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- PDB-5wgl: Crystal structure of Danio rerio histone deacetylase 6 catalytic ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wgl
タイトルCrystal structure of Danio rerio histone deacetylase 6 catalytic domain 2 in complex with ricolinostat (ACY-1215)
要素Hdac6 protein
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / histone deacetylase / hydrolase inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Aggrephagy / tubulin deacetylase activity / swimming behavior / definitive hemopoiesis / protein lysine deacetylase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone deacetylase activity / potassium ion binding / histone deacetylase complex / hematopoietic progenitor cell differentiation ...Aggrephagy / tubulin deacetylase activity / swimming behavior / definitive hemopoiesis / protein lysine deacetylase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone deacetylase activity / potassium ion binding / histone deacetylase complex / hematopoietic progenitor cell differentiation / angiogenesis / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain ...Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AH4 / CITRATE ANION / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Hdac6 protein / Histone deacetylase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Porter, N.J. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Unusual zinc-binding mode of HDAC6-selective hydroxamate inhibitors.
著者: Porter, N.J. / Mahendran, A. / Breslow, R. / Christianson, D.W.
履歴
登録2017年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hdac6 protein
B: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,01328
ポリマ－80,5712
非ポリマー2,44326
水9,890549
1
A: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,59214
ポリマ－40,2851
非ポリマー1,30713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,42114
ポリマ－40,2851
非ポリマー1,13613
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.189, 88.002, 119.025
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Hdac6 protein / histone deacetylase 6


分子量: 40285.484 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain 2 (UNP residues 288-646) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: hdac6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7YT55, UniProt: F8W4B7*PLUS

-
非ポリマー , 7種, 575分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-AH4 / 2-(diphenylamino)-N-[7-(hydroxyamino)-7-oxoheptyl]pyrimidine-5-carboxamide / ACY-1215


分子量: 433.503 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27N5O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 549 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: sodium citrate, pH 5.5, PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2016年9月20日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→49.3 Å / Num. obs: 101104 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル最高解像度: 1.7 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2776: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5EEM

5eem


解像度: 1.7→49.298 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 5089 5.04 %
Rwork0.1837 --
obs0.185 100931 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→49.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5522 0 154 549 6225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0196014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2258159
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3313549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072871
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081076
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.71930.22651670.21493158X-RAY DIFFRACTION100
1.7193-1.73960.27171640.20063161X-RAY DIFFRACTION100
1.7396-1.76080.22531600.20413166X-RAY DIFFRACTION100
1.7608-1.78310.23661710.19923157X-RAY DIFFRACTION100
1.7831-1.80650.21091280.19873212X-RAY DIFFRACTION100
1.8065-1.83130.23251590.19573187X-RAY DIFFRACTION100
1.8313-1.85740.25761830.19833139X-RAY DIFFRACTION100
1.8574-1.88520.2371830.19353150X-RAY DIFFRACTION100
1.8852-1.91460.24951880.1913171X-RAY DIFFRACTION100
1.9146-1.9460.21561830.19533144X-RAY DIFFRACTION100
1.946-1.97960.26561780.22533159X-RAY DIFFRACTION100
1.9796-2.01560.34481710.25713139X-RAY DIFFRACTION99
2.0156-2.05430.21231720.19153183X-RAY DIFFRACTION100
2.0543-2.09630.26061570.18473197X-RAY DIFFRACTION100
2.0963-2.14180.21071600.20793172X-RAY DIFFRACTION100
2.1418-2.19170.22191650.20283165X-RAY DIFFRACTION100
2.1917-2.24650.19921680.17553220X-RAY DIFFRACTION100
2.2465-2.30720.20111530.18433177X-RAY DIFFRACTION100
2.3072-2.37510.23881630.22753152X-RAY DIFFRACTION98
2.3751-2.45180.19431920.17853152X-RAY DIFFRACTION100
2.4518-2.53940.20441760.17863195X-RAY DIFFRACTION100
2.5394-2.64110.1881450.17723262X-RAY DIFFRACTION100
2.6411-2.76120.22891730.17543179X-RAY DIFFRACTION100
2.7612-2.90680.18161990.18383200X-RAY DIFFRACTION100
2.9068-3.08890.20781680.1833214X-RAY DIFFRACTION100
3.0889-3.32740.19811700.18073221X-RAY DIFFRACTION100
3.3274-3.66210.17891770.17143247X-RAY DIFFRACTION100
3.6621-4.19180.19921380.15273272X-RAY DIFFRACTION99
4.1918-5.28020.13771880.13993288X-RAY DIFFRACTION100
5.2802-49.31870.18941900.16763403X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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