J. / Hu, S. / Gong, Y. / Yuan, J. / Pan, L.
履歴
登録2016年11月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ubiquitin
C: Optineurin
D: Optineurin
A: ubiquitin
E: Optineurin
F: Optineurin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,9586
ポリマ－78,9586
非ポリマー00
水00
1
B: ubiquitin
C: Optineurin
D: Optineurin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4793
ポリマ－39,4793
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4640 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area16490 Å2
手法PISA
2
A: ubiquitin
E: Optineurin
F: Optineurin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4793
ポリマ－39,4793
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4720 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area16570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.659, 77.659, 166.552
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 ubiquitin / diubiquitin


分子量: 17135.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質
Optineurin


分子量: 11171.667 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP RESIDUES 417-513 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Optn / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q8K3K8

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.33 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 30% w/v PEG 3350, 0.1 M HEPES (pH 7.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 298.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→32.054 Å / Num. obs: 19725 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.1 % / Net I/σ(I): 20.03
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZVO

2zvo


解像度: 3→32.054 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3034 1008 5.12 %
Rwork0.2447 --
obs0.2477 19677 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→32.054 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4030 0 0 0 4030
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114064
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4035516
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8841387
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058674
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006736
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0002-3.15830.40881500.32712644X-RAY DIFFRACTION100
3.1583-3.35590.34311340.28112660X-RAY DIFFRACTION100
3.3559-3.61470.33031460.23332662X-RAY DIFFRACTION100
3.6147-3.97790.2881420.23182659X-RAY DIFFRACTION100
3.9779-4.55210.27281460.2132694X-RAY DIFFRACTION100
4.5521-5.72980.29981480.25082663X-RAY DIFFRACTION100
5.7298-32.05610.29171420.24692687X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.06530.2435-0.18881.0762-0.15382.16730.04630.03610.0862-0.09120.2292-0.4919-0.27370.409-0.04790.695-0.4047-0.39060.6060.21881.2726-26.258-66.9499-2.736
21.99630.9385-1.21091.9646-0.57791.42870.08820.8690.6016-0.43260.2391-0.1178-0.1544-0.30810.8690.6299-0.14850.09121.34761.03321.312-27.26-76.1647-9.4131
31.7519-0.0650.4482.32250.39661.669-0.16190.72860.2983-0.1544-0.1156-0.75560.41160.80540.05370.13570.0834-0.04640.47210.21780.5453-35.2614-90.09986.2201
40.55230.7804-0.7132.434-0.74291.78030.09020.47880.0947-0.48480.0630.03370.188-0.0889-0.05160.31140.0169-0.00310.52070.21650.3035-48.491-75.1822-8.2741
50.8851-0.6098-0.34673.4826-0.89641.48050.11950.63180.27970.0427-0.5645-0.42810.05390.36240.12120.3808-0.0473-0.01340.40590.26010.4301-48.7521-80.9109-8.0017
61.65921.79230.16262.0255-0.30972.49310.4955-0.63850.81630.5286-0.0573-0.1503-0.60780.16831.01980.8784-0.2231-0.45760.6404-0.34261.4115-33.5451-66.300733.3144
71.8846-0.0740.1510.80880.1741.7187-0.00770.03930.74230.26640.0365-0.001-0.593-0.32990.09970.38270.0735-0.00280.2133-0.00190.421-54.5931-75.175415.1126
80.87930.32150.08720.90460.74531.0977-0.2845-0.22190.01810.62370.3027-0.0981-0.0049-0.2227-0.13010.35820.0881-0.2960.49340.05560.1962-39.3514-87.876631.1905
93.2363-0.26820.6810.12920.10021.3258-0.26750.37090.49230.26760.1896-0.14040.03470.23330.10350.36810.0239-0.2450.4768-0.0180.4412-38.4134-87.06733.4035
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 1 through 16 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 17 through 55 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 56 through 151 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 435 through 506 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 439 through 510 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 6 through 71 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 72 through 150 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'E' and (resid 438 through 506 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'F' and (resid 434 through 509 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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