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万見
- PDB-5tx8: Solution structure of the de novo mini protein gHH_44 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tx8
タイトルSolution structure of the de novo mini protein gHH_44
要素HH2
キーワードDE NOVO PROTEIN
生物種synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Buchko, G.W. / Bahl, C.D. / Baker, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2018
タイトル: Cytosolic expression, solution structures, and molecular dynamics simulation of genetically encodable disulfide-rich de novo designed peptides.
著者: Buchko, G.W. / Pulavarti, S.V.S.R.K. / Ovchinnikov, V. / Shaw, E.A. / Rettie, S.A. / Myler, P.J. / Karplus, M. / Szyperski, T. / Baker, D. / Bahl, C.D.
履歴
登録2016年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年1月15日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,3671
ポリマ－3,3671
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HH2


分子量: 3366.862 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111anisotropic13D C(CO)NH
121anisotropic33D 1H-15N NOESY
131anisotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
141anisotropic23D HNCA
151anisotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
161anisotropic12D 1H-15N HSQC
172anisotropic2D20 exchange

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] HH2, 25 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 93% H2O/7% D2OHH293% H2O/7% D2O
solution21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] HH2, 25 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 100% D2OHH2100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMHH2[U-99% 13C; U-99% 15N]1
25 mMsodium acetatenone1
50 mMsodium chloridenone1
1 mMHH2[U-99% 13C; U-99% 15N]2
25 mMsodium acetatenone2
50 mMsodium chloridenone2
試料状態イオン強度: 0.075 M / Ionic strength err: 0.005 / Label: HH2 / pH: 4.8 Not defined / PH err: 0.2 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K / Temperature err: 0.5

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VXRSVarianVXRS6001
Varian VXRSVarianVXRS8002
Varian INOVAVarianINOVA5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger A. T. et.al.精密化
Sparky3.115Goddardデータ解析
Felix2007Accelrys Software Inc.解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
PSVS1.5Bhattacharya and Montelionechemical shift assignment
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 5
詳細: STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA (AUTOMATED NOESY ASSIGNMENTS). A TOTAL OF 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH LOWEST TARGET FUNCTION FROM THE FINAL CYANA CALCULATION ...詳細: STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA (AUTOMATED NOESY ASSIGNMENTS). A TOTAL OF 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH LOWEST TARGET FUNCTION FROM THE FINAL CYANA CALCULATION WERE TAKEN AND REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER AFTER ADDING 0% TO THE UPPER BOUNDARY LIMIT OF THE DISTANCE RESTRAINTS AND THE VDW LIMIT TO THE LOWER RESTRAINT. PARAM19 WAS USED FOR THE WATER REFINEMENT CALCULATIONS
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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