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万見
- PDB-5t5f: Neisseria meningitidis factor H binding protein in complex with m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t5f
タイトルNeisseria meningitidis factor H binding protein in complex with monoclonal antibody JAR5
要素
  • Factor H binding protein variant B24
  • Monoclonal antibody Jar5 heavy chain
  • Monoclonal antibody Jar5 light chain
キーワードPROTEIN BINDING / fHbp / JAR5 / epitope mapping / monoclonal antibody / cooperativity / Neisseria meningitidis
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial extracellular vesicle / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1980 / Factor H binding protein, C-terminal / : / : / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, N-terminal / Porin - #90 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Porin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Immunoglobulin-like - #1980 / Factor H binding protein, C-terminal / : / : / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, N-terminal / Porin - #90 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Porin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Factor H binding protein variant B24 / Factor H binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Malito, E.
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2016
タイトル: Neisseria meningitidis factor H-binding protein bound to monoclonal antibody JAR5: implications for antibody synergy.
著者: Malito, E. / Lo Surdo, P. / Veggi, D. / Santini, L. / Stefek, H. / Brunelli, B. / Luzzi, E. / Bottomley, M.J. / Beernink, P.T. / Scarselli, M.
履歴
登録2016年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Factor H binding protein variant B24
H: Monoclonal antibody Jar5 heavy chain
L: Monoclonal antibody Jar5 light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9093
ポリマ－73,9093
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5250 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area28830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.370, 146.490, 218.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Factor H binding protein variant B24 / Factor H binding protein variant B24_001 / Factor H binding protein variant B24_002 / Factor H ...Factor H binding protein variant B24_001 / Factor H binding protein variant B24_002 / Factor H binding protein variant B24_004 / Factor H binding protein variant B24_005 / Factor H binding protein variant B24_006 / Factor H binding protein variant B24_007 / Factor H binding protein variant B24_008 / Factor H binding protein variant B24_010 / Putative lipoprotein


分子量: 26838.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
遺伝子: fhbp
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q6VRZ6, UniProt: Q9JXV4*PLUS
#2: 抗体 Monoclonal antibody Jar5 heavy chain


分子量: 23204.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 Monoclonal antibody Jar5 light chain


分子量: 23865.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.2 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20% Polyethylene glycol (PEG) 6000 0.1 M tri-Sodium citrate, pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / タイプ: OTHER / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.98→73.24 Å / Num. obs: 21885 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 84.05 Å2 / CC1/2: 0.97 / Rsym value: 0.2 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.98→3.16 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 1.354 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 3437 / CC1/2: 0.429 / Rsym value: 1.096 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2W80

2w80


解像度: 2.98→59.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.89 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 1.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.113 / SU Rfree Blow DPI: 0.383 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.391
詳細: The target-structure restraints option (LSSR) was used while refining in BUSTER, using as fixed coordinates those of fHbp (chain A of this entry) from PDB 2YPV.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1047 4.79 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.225 21848 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 69.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.1114 Å20 Å20 Å2
2---3.9501 Å20 Å2
3---11.0615 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.98→59.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5023 0 0 34 5057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015138HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.236964HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2341SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes115HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes749HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5138HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.56
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.45
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion676SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5642SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.98→3.12 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 126 4.43 %
Rwork0.248 2717 -
all0.25 2843 -
obs--99.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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