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- PDB-5tte: Crystal Structure of an RBR E3 ubiquitin ligase in complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tte
タイトルCrystal Structure of an RBR E3 ubiquitin ligase in complex with an E2-Ub thioester intermediate mimic
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
  • ubiquitin
キーワードLIGASE / RBR E3 ubiquitin ligase / E2 / complex / transthioloation / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / Lewy body / cell cycle phase transition / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity ...PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / Lewy body / cell cycle phase transition / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / RSV-host interactions / ubiquitin conjugating enzyme activity / Cajal body / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / PKR-mediated signaling / Regulation of necroptotic cell death / ISG15 antiviral mechanism / modification-dependent protein catabolic process / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / protein tag activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell population proliferation / transcription coactivator activity / nuclear body / protein ubiquitination / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1750 / : / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1, UBA-like domain / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1750 / : / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1, UBA-like domain / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / Ubiquitin / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Triticum aestivum (コムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.501 Å
データ登録者Yuan, L. / Lv, Z. / Olsen, S.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM115568-02 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural insights into the mechanism and E2 specificity of the RBR E3 ubiquitin ligase HHARI.
著者: Yuan, L. / Lv, Z. / Atkison, J.H. / Olsen, S.K.
履歴
登録2016年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _software.classification
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
F: ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0799
ポリマ－93,6863
非ポリマー3926
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area36680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.234, 154.234, 285.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1 / H7-AP2 / HHARI / Monocyte protein 6 / MOP-6 / Protein ariadne-1 homolog / ARI-1 / UbcH7-binding ...H7-AP2 / HHARI / Monocyte protein 6 / MOP-6 / Protein ariadne-1 homolog / ARI-1 / UbcH7-binding protein / UbcM4-interacting protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-binding protein 1


分子量: 64284.855 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-557 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARIH1, ARI, MOP6, UBCH7BP, HUSSY-27 / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): codon plus
参照: UniProt: Q9Y4X5, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin- ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 19426.289 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-154 / Mutation: C17S, C86K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2L3, UBCE7, UBCH7 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): codon plus / 参照: UniProt: P68036, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質 ubiquitin


分子量: 9975.218 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-76
Mutation: K6R, K11R, K27R, S28A, K29R, K33R, K48R, S57A, K63R
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Triticum aestivum (コムギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): codon plus / 参照: UniProt: A0A1D6DHW0, UniProt: P69326*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.17
詳細: 0.1M Sodium Cacodylate pH6.17, 0.35M Sodium Acetate, 10% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 24762 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 9.41

