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万見
- PDB-5trb: Crystal structure of the RNF20 RING domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5trb
タイトルCrystal structure of the RNF20 RING domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2B C-terminal K residue ubiquitin ligase activity / HULC complex / RHOBTB1 GTPase cycle / ubiquitin ligase complex / negative regulation of cell migration / mRNA 3'-UTR binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding ...histone H2B C-terminal K residue ubiquitin ligase activity / HULC complex / RHOBTB1 GTPase cycle / ubiquitin ligase complex / negative regulation of cell migration / mRNA 3'-UTR binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / transcription coactivator activity / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase Bre1 / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. ...E3 ubiquitin ligase Bre1 / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Foglizzo, M. / Middleton, A.J. / Day, C.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Marsden Fund ニュージーランド
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure and Function of the RING Domains of RNF20 and RNF40, Dimeric E3 Ligases that Monoubiquitylate Histone H2B.
著者: Foglizzo, M. / Middleton, A.J. / Day, C.L.
履歴
登録2016年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2016年11月2日ID: 5DNG
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_source / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8463
ポリマ－8,7151
非ポリマー1312
水54030
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6926
ポリマ－17,4312
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556-x+1/2,y,-z+11
Buried area1850 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area8600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.830, 61.290, 78.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase BRE1A / hBRE1 / RING finger protein 20


分子量: 8715.255 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 906-975 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF20, BRE1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5VTR2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 8% (w/v) PEG 4000 (polyethylene glycol 4000), 16% (v/v) glycerol, 0.02 M of each carboxylic acid (sodium formate, ammonium acetate, trisodium citrate and sodium potassium L-tartrate) and 0.1 ...詳細: 8% (w/v) PEG 4000 (polyethylene glycol 4000), 16% (v/v) glycerol, 0.02 M of each carboxylic acid (sodium formate, ammonium acetate, trisodium citrate and sodium potassium L-tartrate) and 0.1 M MES/Imidazole pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1.2816, 1.2856, 0.9537
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.28161
21.28561
30.95371
反射解像度: 1.8→39.34 Å / Num. obs: 8140 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 26.28 Å2 / Rsym value: 0.097 / Net I/av σ(I): 5.497 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.8-1.99.41.0740.61100
1.9-2.019.30.6411100
2.01-2.159.30.33821100
2.15-2.329.30.22431100
2.32-2.559.30.1424.91100
2.55-2.859.10.0917.71100
2.85-3.298.90.079.11100
3.29-4.038.60.0619.81100
4.03-5.698.10.05411.21100
1.8-5.697.70.03914.5199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHENIX位相決定
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→39.335 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2355 384 4.72 %
Rwork0.2156 --
obs0.2166 8140 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 62.65 Å2 / Biso mean: 30.83 Å2 / Biso min: 19.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→39.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数567 0 2 30 599
Biso mean--25.26 35.2 -
残基数----69
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008578
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.844772
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05681
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00599
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.607358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-2.5960.21561380.19792667X-RAY DIFFRACTION100
1.8001-2.06050.311150.25962552X-RAY DIFFRACTION100
2.0605-2.5960.25361310.24142537X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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