+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tz5 | ||||||
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Title | Crystal Structure of CurK Dehydratase H996F Inactive Mutant | ||||||
Components | CurK | ||||||
Keywords | LYASE / dehydratase / curacin / polyketide synthase | ||||||
Function / homology | Function and homology information DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / fatty acid biosynthetic process / oxidoreductase activity / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Moorea producens 3L (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.428 Å | ||||||
Authors | Dodge, G.J. / Smith, J.L. | ||||||
Citation | Journal: J. Am. Chem. Soc. / Year: 2016 Title: Vinylogous Dehydration by a Polyketide Dehydratase Domain in Curacin Biosynthesis. Authors: Fiers, W.D. / Dodge, G.J. / Sherman, D.H. / Smith, J.L. / Aldrich, C.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tz5.cif.gz | 234 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tz5.ent.gz | 189.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tz5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5tz5_validation.pdf.gz | 432.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5tz5_full_validation.pdf.gz | 437 KB | Display | |
Data in XML | 5tz5_validation.xml.gz | 22.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5tz5_validation.cif.gz | 31.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/5tz5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/5tz5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5tz6C 5tz7C 3kg9S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32723.859 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: H996F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Moorea producens 3L (bacteria) / Gene: LYNGBM3L_74450 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)pRARE AI / References: UniProt: F4Y425 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.22 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 1.3 M Tri-Sodium Citrate, 30mm D(+) sucrose, 100mm tris ph 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 26, 2015 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.428→40.15 Å / Num. obs: 100090 / % possible obs: 97 % / Redundancy: 13 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 28.15 |
Reflection shell | Resolution: 1.428→1.479 Å / Redundancy: 10.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.74 / CC1/2: 0.832 / % possible all: 87 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdbid 3kg9 Resolution: 1.428→40.148 Å / SU ML: 0.14 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 19.83 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 94.84 Å2 / Biso mean: 28.3549 Å2 / Biso min: 11.45 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.428→40.148 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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