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万見
- PDB-5u4p: Protein-protein complex between 26S proteasome regulatory subunit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u4p
タイトルProtein-protein complex between 26S proteasome regulatory subunit RPN8, RPN11, and Ubiquitin S31
要素
  • 26S proteasome regulatory subunit RPN11
  • 26S proteasome regulatory subunit RPN8
  • Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
キーワードPROTEIN BINDING / Complex / Ubiquitin / Proteasome
機能・相同性
機能・相同性情報


Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / metal-dependent deubiquitinase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition ...Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / metal-dependent deubiquitinase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / proteasome binding / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / proteasome storage granule / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / protein deubiquitination / proteasome assembly / Ub-specific processing proteases / Neutrophil degranulation / proteasome complex / maintenance of translational fidelity / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / metallopeptidase activity / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic translation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a ...Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Worden, E.J. / Dong, K.C. / Martin, A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: An AAA Motor-Driven Mechanical Switch in Rpn11 Controls Deubiquitination at the 26S Proteasome.
著者: Worden, E.J. / Dong, K.C. / Martin, A.
履歴
登録2016年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
B: 26S proteasome regulatory subunit RPN11
C: Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2504
ポリマ－53,1853
非ポリマー651
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6200 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area18970 Å2
手法PISA
2
A: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
B: 26S proteasome regulatory subunit RPN11
C: Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
ヘテロ分子

A: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
B: 26S proteasome regulatory subunit RPN11
C: Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,5008
ポリマ－106,3696
非ポリマー1312
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area14250 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area36070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.210, 126.210, 139.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-226-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN8


分子量: 20154.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN8, YOR261C, O5360 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08723
#2: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN11 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / Protein MPR1


分子量: 24461.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN11, MPR1, YFR004W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43588, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S31


分子量: 8568.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPS31, RPS37, UBI3, YLR167W, L9470.14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05759
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.32 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8 / 詳細: 1.5 M ammonium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→109.301 Å / Num. obs: 23105 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 19.2 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08667 / Net I/σ(I): 30.3
反射 シェル
最低解像度 (Å)Diffraction-ID
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109.3011

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O8X, 2ZNV, 4BOZ, 4JQW, 4K1R, rMSM, 4UN2

4o8x

2znv

4boz

4jqw

4k1r

4un2


解像度: 2.5→109.301 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2336 1156 5 %
Rwork0.2113 --
obs0.2125 23100 98.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→109.301 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3250 0 1 63 3314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0153307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1984460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1971232
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06516
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007568
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.03291.3532-1.38255.5024-2.73656.5122-0.0875-0.0831-0.1034-0.22510.0329-0.2780.7704-0.13130.06240.475-0.07120.13940.32-0.06420.4695-3.9943-49.713518.8511
24.43611.5802-1.91915.2574-2.44397.4635-0.20530.91220.7779-0.48050.12510.06390.3717-0.35280.02550.4556-0.00350.15390.55470.19480.66971.968-31.9797-0.5931
31.888-1.16291.37052.69131.34073.621-0.31751.9714-0.6268-1.52760.0308-0.47811.564-0.55010.3281.9743-0.56870.35011.9484-0.14070.7471-0.0595-47.7716-20.9391
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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