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- PDB-5ue7: Crystal structure of the phosphomannomutase PMM1 from Candida alb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ue7
タイトルCrystal structure of the phosphomannomutase PMM1 from Candida albicans, apoenzyme state
要素Phosphomannomutase
キーワードISOMERASE / phosphomannomutase / mannose-6-phosphate / mannose-1-phosphate / HAD domain / structural genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / NIAID
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphomannomutase / phosphomannomutase activity / fungal biofilm matrix / GDP-mannose biosynthetic process / mannose metabolic process / protein N-linked glycosylation / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic phosphomannomutase, cap domain / Phosphomannomutase / Phosphomannomutase, cap domain / Eukaryotic phosphomannomutase / Hypothetical Protein, Haloacid Dehalogenase-like Hydrolase; Chain: A; domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold ...Eukaryotic phosphomannomutase, cap domain / Phosphomannomutase / Phosphomannomutase, cap domain / Eukaryotic phosphomannomutase / Hypothetical Protein, Haloacid Dehalogenase-like Hydrolase; Chain: A; domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphomannomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Skarina, T. / Di Leo, R. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201200026C 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the phosphomannomutase PMM1 from Candida albicans, apoenzyme state
著者: Stogios, P.J.
履歴
登録2016年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.title / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomannomutase
B: Phosphomannomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2447
ポリマ－58,1112
非ポリマー1335
水11,187621
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area24690 Å2
2
A: Phosphomannomutase
ヘテロ分子

B: Phosphomannomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2447
ポリマ－58,1112
非ポリマー1335
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_557-x,y+1/2,-z+5/21
Buried area2610 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area23420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.225, 80.719, 116.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-649-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phosphomannomutase / PMM


分子量: 29055.701 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candida albicans (strain SC5314 / ATCC MYA-2876) (酵母)
株: SC5314 / ATCC MYA-2876 / 遺伝子: PMM1, CaO19.10454, CaO19.2937 / プラスミド: pMCSG68SBPTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Gold / 参照: UniProt: P31353, phosphomannomutase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 621 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Bis-tris pH 5.5, 1% DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年11月19日
放射モノクロメーター: 1.5418 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 43607 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 36.97
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.806 / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / Num. unique all: 2119 / CC1/2: 0.675 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2481: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
BALBES位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AMY

2amy


解像度: 1.95→24.696 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2569 1996 4.59 %RANDOM
Rwork0.2083 ---
obs0.2104 43507 99.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→24.696 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4084 0 5 621 4710
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7225644
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2551564
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048599
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005742
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9446-1.99320.29861340.27812768X-RAY DIFFRACTION95
1.9932-2.0470.33511390.27842915X-RAY DIFFRACTION99
2.047-2.10730.30791400.25982902X-RAY DIFFRACTION99
2.1073-2.17520.28261420.26412934X-RAY DIFFRACTION99
2.1752-2.25290.35411400.31482921X-RAY DIFFRACTION98
2.2529-2.34310.30761410.27432905X-RAY DIFFRACTION98
2.3431-2.44960.27251430.23462971X-RAY DIFFRACTION100
2.4496-2.57860.27041420.22682963X-RAY DIFFRACTION100
2.5786-2.740.27291430.21582969X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.95120.24711440.22232982X-RAY DIFFRACTION100
2.9512-3.24760.28831430.2123008X-RAY DIFFRACTION100
3.2476-3.71620.21541450.19323016X-RAY DIFFRACTION100
3.7162-4.67680.24121470.16213059X-RAY DIFFRACTION100
4.6768-24.69840.21741530.17543198X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.56411.7164-1.95450.9010.32425.0805-0.32172.2932-0.0842-0.33650.21790.24830.0907-1.5450.12510.3554-0.05590.02291.0972-0.10460.38793.1809100.3564115.8084
22.11-0.1311-0.19752.96360.09830.6131-0.07070.1353-0.1505-0.02780.03220.0031-0.0269-0.08330.03790.2704-0.01630.04040.175-0.00870.2136-4.1544112.24144.8964
31.4252-0.7181-0.2361.76530.39471.26670.0472-0.010.09960.17120.027-0.2428-0.12390.1529-0.05330.3022-0.03170.0440.2053-0.01350.26165.8243115.4217144.8993
40.8085-1.2254-0.71093.2926-0.51222.527-0.9841.1207-1.6577-0.1111-0.443-0.22581.7571-0.2016-0.50210.6518-0.07850.40950.292-0.27170.73419.344490.767124.6158
55.51740.0365-3.81892.5048-0.08245.45810.18260.40340.2442-0.0643-0.0589-0.0801-0.48250.1179-0.07010.2625-0.00970.0020.36560.01710.293816.0228104.2047119.0235
62.7044-1.04260.07411.79460.15163.7767-0.5229-1.81541.72650.4935-0.06110.6779-1.0694-0.87730.50.55010.1551-0.1650.868-0.35240.931626.6417111.0877172.002
73.16810.71882.78291.34430.24173.9770.2057-3.17180.01230.0398-0.28180.26130.4605-2.09460.03370.2549-0.01790.03691.4288-0.06020.504619.60798.4978171.7628
81.3349-0.0068-0.31243.37090.23951.6357-0.0686-0.1437-0.0777-0.0570.003-0.38180.10440.25380.07190.25540.02320.04310.23120.02360.259417.701680.6567145.8177
97.11971.10043.71271.4750.78315.575-0.0038-0.44930.0196-0.0039-0.1285-0.21650.12580.12250.11470.1761-0.00040.02450.26410.00660.293330.946199.1566164.6674
104.14950.5348-0.48489.09132.25849.7761-0.1517-0.56740.22181.8164-0.64020.35930.3441-0.06280.59380.58080.08150.00050.8184-0.1360.43134.7526105.2185181.2222
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:85)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 86:140)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 141:193)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 194:209)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 210:252)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 2:15)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 16:86)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 87:189)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 190:247)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resid 248:252)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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