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KBC

4kbc


解像度: 3.501→49.714 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 25.06 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2515 1999 8.08 %random
Rwork0.2263 ---
obs0.2284 24742 95.07 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.501→49.714 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5542 0 6 0 5548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5047654
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2913465
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039804
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003995
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5009-3.58840.39921150.35791301X-RAY DIFFRACTION78
3.5884-3.68540.34121280.34571468X-RAY DIFFRACTION88
3.6854-3.79380.35631350.31281529X-RAY DIFFRACTION92
3.7938-3.91620.37311390.2941578X-RAY DIFFRACTION94
3.9162-4.05610.31461400.26331598X-RAY DIFFRACTION94
4.0561-4.21850.26081390.24551579X-RAY DIFFRACTION95
4.2185-4.41030.25831460.21681657X-RAY DIFFRACTION98
4.4103-4.64270.21081450.20781646X-RAY DIFFRACTION98
4.6427-4.93330.2261460.18771672X-RAY DIFFRACTION98
4.9333-5.31390.21411480.19091680X-RAY DIFFRACTION98
5.3139-5.84790.27221490.22271687X-RAY DIFFRACTION99
5.8479-6.69230.28261500.231719X-RAY DIFFRACTION99
6.6923-8.42490.24761530.21651744X-RAY DIFFRACTION99
8.4249-49.71870.18421660.18691885X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0441-0.67140.54392.13690.09440.7960.02460.0194-0.09-0.1785-0.0427-0.1174-0.03240.2357-00.6403-0.1390.06331.0757-0.13350.8799-7.844275.1493135.649
21.81560.2260.64120.77980.04810.2397-1.1687-1.20340.5374-0.548-0.0319-0.0206-0.9805-0.6641-0.89910.42260.4861-0.28591.9619-0.16911.26530.514674.6536141.8536
30.1952-0.1460.05220.46280.31330.1443-0.10710.3529-0.0666-0.12890.03790.0813-0.0591-0.4361-0.00020.87110.194-0.0751.42410.09581.056744.762567.0051135.1545
41.1656-0.33960.15570.9037-0.45150.17410.23230.24520.4286-0.558-0.3227-0.12520.04910.34070.18051.03130.1549-0.02651.753-0.13811.093930.558166.6915131.9451
51.17550.032-0.1650.6343-0.37820.1278-0.35790.3367-0.50690.05860.13230.4174-0.0302-0.0607-0.18590.84170.3216-0.05471.3805-0.08481.09330.794754.6881133.6555
60.2356-0.18150.0990.93960.66610.9055-0.6485-0.30380.37360.5713-0.15680.2198-1.2465-0.5806-0.15781.88930.1571-0.42060.22520.12530.9328-9.8572111.0709129.4833
70.27890.00240.13730.0010.01870.1213-0.45630.64660.41150.40690.1012-0.7057-0.76550.4199-0.17532.2738-1.02070.2414-0.0646-0.20161.0552-2.6172115.145136.6331
80.40720.0948-0.00960.6453-0.03830.7040.11790.0209-0.1313-0.5609-0.0503-0.0632-1.41130.186-0.01191.0716-0.47450.10620.8391-0.08150.9027-0.1795109.4017144.8057
90.00250.01820.01590.04380.01330.00140.03610.28130.08970.2798-0.1096-0.6693-0.06820.34750.00021.2963-0.0109-0.16421.41410.13311.30075.1763105.1201152.1345
100.1970.2805-0.18830.1706-0.05650.13-0.2593-0.0214-0.08720.2637-0.29580.9446-0.02020.3119-0.00020.983-0.43010.03451.1667-0.03750.8034-7.0706101.4554143.3358
110.05010.0185-0.02230.0372-0.01580.04421.17020.2376-1.17880.2510.32480.335-0.39330.5310.00151.3507-0.2248-0.18391.24670.01231.19660.0923102.1307162.0632
120.2024-0.3269-0.18860.09260.06940.1645-0.49150.31030.39770.07930.4865-0.0573-0.63380.444201.323-0.2229-0.0611.01470.02751.0740.7124118.2499158.5118
13-0.01480.0423-0.12860.528-0.81191.24410.3362-0.4346-0.069-0.3999-0.6538-0.26151.1579-0.34820.00510.5342-0.16950.08321.9794-0.15621.0374-34.112993.8649156.6913
140.1676-0.049-0.1260.4236-0.03360.09380.6734-0.6486-0.07170.4656-0.9271-0.0613-0.92140.523-0.00010.9834-0.2398-0.02941.539-0.11920.955-24.345891.2803157.5024
150.0799-0.0295-0.09790.3121-0.13050.01350.4247-0.33840.0424-0.2081-0.09330.195-0.60120.37260.00011.02950.0370.13831.3141-0.24011.1285-26.2324100.121152.4463
16-0.00160.0084-0.00310.00820.00540.0015-0.61470.05850.0037-0.1445-0.43450.1508-0.1043-0.25520.00110.9251-0.3574-0.04451.7127-0.22491.1962-8.0391.4062149.2917
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 100 through 316 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 317 through 349 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 350 through 402 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 403 through 450 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 451 through 554 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'E' and (resid 4 through 17 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'E' and (resid 18 through 39 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'E' and (resid 40 through 75 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'E' and (resid 76 through 85 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'E' and (resid 86 through 113 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'E' and (resid 114 through 132 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'E' and (resid 133 through 154 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'F' and (resid -2 through 6 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'F' and (resid 7 through 45 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'F' and (resid 46 through 71 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'F' and (resid 72 through 76 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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