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- PDB-5wb7: Crystal structure of the epidermal growth factor receptor extrace... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 5wb7
タイトルCrystal structure of the epidermal growth factor receptor extracellular region in complex with epiregulin
要素
  • Epidermal growth factor receptor
  • Proepiregulin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Receptor tyrosine kinase / growth factor / signaling / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / female meiotic nuclear division / PI3K events in ERBB4 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity ...luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / female meiotic nuclear division / PI3K events in ERBB4 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of innate immune response / mRNA transcription / oocyte maturation / positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor receptor binding / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / ovulation cycle / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / epidermal growth factor binding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / response to UV-A / tongue development / PLCG1 events in ERBB2 signaling / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / digestive tract morphogenesis / hydrogen peroxide metabolic process / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / response to cobalamin / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by ERBB4 / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / positive regulation of cell division / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of mitotic cell cycle / keratinocyte proliferation / MAP kinase kinase kinase activity / SHC1 events in ERBB4 signaling / anatomical structure morphogenesis / hair follicle development / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / positive regulation of protein kinase activity / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / GAB1 signalosome / positive regulation of bone resorption / embryonic placenta development / positive regulation of phosphorylation / salivary gland morphogenesis / Nuclear signaling by ERBB4 / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / keratinocyte differentiation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of mitotic nuclear division / cellular response to epidermal growth factor stimulus / SHC1 events in ERBB2 signaling / cellular response to dexamethasone stimulus / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ossification / positive regulation of DNA repair / neuron projection morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of epithelial cell proliferation / epithelial cell proliferation / liver regeneration / basal plasma membrane / animal organ morphogenesis / Signal transduction by L1 / positive regulation of cytokine production / positive regulation of DNA replication / positive regulation of protein localization to plasma membrane / astrocyte activation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Laminin / Laminin / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / : / EGF-like domain / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proepiregulin / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.941 Å
データ登録者Freed, D.M. / Bessman, N.J. / Ferguson, K.M. / Lemmon, M.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01-CA198164 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)U54-CA193417 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32-GM109688 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: EGFR Ligands Differentially Stabilize Receptor Dimers to Specify Signaling Kinetics.
著者: Freed, D.M. / Bessman, N.J. / Kiyatkin, A. / Salazar-Cavazos, E. / Byrne, P.O. / Moore, J.O. / Valley, C.C. / Ferguson, K.M. / Leahy, D.J. / Lidke, D.S. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2017年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
B: Epidermal growth factor receptor
C: Epidermal growth factor receptor
D: Epidermal growth factor receptor
E: Proepiregulin
F: Proepiregulin
G: Proepiregulin
H: Proepiregulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)260,39822
ポリマ－254,2578
非ポリマー6,14114
水73941
1
A: Epidermal growth factor receptor
D: Epidermal growth factor receptor
E: Proepiregulin
H: Proepiregulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,93511
ポリマ－127,1284
非ポリマー2,8077
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11260 Å2
ΔGint17 kcal/mol
Surface area49980 Å2
手法PISA
2
B: Epidermal growth factor receptor
C: Epidermal growth factor receptor
F: Proepiregulin
G: Proepiregulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,46311
ポリマ－127,1284
非ポリマー3,3347
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10400 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area49750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.647, 199.288, 87.916
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.740, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 56522.199 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質
Proepiregulin


分子量: 7042.026 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EREG
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: O14944

-
糖 , 5種, 14分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 1種, 41分子

#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.61 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.03 M citric acid, 0.07 M Bis-Tris propane, 16% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.94→50 Å / Num. obs: 53585 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 71.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.09 / Rrim(I) all: 0.16 / Χ2: 1.081 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.94-2.992.30.4581.724550.7490.3340.570.91589.8
2.99-3.052.50.4240.7810.3030.5230.93493.5
3.05-3.12.70.4160.790.2890.5090.96596.9
3.1-3.172.80.3740.8320.2630.4590.94397.8
3.17-3.242.80.3310.8470.230.4040.94897
3.24-3.312.90.2840.8990.1970.3471.01997.6
3.31-3.392.80.2460.9150.170.31.02396.8
3.39-3.492.80.2160.9320.1520.2651.03197.5
3.49-3.592.80.190.9490.1320.2321.03398
3.59-3.730.2090.9370.1430.2541.29497.3
3.7-3.8430.170.950.1140.2051.1198.3
3.84-3.992.90.1510.9640.1030.1841.16197.5
3.99-4.172.90.1370.9650.0940.1661.16997.2
4.17-4.392.80.1310.9630.090.1591.18598.2
4.39-4.6730.1230.9680.0830.1491.20698.3
4.67-5.0330.1240.9580.0830.1491.21998.3
5.03-5.532.90.1150.9720.0780.1391.11498.4
5.53-6.332.90.1170.9680.0780.1411.14298.8
6.33-7.9730.1050.9740.070.1261.11598.5
7.97-502.90.090.9750.0630.1110.93398.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: EGFR domains I and III from PDB entry 3NJP

