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Yorodumi- PDB-5wb7: Crystal structure of the epidermal growth factor receptor extrace... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wb7 | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of the epidermal growth factor receptor extracellular region in complex with epiregulin | ||||||||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / Receptor tyrosine kinase / growth factor / signaling / membrane protein | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / ERBB2-EGFR signaling pathway ...luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / female meiotic nuclear division / Signaling by EGFR / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / PI3K events in ERBB4 signaling / Signaling by ERBB4 / ERBB2 Regulates Cell Motility / positive regulation of innate immune response / PI3K events in ERBB2 signaling / mRNA transcription / oocyte maturation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / epidermal growth factor receptor binding / GAB1 signalosome / positive regulation of DNA replication / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of cell division / Signaling by ERBB2 / keratinocyte proliferation / SHC1 events in ERBB4 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / anatomical structure morphogenesis / Complex I biogenesis / positive regulation of protein kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Respiratory electron transport / Nuclear signaling by ERBB4 / keratinocyte differentiation / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / EGFR downregulation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / : / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / positive regulation of cytokine production / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / animal organ morphogenesis / Downregulation of ERBB2 signaling / growth factor activity / wound healing / aerobic respiration / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / response to peptide hormone / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of interleukin-6 production / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of epithelial cell proliferation / PIP3 activates AKT signaling / Clathrin-mediated endocytosis / cell-cell signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / angiogenesis / Extra-nuclear estrogen signaling / receptor ligand activity / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.941 Å | ||||||||||||
Authors | Freed, D.M. / Bessman, N.J. / Ferguson, K.M. / Lemmon, M.A. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Cell / Year: 2017 Title: EGFR Ligands Differentially Stabilize Receptor Dimers to Specify Signaling Kinetics. Authors: Freed, D.M. / Bessman, N.J. / Kiyatkin, A. / Salazar-Cavazos, E. / Byrne, P.O. / Moore, J.O. / Valley, C.C. / Ferguson, K.M. / Leahy, D.J. / Lidke, D.S. / Lemmon, M.A. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5wb7.cif.gz | 865.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5wb7.ent.gz | 728.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wb7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wb/5wb7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wb/5wb7 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5wb8C 3njpS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ABCDEFGH
#1: Protein | Mass: 56522.199 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / Strain (production host): Sf9 References: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase #2: Protein | Mass: 7042.026 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EREG / Production host: Drosophila melanogaster (fruit fly) / Strain (production host): S2 / References: UniProt: O14944 |
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-Sugars , 5 types, 14 molecules
#3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 1 types, 41 molecules
#8: Water | ChemComp-HOH / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 54.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.6 Details: 0.03 M citric acid, 0.07 M Bis-Tris propane, 16% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.03 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 17, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.94→50 Å / Num. obs: 53585 / % possible obs: 97.2 % / Redundancy: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 71.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.09 / Rrim(I) all: 0.16 / Χ2: 1.081 / Net I/σ(I): 5.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: EGFR domains I and III from PDB entry 3NJP Resolution: 2.941→47.684 Å / SU ML: 0.49 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 32.1
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 277.25 Å2 / Biso mean: 92.8633 Å2 / Biso min: 27.95 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.941→47.684 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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