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- PDB-5tke: Crystal Structure of Eukaryotic Hydrolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tke
タイトルCrystal Structure of Eukaryotic Hydrolase
要素O-GlcNAcase: chimera construct
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein deglycosylation / protein O-linked glycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / identical protein binding ...glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein deglycosylation / protein O-linked glycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Acyl-CoA N-acyltransferase / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein O-GlcNAcase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.481 Å
データ登録者Li, B. / Jiang, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Wisconsin-Madison 米国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structures of human O-GlcNAcase and its complexes reveal a new substrate recognition mode.
著者: Li, B. / Li, H. / Lu, L. / Jiang, J.
履歴
登録2016年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Database references
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-GlcNAcase: chimera construct
B: O-GlcNAcase: chimera construct


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,6472
ポリマ－115,6472
非ポリマー00
水6,918384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area33660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.060, 96.576, 89.282
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 O-GlcNAcase: chimera construct / OGA / Beta-N-acetylglucosaminidase / Beta-N-acetylhexosaminidase / Beta-hexosaminidase / Meningioma- ...OGA / Beta-N-acetylglucosaminidase / Beta-N-acetylhexosaminidase / Beta-hexosaminidase / Meningioma-expressed antigen 5 / N-acetyl-beta-D-glucosaminidase / N-acetyl-beta-glucosaminidase / Nuclear cytoplasmic O-GlcNAcase and acetyltransferase / NCOAT


分子量: 57823.566 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 60-542; unp residues 553-704 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGEA5, HEXC, KIAA0679, MEA5
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: O60502, protein O-GlcNAcase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 384 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 0.032 M ammonium citrate tribasic (pH 7.0), 0.02 M MES monohydrate, 0.016 M imidazole, 0.002 M zinc sulfate heptahydrate, 0.128 M potassium thiocyanate, 12.8% w/v polyethylene glycol 3,350, 3. ...詳細: 0.032 M ammonium citrate tribasic (pH 7.0), 0.02 M MES monohydrate, 0.016 M imidazole, 0.002 M zinc sulfate heptahydrate, 0.128 M potassium thiocyanate, 12.8% w/v polyethylene glycol 3,350, 3.2% w/v polyethylene glycol monomethyl ether 2,000, and 5% w/v polyethylene glycol monomethyl ether 550

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→50 Å / Num. obs: 44255 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Net I/σ(I): 19.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2cbj

2cbj


解像度: 2.481→44.249 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2357 2013 4.92 %
Rwork0.1811 --
obs0.1838 40939 91.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.481→44.249 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6905 0 0 384 7289
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017088
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1269587
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4524198
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581013
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091212
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4814-2.54340.3368620.23551344X-RAY DIFFRACTION45
2.5434-2.61220.29511050.23551842X-RAY DIFFRACTION62
2.6122-2.6890.29071300.22622378X-RAY DIFFRACTION79
2.689-2.77580.27181350.22092939X-RAY DIFFRACTION97
2.7758-2.8750.28521480.20163043X-RAY DIFFRACTION100
2.875-2.99010.26841670.1963020X-RAY DIFFRACTION100
2.9901-3.12610.24961720.2013017X-RAY DIFFRACTION100
3.1261-3.29090.27071500.21013045X-RAY DIFFRACTION100
3.2909-3.4970.26481550.19123034X-RAY DIFFRACTION100
3.497-3.76690.25551590.17133034X-RAY DIFFRACTION100
3.7669-4.14570.21031500.15543045X-RAY DIFFRACTION100
4.1457-4.7450.1821510.13683054X-RAY DIFFRACTION100
4.745-5.97590.21511510.16783086X-RAY DIFFRACTION100
5.9759-44.25640.20641780.18523045X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.201 Å / Origin y: -63.9248 Å / Origin z: 97.0115 Å
111213212223313233
T0.222 Å20.0098 Å2-0.0061 Å2-0.3625 Å20.0326 Å2--0.2219 Å2
L1.1517 °2-0.1645 °2-0.3249 °2-1.2829 °20.1398 °2--1.0859 °2
S0.0027 Å °0.3129 Å °-0.0108 Å °0.046 Å °0.046 Å °0.0696 Å °-0.0431 Å °-0.3953 Å °-0.0395 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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