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万見
- PDB-5v3z: Crystal Structure of the D1607N mutant form of Thioesterase domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v3z
タイトルCrystal Structure of the D1607N mutant form of Thioesterase domain of Mtb Pks13
要素Polyketide synthase Pks13 (Termination polyketide synthase)
キーワードTRANSFERASE / Thioesterase domain / D1607N mutant / Pks13 / Mycobacterium / polyketide synthase / mycolic acid condensation / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC / alpha/beta hydrolase / thioesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on ester bonds / biosynthetic process / nucleotidyltransferase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / periplasmic space / electron transfer activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Azurin / : / Thioesterase / Thioesterase domain / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxin / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyketide synthase Pks13 (Termination polyketide synthase) / Azurin iso-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.881 Å
データ登録者Aggarwal, A. / Sacchettini, J.C.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Development of a Novel Lead that Targets M. tuberculosis Polyketide Synthase 13.
著者: Aggarwal, A. / Parai, M.K. / Shetty, N. / Wallis, D. / Woolhiser, L. / Hastings, C. / Dutta, N.K. / Galaviz, S. / Dhakal, R.C. / Shrestha, R. / Wakabayashi, S. / Walpole, C. / Matthews, D. / ...著者: Aggarwal, A. / Parai, M.K. / Shetty, N. / Wallis, D. / Woolhiser, L. / Hastings, C. / Dutta, N.K. / Galaviz, S. / Dhakal, R.C. / Shrestha, R. / Wakabayashi, S. / Walpole, C. / Matthews, D. / Floyd, D. / Scullion, P. / Riley, J. / Epemolu, O. / Norval, S. / Snavely, T. / Robertson, G.T. / Rubin, E.J. / Ioerger, T.R. / Sirgel, F.A. / van der Merwe, R. / van Helden, P.D. / Keller, P. / Bottger, E.C. / Karakousis, P.C. / Lenaerts, A.J. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録2017年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyketide synthase Pks13 (Termination polyketide synthase)
B: Polyketide synthase Pks13 (Termination polyketide synthase)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3646
ポリマ－63,5542
非ポリマー8114
水6,035335
1
A: Polyketide synthase Pks13 (Termination polyketide synthase)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0152
ポリマ－31,7771
非ポリマー2381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Polyketide synthase Pks13 (Termination polyketide synthase)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3494
ポリマ－31,7771
非ポリマー5733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.704, 108.904, 58.057
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Auth seq-ID: 1451 - 1726 / Label seq-ID: 4 - 279

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

-
要素

#1: タンパク質 Polyketide synthase Pks13 (Termination polyketide synthase)


分子量: 31776.758 Da / 分子数: 2 / 断片: thioesterase domain (UNP residues 113-395) / 変異: D1607N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: pks, ERS027654_02263 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0T9CRX1, UniProt: I6X8D2*PLUS, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 335 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.25 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 2%-4% v/v PEG400, 1.8-2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→50 Å / Num. obs: 43322 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 29.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.134 / Χ2: 0.924 / Net I/av σ(I): 9.129 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)CC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
1.88-1.912.60.2210.9760.59559.1
1.91-1.953.20.2340.920.63168.9
1.95-1.983.80.3130.7670.67475.9
1.98-2.034.30.3850.6190.68783
2.03-2.074.60.4580.5230.70187.4
2.07-2.124.70.5120.4750.71492.60.961
2.12-2.174.80.6030.3920.74596.40.7910.887
2.17-2.2350.70.3350.74999.20.6750.757
2.23-2.295.20.7350.2970.79899.60.6070.679
2.29-2.375.30.8030.2540.8221000.520.581
2.37-2.455.30.8380.2210.8061000.4540.507
2.45-2.555.30.8870.1780.8181000.3640.406
2.55-2.675.30.9270.150.8581000.3080.344
2.67-2.815.30.9430.120.8711000.2480.277
2.81-2.985.30.9740.0840.9391000.1750.195
2.98-3.215.20.9880.0571.011000.120.133
3.21-3.545.20.9940.0411.2561000.0860.096
3.54-4.055.10.9950.0341.61000.0720.08
4.05-5.150.9970.0251.4261000.0530.058
5.1-504.90.9980.0181.00299.40.0370.041

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5V3W

5v3w


解像度: 1.881→44.364 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.42
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2297 2168 5.05 %Random selection
Rwork0.1876 ---
obs0.1897 42931 92.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 90.2 Å2 / Biso mean: 36.3567 Å2 / Biso min: 14.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.881→44.364 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4212 0 36 335 4583
Biso mean--48.54 41.29 -
残基数----550
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114331
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2545881
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057636
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007782
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9741580
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2246X-RAY DIFFRACTION3.031TORSIONAL
12B2246X-RAY DIFFRACTION3.031TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8808-1.92450.3715920.3681618171056
1.9245-1.97260.3634950.31851985208069
1.9726-2.0260.30581400.29172293243380
2.026-2.08560.30371320.2622561269388
2.0856-2.15290.3181480.24022742289094
2.1529-2.22980.25751710.22292849302099
2.2298-2.31910.2611590.210228993058100
2.3191-2.42470.27841450.203229433088100
2.4247-2.55250.26931500.189928983048100
2.5525-2.71240.25091490.190629603109100
2.7124-2.92180.2531600.181929413101100
2.9218-3.21570.19431420.171829623104100
3.2157-3.68080.20511680.160829553123100
3.6808-4.63670.18551630.146130003163100
4.6367-44.37630.20381540.18363157331199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.11420.2084-0.92863.07760.15383.24050.1089-0.2884-0.09720.4303-0.0253-0.03280.15210.1325-0.09430.1857-0.005-0.04490.15450.00880.144119.032628.02724.9223
23.952-0.11941.25421.37640.18931.56730.1460.2193-0.34170.0074-0.06370.45290.2774-0.1711-0.0780.23780.01110.00990.2206-0.02150.3407-3.439325.462510.1795
33.78770.68160.28633.5408-0.35761.62830.0578-0.02040.22410.0038-0.02970.0862-0.0516-0.1423-0.02440.15580.0190.00570.1588-0.00430.146913.910435.589213.1445
41.5544-0.2599-0.22232.554-0.79082.8862-0.03440.12180.0153-0.19650.0845-0.01960.01720.1954-0.07030.1465-0.01020.00750.1511-0.00570.214522.68365.6710.1818
50.6609-0.24530.46332.7509-1.50233.1937-0.02080.0772-0.0397-0.06790.11070.26070.2147-0.0527-0.08490.1358-0.02020.01040.1835-0.0220.286915.87761.01781.2859
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1451 through 1548 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1549 through 1626 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1627 through 1726 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1451 through 1606 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1607 through 1726 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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