[日本語] English
万見
- PDB-5sw9: The structure of the PP2A B56 subunit RepoMan complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5sw9
タイトルThe structure of the PP2A B56 subunit RepoMan complex
要素
  • RepoMan
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
キーワードHydrolase / cell cycle / Phosphatase / Regulator / SLiM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome segregation / protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated ...regulation of chromosome segregation / protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / regulation of mitotic nuclear division / CTLA4 inhibitory signaling / Platelet sensitization by LDL / protein phosphatase activator activity / chromosome, centromeric region / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / positive regulation of protein dephosphorylation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / chromosome / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of cell population proliferation / cell division / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / Cell division cycle-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.846 Å
データ登録者Page, R. / Wang, X. / Bajaj, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1R01NS091336 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098482 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Expanding the PP2A Interactome by Defining a B56-Specific SLiM.
著者: Wang, X. / Bajaj, R. / Bollen, M. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2016年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月4日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
B: RepoMan


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0792
ポリマ－44,0792
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.598, 108.959, 120.065
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / PP2A B subunit isoform B'-gamma / PP2A B subunit isoform B56-gamma / PP2A B subunit isoform PR61- ...PP2A B subunit isoform B'-gamma / PP2A B subunit isoform B56-gamma / PP2A B subunit isoform PR61-gamma / PP2A B subunit isoform R5-gamma / Renal carcinoma antigen NY-REN-29


分子量: 41667.219 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 62-411 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R5C, KIAA0044 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13362
#2: タンパク質・ペプチド RepoMan


分子量: 2411.704 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q69YH5*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.75 / 詳細: 8% PEG 8K, 0.8 M HEPES, 0.8 M LiCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.846→38.207 Å / Num. obs: 16968 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.885 / Mean I/σ(I) obs: 2 / CC1/2: 0.686 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5K6S

5k6s


解像度: 2.846→38.207 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2271 1694 9.98 %
Rwork0.1984 --
obs0.2013 16968 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.846→38.207 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2768 0 0 23 2791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022846
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6543868
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0291059
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023430
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004488
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8462-2.92990.36331380.30961204X-RAY DIFFRACTION96
2.9299-3.02440.32061390.28561237X-RAY DIFFRACTION99
3.0244-3.13250.3281370.27611266X-RAY DIFFRACTION99
3.1325-3.25780.31071350.26171252X-RAY DIFFRACTION100
3.2578-3.4060.29481440.23441269X-RAY DIFFRACTION99
3.406-3.58550.28871350.20751275X-RAY DIFFRACTION100
3.5855-3.80990.23641470.1931261X-RAY DIFFRACTION100
3.8099-4.10380.21831360.18651272X-RAY DIFFRACTION100
4.1038-4.51610.19411460.16041285X-RAY DIFFRACTION100
4.5161-5.16830.19981390.16541283X-RAY DIFFRACTION100
5.1683-6.50630.18731480.19691307X-RAY DIFFRACTION100
6.5063-38.21080.17871500.17771363X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る