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- PDB-5o6k: Structure of Polyphosphate Kinase from Meiothermus ruber N121D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o6k
タイトルStructure of Polyphosphate Kinase from Meiothermus ruber N121D
要素Polyphosphate:AMP phosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / Polyphosphate Kinase type 2 class III
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / polyphosphate kinase activity / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / polyphosphate metabolic process / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Polyphosphate:nucleotide phosphotransferase, PPK2 / Polyphosphate phosphotransferase / Polyphosphate kinase-2-related / Polyphosphate kinase 2 (PPK2) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Polyphosphate:AMP phosphotransferase / AMP/ADP-polyphosphate phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Meiothermus ruber H328 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.903 Å
データ登録者Kemper, F. / Gerhardt, S. / Einsle, O.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Substrate recognition and mechanism revealed by ligand-bound polyphosphate kinase 2 structures.
著者: Parnell, A.E. / Mordhorst, S. / Kemper, F. / Giurrandino, M. / Prince, J.P. / Schwarzer, N.J. / Hofer, A. / Wohlwend, D. / Jessen, H.J. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Oyston, P.C.F. / Andexer, J.N. / Roach, P.L.
履歴
登録2017年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyphosphate:AMP phosphotransferase
B: Polyphosphate:AMP phosphotransferase
C: Polyphosphate:AMP phosphotransferase
D: Polyphosphate:AMP phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,72916
ポリマ－126,4324
非ポリマー1,29812
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12600 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area45240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.552, 166.552, 94.836
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
Polyphosphate:AMP phosphotransferase


分子量: 31607.961 Da / 分子数: 4 / 変異: N121D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Meiothermus ruber H328 (バクテリア)
遺伝子: MrH_2468 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0S7ASE9, UniProt: M9XB82*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-DPO / DIPHOSPHATE / ジホスファ-ト


分子量: 173.943 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O7P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris/HCl pH 8.5 27 % (w/v) PEG 3350 200 mM Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月9日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→47.91 Å / Num. obs: 30049 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.317 / Rpim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 1.709 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 4310 / CC1/2: 0.774 / Rpim(I) all: 0.447 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LC9

5lc9


解像度: 2.903→47.91 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2923 1503 5.03 %RANDOM
Rwork0.2595 ---
obs0.2611 29892 99.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.903→47.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8666 0 68 6 8740
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028922
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50412057
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7645355
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411245
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041562
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9035-2.99720.44491290.38612515X-RAY DIFFRACTION99
2.9972-3.10430.31731490.35692512X-RAY DIFFRACTION100
3.1043-3.22850.37841380.32132525X-RAY DIFFRACTION99
3.2285-3.37540.37281370.31432549X-RAY DIFFRACTION100
3.3754-3.55330.32281370.30152564X-RAY DIFFRACTION100
3.5533-3.77590.3391350.2872557X-RAY DIFFRACTION100
3.7759-4.06730.29421440.25112565X-RAY DIFFRACTION100
4.0673-4.47630.24771280.22962577X-RAY DIFFRACTION100
4.4763-5.12340.24171290.21832610X-RAY DIFFRACTION100
5.1234-6.45250.26891360.24162641X-RAY DIFFRACTION100
6.4525-47.9180.24271410.21072774X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -42.2016 Å / Origin y: 0.3619 Å / Origin z: 9.8445 Å
111213212223313233
T0.6426 Å20.0009 Å20.0133 Å2-0.4912 Å20.0196 Å2--0.6195 Å2
L1.1233 °2-0.0955 °20.1346 °2-0.2941 °20.1776 °2--1.3127 °2
S-0.0704 Å °0.0626 Å °0.0764 Å °0.0635 Å °0.0232 Å °-0.1816 Å °-0.0628 Å °0.1435 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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