[日本語] English
万見
- PDB-5w25: Crystal structure of Aspartyl-tRNA synthetase from Mycobacterium ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w25
タイトルCrystal structure of Aspartyl-tRNA synthetase from Mycobacterium tuberculosis complexed with L-Aspartic Acid
要素Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
キーワードLIGASE / SSGCID / Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase / ATP / L-aspartate / AspRS / tRNA aminoacylation / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNAAsn ligase / aspartate-tRNA(Asn) ligase activity / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / peptidoglycan-based cell wall / nucleic acid binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GAD-like domain / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) ...GAD-like domain / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Gyrase A; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / GLUTAMIC ACID / LYSINE / Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of Aspartyl-tRNA synthetase from Mycobacterium tuberculosis complexed with L-Aspartic Acid
著者: Dranow, D.M. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2017年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
B: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,8849
ポリマ－134,8822
非ポリマー1,0027
水75742
1
A: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0165
ポリマ－67,4411
非ポリマー5754
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8684
ポリマ－67,4411
非ポリマー4273
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9060 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area45870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.720, 158.240, 75.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Aspartate--tRNA(Asp/Asn) ligase / Aspartyl-tRNA synthetase / AspRS / Non-discriminating aspartyl-tRNA synthetase / ND-AspRS


分子量: 67440.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: aspS, Rv2572c, MTCY227.29 / プラスミド: MytuD.00145.b.M1 / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P9WFW3, aspartate-tRNAAsn ligase
#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / Aspartyl-tRNA synthetase / AspRS / Non-discriminating aspartyl-tRNA synthetase / ND-AspRS / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C4H7NO4 / 参照: aspartate-tRNAAsn ligase
#3: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.26 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MytuD.00145.b.M1.PD00305 at 10.3 mg/ml was incubated with 1 mM L-aspartic acid, then mixed 1:1 with Morpheus (h1): 10% (w/v) PEG-20000, 20% (v/v) PEG MME 550, 0.1 M MES/imidazole, pH = 6.5, 0. ...詳細: MytuD.00145.b.M1.PD00305 at 10.3 mg/ml was incubated with 1 mM L-aspartic acid, then mixed 1:1 with Morpheus (h1): 10% (w/v) PEG-20000, 20% (v/v) PEG MME 550, 0.1 M MES/imidazole, pH = 6.5, 0.02 M each L-glutamate, DL-alanine, glycine, DL-lysine, DL-serine, Tray 251523h1, puck gdy9-5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月3日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→43.254 Å / Num. obs: 44023 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.143 % / Biso Wilson estimate: 62.64 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 1.064 / Net I/σ(I): 16.48 / Num. measured all: 182369 / Scaling rejects: 56
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.65-2.724.2530.5172.5932730.9480.59299.7
2.72-2.794.2630.446331450.9570.5199.7
2.79-2.874.2680.3673.6930600.9670.41999.9
2.87-2.964.2760.2764.7530080.9820.31699.8
2.96-3.064.2570.2096.2628820.9880.239100
3.06-3.174.2390.1568.2228240.9910.17999.9
3.17-3.294.2330.11910.0627050.9960.13699.7
3.29-3.424.1930.08813.1626300.9970.10199.8
3.42-3.574.1210.07115.6124970.9980.08299.8
3.57-3.754.0990.05818.8723620.9980.06799.7
3.75-3.954.0950.04921.5122840.9990.05699.7
3.95-4.194.050.0425.3121470.9990.04699.7
4.19-4.484.0530.03330.0820190.9990.03999.7
4.48-4.843.9890.03232.518840.9990.03799.8
4.84-5.33.920.03133.4117330.9990.036100
5.3-5.933.8750.03233.4415800.9990.03799.8
5.93-6.843.8460.0335.8414000.9990.035100
6.84-8.384.0350.02440.7211670.9990.02899.9
8.38-11.854.0460.02143.379180.9990.02499.9
11.85-43.2543.8710.02143.235050.9990.02497.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MoRDa位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RMF

4rmf


解像度: 2.65→43.254 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 1973 4.49 %
Rwork0.2247 --
obs0.2257 43910 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 247.45 Å2 / Biso mean: 102.3951 Å2 / Biso min: 37.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.65→43.254 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8225 0 50 42 8317
Biso mean--140.45 73.43 -
残基数----1151
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028462
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4611556
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051567
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4784854
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.65-2.71620.39061730.36992940311399
2.7162-2.78960.38221330.33122978311199
2.7896-2.87170.34921120.316629973109100
2.8717-2.96440.31791400.31462991313199
2.9644-3.07030.35011200.290329923112100
3.0703-3.19320.33321300.27630233153100
3.1932-3.33850.29761370.272529733110100
3.3385-3.51440.31091380.247230103148100
3.5144-3.73450.27521370.233630013138100
3.7345-4.02260.23261460.222429983144100
4.0226-4.42710.1951450.190129753120100
4.4271-5.06680.20251650.184529973162100
5.0668-6.38040.24171550.215530193174100
6.3804-43.25950.19031420.181930433185100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.25311.2982-0.31034.99380.2190.68970.1107-0.0421-0.10420.7438-0.2405-0.10190.23310.01430.1450.4589-0.0075-0.0590.4847-0.03530.4243.4529-15.664.2238
21.21020.4165-0.42862.76680.96181.9073-0.19560.4389-0.1765-1.47720.1797-0.7581-0.071-0.0363-0.05090.9667-0.02690.25390.6615-0.02490.704414.4556-3.5011-23.7118
32.02062.02821.97472.03841.96752.0097-0.91990.0857-0.1913-0.22440.81940.95770.94340.82190.13661.38550.1536-0.9361.2193-0.00892.09822.215117.9204-0.9841
41.06130.289-0.23726.67150.07491.28260.241-0.09410.3640.8411-0.1416-0.0258-0.18670.0463-0.06250.4403-0-0.01540.5011-0.03320.4725.609615.38332.3748
51.3783-0.6694-0.61851.74860.07550.67040.1795-0.1842-0.03751.8834-0.22761.6750.1306-0.18810.47691.5798-0.22030.85330.7456-0.15591.26-17.8091.607320.6116
62228.0890.76471.99991.4242-4.29971.5876-3.27981.51881.5932-5.0898-0.1028-3.02371.66050.21550.14551.194-0.1612.18765.0116-18.141321.1613
78.4154-3.5501-6.9597222-0.5968-0.7753-0.7798-0.3291-0.1379-0.25571.68492.15380.72041.65380.6106-0.65671.49790.10551.943715.786917.15064.736
87.4938-2.2847-3.14012.03021.95922.0684-2.73973.8844-3.23871.88761.35260.55960.294-1.57311.41261.5170.14010.03281.935-0.1141.557613.8278-23.94657.4919
92-7.6991-1.914321.10986.2471.1353-1.3034-0.718-2.21040.81152.78342.24542.6957-1.93952.4009-0.1375-0.61221.61550.31442.016711.166823.470411.6767
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 242 )A0 - 242
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 243 through 701 )A243 - 701
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 702 through 702 )A702
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 0 through 242 )B0 - 242
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 243 through 701 )B243 - 701
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 702 through 702 )B702
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 703 through 703 )A703
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 704 through 704 )A704
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 703 through 703 )B703

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る