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万見
- PDB-5u7h: Ni-bound dihydroneopterin triphosphate pyrophosphohydrolase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u7h
タイトルNi-bound dihydroneopterin triphosphate pyrophosphohydrolase from E. coli
要素Dihydroneopterin triphosphate diphosphatase
キーワードHYDROLASE / Nudix hydrolase / Dihydroneopterin Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Metal ion binding / tetranuclear
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroneopterin triphosphate diphosphatase / dihydroneopterin triphosphate pyrophosphohydrolase activity / dATP diphosphatase activity / folic acid biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dihydroneopterin triphosphate diphosphatase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Dihydroneopterin triphosphate diphosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Nguyen, E. / Hill, S.E. / Lieberman, R.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Kimberly Clark 米国
National Science Foundation (NSF, United States)0845445 米国
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: Metal ion coordination in the E. coli Nudix hydrolase dihydroneopterin triphosphate pyrophosphatase: New clues into catalytic mechanism.
著者: Hill, S.E. / Nguyen, E. / Ukachukwu, C.U. / Freeman, D.M. / Quirk, S. / Lieberman, R.L.
履歴
登録2016年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support ...database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydroneopterin triphosphate diphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9099
ポリマ－17,3281
非ポリマー5828
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Dihydroneopterin triphosphate diphosphatase
ヘテロ分子

A: Dihydroneopterin triphosphate diphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,81918
ポリマ－34,6552
非ポリマー1,16316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-171 kcal/mol
Surface area13680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.680, 42.980, 57.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

SO4

21A-326-

HOH

31A-376-

HOH

41A-414-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dihydroneopterin triphosphate diphosphatase / Dihydroneopterin triphosphate pyrophosphatase / dATP pyrophosphohydrolase


分子量: 17327.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: nudB, Z2917, ECs2575 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AFC1, dihydroneopterin triphosphate diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Crystals were grown in 36% PEG 8000 and 0.05M Ammonium Sulfate. Crystals were soaked in 0.5mM dihydroneopterin and 10mM NiCl2.

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.4938 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月25日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4938 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→33.55 Å / Num. obs: 8796 / % possible obs: 98.65 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.1764 / Net I/σ(I): 11.56
反射 シェル最高解像度: 2 Å / Rmerge(I) obs: 0.5763 / CC1/2: 0.917

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 201C

201c


解像度: 2→33.547 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 24.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2419 1687 10.06 %
Rwork0.1678 --
obs0.1748 8795 97.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.547 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1175 0 20 128 1323
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161239
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7541654
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.442722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052185
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005210
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05880.30541380.2351220X-RAY DIFFRACTION95
2.0588-2.12530.31721490.22471258X-RAY DIFFRACTION97
2.1253-2.20120.3241310.2081239X-RAY DIFFRACTION97
2.2012-2.28930.29951470.20131236X-RAY DIFFRACTION96
2.2893-2.39350.33531390.21661243X-RAY DIFFRACTION97
2.3935-2.51960.29981370.20751256X-RAY DIFFRACTION98
2.5196-2.67740.25511390.19321288X-RAY DIFFRACTION98
2.6774-2.8840.26611460.17151264X-RAY DIFFRACTION99
2.884-3.17410.22971470.15981269X-RAY DIFFRACTION98
3.1741-3.63290.18651380.14711253X-RAY DIFFRACTION98
3.6329-4.57520.23571420.12621253X-RAY DIFFRACTION98
4.5752-33.55180.15391340.13451311X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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