3njp


解像度: 2.941→47.684 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2675 2596 4.85 %
Rwork0.2246 --
obs0.2267 53542 96.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 277.25 Å2 / Biso mean: 92.8633 Å2 / Biso min: 27.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.941→47.684 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16658 0 404 41 17103
Biso mean--133.6 66.74 -
残基数----2186
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00417485
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90223776
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0652714
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0173061
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0526664
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.941-2.99440.46821170.36862144226178
2.9944-3.0520.44071260.34922595272193
3.052-3.11430.43591240.32152687281197
3.1143-3.1820.38061560.29792681283798
3.182-3.2560.32161330.28542704283797
3.256-3.33740.31551120.26332746285897
3.3374-3.42760.30211290.25632664279397
3.4276-3.52840.36131330.26682712284597
3.5284-3.64230.31731450.26612721286698
3.6423-3.77240.27461400.2372688282898
3.7724-3.92340.25921190.22772744286398
3.9234-4.10190.24191430.20472693283697
4.1019-4.3180.23691390.19362711285098
4.318-4.58830.24631490.17982729287898
4.5883-4.94230.21761470.17982731287898
4.9423-5.4390.25421420.19192753289599
5.439-6.22450.23351500.20852718286898
6.2245-7.83660.27781480.22842768291699
7.8366-47.69060.2151440.20442757290198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
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141.7247-2.2958-1.24774.67632.86423.1470.47620.00680.1728-0.0369-0.2818-0.4465-0.0468-0.1238-0.18960.8529-0.02-0.32540.5401-0.08691.110587.36628.56595.073
154.73330.5935-1.07433.18491.60682.36460.609-0.0586-1.81750.31880.2915-1.30650.23450.6115-0.61661.03490.108-0.43820.7951-0.1562.2196119.32547.776102.994
167.06870.6557-1.43633.6127-2.33871.64960.453-0.30690.9809-0.7770.0947-1.24770.57160.47520.20261.7732-0.02170.3580.9734-0.39071.8625131.29255.88288.727
177.909-1.3533-3.84646.37350.16112.30680.52920.3419-0.4636-0.0389-0.50350.2320.1283-0.65320.0720.6994-0.1072-0.23810.7379-0.02870.492788.269-15.18860.45
182.377-1.61943.2827.8297-2.28534.81560.16030.91090.0667-1.0522-0.30480.24460.74510.04980.20690.6590.09250.00540.7711-0.00750.311568.43-25.96110.903
198.70772.3399-3.09411.91660.4222.54030.0471-2.82770.5320.3989-0.07230.01511.08990.22220.19031.11890.139-0.09211.23880.0290.543357.6337.5776.174
202.93310.25680.55230.7707-0.37140.4960.4229-0.71230.0841.7779-0.2689-0.8027-0.57680.0014-0.20241.741-0.3381-0.8091.33790.09011.2548104.48851.513123.098
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 2:164 )A2 - 164
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 165:311 )A165 - 311
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 312:479 )A312 - 479
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 480:501 )A480 - 501
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 2:164 )B2 - 164
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 165:311 )B165 - 311
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 312:479 )B312 - 479
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 480:505 )B480 - 505
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN C AND RESID 2:164 )C2 - 164
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN C AND RESID 165:311 )C165 - 311
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN C AND RESID 312:479 )C312 - 479
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN C AND RESID 480:501 )C480 - 501
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN D AND RESID 2:164 )D2 - 164
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN D AND RESID 165:311 )D165 - 311
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN D AND RESID 312:479 )D312 - 479
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN D AND RESID 480:500 )D480 - 500
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN E AND RESID 10:48 )E10 - 48
18X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN F AND RESID 10:46 )F10 - 46
19X-RAY DIFFRACTION19( CHAIN G AND RESID 10:48 )G10 - 48
20X-RAY DIFFRACTION20( CHAIN H AND RESID 10:45 )H10 - 45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る