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- PDB-5t1u: Aminomethyl-Derived Beta Secretase (BACE1) Inhibitors: Engaging G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t1u
タイトルAminomethyl-Derived Beta Secretase (BACE1) Inhibitors: Engaging Gly230 without an Anilide Functionality
要素Beta-secretase 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / beta secretase / alzheimer's / inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid-beta formation / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid-beta formation / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / prepulse inhibition / cellular response to copper ion / multivesicular body / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein serine/threonine kinase binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / trans-Golgi network / response to lead ion / recycling endosome / protein processing / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / lysosome / endosome / endosome membrane / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Chem-P6U / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Parris, K.D. / Vajdos, F.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Aminomethyl-Derived Beta Secretase (BACE1) Inhibitors: Engaging Gly230 without an Anilide Functionality.
著者: Butler, C.R. / Ogilvie, K. / Martinez-Alsina, L. / Barreiro, G. / Beck, E.M. / Nolan, C.E. / Atchison, K. / Benvenuti, E. / Buzon, L. / Doran, S. / Gonzales, C. / Helal, C.J. / Hou, X. / Hsu, ...著者: Butler, C.R. / Ogilvie, K. / Martinez-Alsina, L. / Barreiro, G. / Beck, E.M. / Nolan, C.E. / Atchison, K. / Benvenuti, E. / Buzon, L. / Doran, S. / Gonzales, C. / Helal, C.J. / Hou, X. / Hsu, M.H. / Johnson, E.F. / Lapham, K. / Lanyon, L. / Parris, K. / O'Neill, B.T. / Riddell, D. / Robshaw, A. / Vajdos, F. / Brodney, M.A.
履歴
登録2016年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3257
ポリマ－46,4411
非ポリマー8846
水5,080282
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.497, 102.497, 171.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-727-

HOH

21A-765-

HOH

31A-766-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Beta-secretase 1 / Aspartyl protease 2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP ...Aspartyl protease 2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Memapsin-2 / Membrane-associated aspartic protease 2


分子量: 46440.980 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 46-454 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE1, BACE, KIAA1149 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 化合物 ChemComp-P6U / (4S)-4-[2,4-difluoro-5-({[1-(trifluoromethyl)cyclopropyl]amino}methyl)phenyl]-4-methyl-5,6-dihydro-4H-1,3-thiazin-2-amine


分子量: 379.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H18F5N3S
#3: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20 - 22.5% (w/v) PEG 5000 monomethylethyl (MME), 200 mM sodium citrate (pH 6.6), 200 mM ammonium iodide).

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→88.77 Å / Num. obs: 52069 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.3 % / Biso Wilson estimate: 31.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 29.8
反射 シェル解像度: 1.78→1.99 Å / 冗長度: 19.5 % / Rmerge(I) obs: 0.901 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXDEV_1999精密化
Aimless0.3.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1W50

1w50


解像度: 1.78→44.38 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 20.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2624 5.05 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.188 51983 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→44.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2975 0 36 282 3293
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0183102
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5994226
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1361125
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098461
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008552
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7763-1.80860.31051240.28752554X-RAY DIFFRACTION100
1.8086-1.84340.25461180.2542571X-RAY DIFFRACTION100
1.8434-1.8810.281500.23662503X-RAY DIFFRACTION100
1.881-1.92190.30231160.22982600X-RAY DIFFRACTION100
1.9219-1.96660.26291380.21782555X-RAY DIFFRACTION100
1.9666-2.01580.24951420.21192533X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.07030.23641380.20192565X-RAY DIFFRACTION100
2.0703-2.13120.22591280.19772570X-RAY DIFFRACTION100
2.1312-2.20.22931290.19842569X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.27860.24751470.19342588X-RAY DIFFRACTION100
2.2786-2.36990.22211420.19782547X-RAY DIFFRACTION100
2.3699-2.47770.19771300.19172592X-RAY DIFFRACTION100
2.4777-2.60830.22671330.18942606X-RAY DIFFRACTION100
2.6083-2.77170.19811480.19122593X-RAY DIFFRACTION100
2.7717-2.98570.23251400.18952598X-RAY DIFFRACTION100
2.9857-3.28610.19781280.17742648X-RAY DIFFRACTION100
3.2861-3.76140.18671820.16592605X-RAY DIFFRACTION100
3.7614-4.73810.15541430.15432693X-RAY DIFFRACTION100
4.7381-44.39630.20631480.1942869X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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