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- PDB-5wh1: Apo form of the C-terminal region of human Transcription Factor IIB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wh1
タイトルApo form of the C-terminal region of human Transcription Factor IIB
要素Transcription initiation factor IIB
キーワードTRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of core promoter binding / RNA polymerase II core complex assembly / meiotic sister chromatid cohesion / transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / germinal vesicle / nuclear thyroid hormone receptor binding / transcription preinitiation complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / protein acetylation ...positive regulation of core promoter binding / RNA polymerase II core complex assembly / meiotic sister chromatid cohesion / transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / germinal vesicle / nuclear thyroid hormone receptor binding / transcription preinitiation complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / protein acetylation / cell division site / acetyltransferase activity / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA polymerase II complex binding / viral transcription / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / histone acetyltransferase activity / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / histone acetyltransferase / spindle assembly / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TBP-class protein binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription initiation / promoter-specific chromatin binding / protein-DNA complex / kinetochore / RNA polymerase II transcription regulator complex / chromosome / DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / nuclear body / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription factor TFIIB, cyclin-like domain / Transcription factor TFIIB, conserved site / Transcription factor TFIIB repeat / Transcription factor TFIIB repeat signature. / Cyclin-like / Zinc finger TFIIB-type profile. / Transcription factor TFIIB / Zinc finger, TFIIB-type / TFIIB zinc-binding / Cyclin A; domain 1 ...Transcription factor TFIIB, cyclin-like domain / Transcription factor TFIIB, conserved site / Transcription factor TFIIB repeat / Transcription factor TFIIB repeat signature. / Cyclin-like / Zinc finger TFIIB-type profile. / Transcription factor TFIIB / Zinc finger, TFIIB-type / TFIIB zinc-binding / Cyclin A; domain 1 / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription initiation factor IIB
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Bratkowski, M.A. / Liu, X.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM114576 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM121662 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural dissection of an interaction between transcription initiation and termination factors implicated in promoter-terminator cross-talk.
著者: Bratkowski, M. / Unarta, I.C. / Zhu, L. / Shubbar, M. / Huang, X. / Liu, X.
履歴
登録2017年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription initiation factor IIB
B: Transcription initiation factor IIB
C: Transcription initiation factor IIB
D: Transcription initiation factor IIB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,51130
ポリマ－94,0134
非ポリマー2,49826
水00
1
A: Transcription initiation factor IIB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9846
ポリマ－23,5031
非ポリマー4805
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Transcription initiation factor IIB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9846
ポリマ－23,5031
非ポリマー4805
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Transcription initiation factor IIB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2729
ポリマ－23,5031
非ポリマー7698
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Transcription initiation factor IIB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2729
ポリマ－23,5031
非ポリマー7698
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.165, 126.461, 158.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Transcription initiation factor IIB / General transcription factor TFIIB / S300-II


分子量: 23503.354 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal residues 107-316 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2B, TF2B, TFIIB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00403
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 100 mM sodium acetate trihydrate pH 4.5, 2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.39→49.73 Å / Num. obs: 30686 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 81.99 Å2 / CC1/2: 0.865 / Rmerge(I) obs: 0.239 / Net I/σ(I): 9.15
反射 シェル解像度: 3.394→3.46 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 30686 / CC1/2: 0.546 / Rpim(I) all: 0.96 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C9B

1c9b


解像度: 3.39→49.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU R Cruickshank DPI: 0.831 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.818 / SU Rfree Blow DPI: 0.331 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.336
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1511 4.92 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.195 30686 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 104.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--28.4775 Å20 Å20 Å2
2--27.9988 Å20 Å2
3---0.4787 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.46 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.39→49.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6510 0 130 0 6640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016709HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.249060HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2408SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes156HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes955HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6709HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.75
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.75
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion921SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8203SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.39→3.51 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2569 152 5.29 %
Rwork0.2466 2724 -
all0.2471 2876 -
obs--96.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.9024 Å / Origin y: 117.093 Å / Origin z: 42.5011 Å
111213212223313233
T0.0062 Å20.0201 Å2-0.0666 Å2--0.2955 Å20.0299 Å2---0.2491 Å2
L1.1627 °20.0245 °2-0.236 °2-2.1123 °20.3892 °2--0.5661 °2
S0.0624 Å °-0.0699 Å °0.0155 Å °-0.0163 Å °0.0243 Å °0.1644 Å °0.0062 Å °-0.0465 Å °-0.0867 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { *|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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