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- PDB-5ti9: Crystal structure of human TDO in complex with Trp and dioxygen, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ti9
タイトルCrystal structure of human TDO in complex with Trp and dioxygen, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR6161
要素Tryptophan 2,3-dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Human Tryptophan 2 / 3-dioxygenase in complex with Trp and O2
機能・相同性
機能・相同性情報


response to nitroglycerin / L-tryptophan catabolic process to acetyl-CoA / tryptophan 2,3-dioxygenase / L-tryptophan 2,3-dioxygenase activity / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / Tryptophan catabolism / amino acid binding / oxygen binding / protein homotetramerization / heme binding ...response to nitroglycerin / L-tryptophan catabolic process to acetyl-CoA / tryptophan 2,3-dioxygenase / L-tryptophan 2,3-dioxygenase activity / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / Tryptophan catabolism / amino acid binding / oxygen binding / protein homotetramerization / heme binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan 2,3-dioxygenase / Tryptophan 2,3-dioxygenase / Tryptophan/Indoleamine 2,3-dioxygenase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / N'-Formylkynurenine / OXYGEN MOLECULE / PHOSPHATE ION / TRYPTOPHAN / Tryptophan 2,3-dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Forouhar, F. / Lewis-Ballester, A. / Lew, S. / Karkashon, S. / Seetharaman, J. / Yeh, S.R. / Tong, L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50 GM62413 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U54 GM074958 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Molecular basis for catalysis and substrate-mediated cellular stabilization of human tryptophan 2,3-dioxygenase.
著者: Lewis-Ballester, A. / Forouhar, F. / Kim, S.M. / Lew, S. / Wang, Y. / Karkashon, S. / Seetharaman, J. / Batabyal, D. / Chiang, B.Y. / Hussain, M. / Correia, M.A. / Yeh, S.R. / Tong, L.
履歴
登録2016年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references
改定 1.22016年11月9日Group: Structure summary
改定 1.32016年11月30日Group: Structure summary
改定 1.42016年12月14日Group: Structure summary
改定 1.52017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.82023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan 2,3-dioxygenase
B: Tryptophan 2,3-dioxygenase
C: Tryptophan 2,3-dioxygenase
D: Tryptophan 2,3-dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,14820
ポリマ－180,7304
非ポリマー4,41816
水7,855436
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26770 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area52830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.601, 154.009, 87.801
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Tryptophan 2,3-dioxygenase / TDO / Tryptamin 2 / 3-dioxygenase / Tryptophan oxygenase / TRPO / Tryptophan pyrrolase / Tryptophanase


分子量: 45182.535 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDO2, TDO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: P48775, tryptophan 2,3-dioxygenase

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非ポリマー , 6種, 452分子

#2: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシラジカル


分子量: 31.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物
ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-NFK / N'-Formylkynurenine / (2S)-2-amino-4-[2-(formylamino)phenyl]-4-oxobutanoic acid / N-ホルミルキヌレニン


分子量: 236.224 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.6
詳細: 50 mM sodium citrate (pH 5.6), 5% (w/v) PEG 3350 and 2% (w/v) Tacsimate (pH 5)
PH範囲: 5.6-7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月14日 / 詳細: vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 68351 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.041 / Net I/av σ(I): 35.2 / Net I/σ(I): 37.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.552 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NW8

2nw8


解像度: 2.5→33.932 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 6879 10.09 %
Rwork0.1586 --
obs0.1658 68151 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→33.932 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11324 0 310 436 12070
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01111926
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28316095
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.54469
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051657
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062030
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4954-2.52370.31522240.23351911X-RAY DIFFRACTION95
2.5237-2.55340.30262310.20611991X-RAY DIFFRACTION100
2.5534-2.58460.25972280.19162065X-RAY DIFFRACTION100
2.5846-2.61730.29932370.18851994X-RAY DIFFRACTION100
2.6173-2.65170.26942190.18822033X-RAY DIFFRACTION100
2.6517-2.6880.25652500.18851995X-RAY DIFFRACTION100
2.688-2.72640.26452100.17742033X-RAY DIFFRACTION100
2.7264-2.76710.30512280.18642059X-RAY DIFFRACTION100
2.7671-2.81030.26142170.18642037X-RAY DIFFRACTION100
2.8103-2.85630.27882350.19352027X-RAY DIFFRACTION100
2.8563-2.90560.27732510.19141989X-RAY DIFFRACTION100
2.9056-2.95840.27022350.18132016X-RAY DIFFRACTION100
2.9584-3.01520.26412040.18352058X-RAY DIFFRACTION100
3.0152-3.07670.26212340.18252007X-RAY DIFFRACTION100
3.0767-3.14360.27272230.18242067X-RAY DIFFRACTION100
3.1436-3.21670.24872310.18582026X-RAY DIFFRACTION100
3.2167-3.2970.2612360.19452036X-RAY DIFFRACTION100
3.297-3.38610.27712130.18122052X-RAY DIFFRACTION100
3.3861-3.48560.23012170.17262047X-RAY DIFFRACTION100
3.4856-3.5980.21182240.15382050X-RAY DIFFRACTION100
3.598-3.72650.21342340.14352041X-RAY DIFFRACTION100
3.7265-3.87550.23742270.1442066X-RAY DIFFRACTION100
3.8755-4.05160.20612290.14282065X-RAY DIFFRACTION100
4.0516-4.26480.18512450.12762033X-RAY DIFFRACTION100
4.2648-4.53140.19392130.12192089X-RAY DIFFRACTION100
4.5314-4.88040.17242460.11982070X-RAY DIFFRACTION100
4.8804-5.36980.21352410.13492066X-RAY DIFFRACTION100
5.3698-6.14280.2442560.1582087X-RAY DIFFRACTION100
6.1428-7.72420.21752230.15482130X-RAY DIFFRACTION100
7.7242-33.93470.19522180.1582132X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.9988 Å / Origin y: -44.6925 Å / Origin z: -34.9832 Å
111213212223313233
T0.1587 Å2-0.0239 Å2-0.0139 Å2-0.1583 Å2-0.0067 Å2--0.1572 Å2
L0.5359 °20.2304 °2-0.2857 °2-0.5008 °2-0.2333 °2--0.5683 °2
S0.0155 Å °-0.0161 Å °-0.0637 Å °0.0511 Å °-0.0343 Å °-0.0514 Å °-0.0742 Å °0.0538 Å °-0.0004 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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