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- PDB-5umo: STRUCTURE OF EXTRACELLULAR SIGNAL-REGULATED KINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5umo
タイトルSTRUCTURE OF EXTRACELLULAR SIGNAL-REGULATED KINASE
要素Mitogen-activated protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / kinase / erk2
機能・相同性
機能・相同性情報


phospho-PLA2 pathway / RAF-independent MAPK1/3 activation / MAPK1 (ERK2) activation / Signaling by NODAL / Frs2-mediated activation / ERK/MAPK targets / ERKs are inactivated / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Negative feedback regulation of MAPK pathway ...phospho-PLA2 pathway / RAF-independent MAPK1/3 activation / MAPK1 (ERK2) activation / Signaling by NODAL / Frs2-mediated activation / ERK/MAPK targets / ERKs are inactivated / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Negative feedback regulation of MAPK pathway / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / IFNG signaling activates MAPKs / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Growth hormone receptor signaling / Spry regulation of FGF signaling / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Oxidative Stress Induced Senescence / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oncogene Induced Senescence / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Signal attenuation / NCAM signaling for neurite out-growth / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Regulation of the apoptosome activity / Signaling by Activin / Negative regulation of FGFR2 signaling / Signal transduction by L1 / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / Negative regulation of MAPK pathway / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Interferon gamma signaling / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / MAP2K and MAPK activation / neural crest cell development / Recycling pathway of L1 / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process / response to epidermal growth factor / cellular response to methionine / cellular response to toxic substance / positive regulation of macrophage proliferation / regulation of cellular pH / outer ear morphogenesis / regulation of Golgi inheritance / RAF/MAP kinase cascade / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / response to alcohol / ERBB signaling pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / labyrinthine layer blood vessel development / mammary gland epithelial cell proliferation / trachea formation / regulation of early endosome to late endosome transport / Neutrophil degranulation / regulation of stress-activated MAPK cascade / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / steroid hormone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / response to testosterone / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of cytoskeleton organization / pseudopodium / response to exogenous dsRNA / face development / lung morphogenesis / positive regulation of telomere maintenance / Bergmann glial cell differentiation / decidualization / thyroid gland development / peptidyl-threonine phosphorylation / progesterone receptor signaling pathway / negative regulation of cell differentiation / regulation of ossification / MAP kinase activity / mitogen-activated protein kinase / phosphatase binding / Schwann cell development / estrous cycle / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ERK1 and ERK2 cascade / phosphotyrosine residue binding / sensory perception of pain / myelination / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / dendrite cytoplasm / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / cellular response to epidermal growth factor stimulus
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitogen-activated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者CHLEBOWICZ, J. / ZHANG, F. / GOLDSMITH, E.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Atomic structure of the MAP kinase ERK2 at 2.3 A resolution.
著者: Zhang, F. / Strand, A. / Robbins, D. / Cobb, M.H. / Goldsmith, E.J.
履歴
登録2017年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software / Item: _software.name
置き換え2017年11月22日ID: 1ERK
改定 1.22017年11月22日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.42022年4月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2552
ポリマ－42,1591
非ポリマー961
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.320, 72.420, 61.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.500, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 1 / MAPK 1 / ERT1 / Extracellular signal-regulated kinase 2 / ERK-2 / MAP kinase isoform p42 / p42-MAPK ...MAPK 1 / ERT1 / Extracellular signal-regulated kinase 2 / ERK-2 / MAP kinase isoform p42 / p42-MAPK / Mitogen-activated protein kinase 2 / MAPK 2


分子量: 42159.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Mapk1, Erk2, Mapk, Prkm1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63086, mitogen-activated protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.11 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 18% PEG 8,000, 0.2 M (NH4)2SO4, 50 mM MES, 5 mM DTT, 0.1 mM NaN3, pH 5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月29日
放射モノクロメーター: Cu-Kalpha / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→21.18 Å / Num. obs: 16950 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
Sir2014位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.26→21.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Matrix type: sparse / SU B: 5.411 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.316 / ESU R Free: 0.212
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2017 861 5.2 %RANDOM
Rwork0.1471 ---
obs0.1498 15799 87.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 135.72 Å2 / Biso mean: 38.626 Å2 / Biso min: 10.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20.01 Å2
2---0.01 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.26→21.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2825 0 5 175 3005
Biso mean--61.87 42.25 -
残基数----347
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192897
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022785
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4171.9733928
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94736417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9925345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.86624.214140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.5315513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9861517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213229
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02662
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.261-2.3190.27150.179236138318.1490.152
2.319-2.3820.221430.185800134262.8170.161
2.382-2.450.25590.1731129132389.7960.152
2.45-2.5250.234540.181060125288.9780.16
2.525-2.6060.219680.1581063125590.120.14
2.606-2.6960.262570.1621048122690.1310.145
2.696-2.7960.232610.151983115290.6250.135
2.796-2.9080.227460.1641009113393.1160.15
2.908-3.0350.261550.153980107096.7290.142
3.035-3.180.203360.157976101699.6060.146
3.18-3.3480.21600.15192699199.4950.142
3.348-3.5450.193610.14784891599.3440.142
3.545-3.7830.199490.1484690199.3340.143
3.783-4.0750.185440.12276681499.5090.121
4.075-4.4470.116340.12571875599.6030.127
4.447-4.9450.166320.1176566881000.121
4.945-5.6590.181300.1475856151000.157
5.659-6.810.245270.165105371000.168
6.81-9.1690.181190.1374004191000.162
9.169-21.1760.151110.14826028196.4410.161

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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