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- PDB-5nmy: NMR solution structure of lysostaphin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nmy
タイトルNMR solution structure of lysostaphin
要素Lysostaphin
キーワードHYDROLASE / peptidoglycan / M23 / peptidase / bacterial SH3
機能・相同性
機能・相同性情報


lysostaphin / cell wall organization / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Bacterial SH3 domain / SH3b domain profile. / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 ...: / Bacterial SH3 domain / SH3b domain profile. / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / SH3 Domains / Distorted Sandwich / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Staphylococcus simulans (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Tossavainen, H. / Raulinaitis, V. / Permi, P.
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2018
タイトル: Structural and Functional Insights Into Lysostaphin-Substrate Interaction.
著者: Tossavainen, H. / Raulinaitis, V. / Kauppinen, L. / Pentikainen, U. / Maaheimo, H. / Permi, P.
履歴
登録2017年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年8月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysostaphin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9412
ポリマ－26,8761
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area100 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area13910 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Lysostaphin / Glycyl-glycine endopeptidase


分子量: 26876.070 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 251-493 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus simulans (バクテリア)
遺伝子: lss / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10547, lysostaphin
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D CBCA(CO)NH
191isotropic13D H(CCO)NH
181isotropic13D C(CO)NH
171isotropic13D HBHA(CO)NH
161isotropic13D 1H-15N NOESY
1111isotropic12D (HB)CB(CGCD)HD
1101isotropic12D (HB)CB(CGCDCE)HE
2122isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
2142isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
2132isotropic13D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.36 mM [U-13C; U-15N] lysostaphin, 20 mM Bis-Tris, 0.36 mM ZnCl2, 93% H2O/7% D2Osample193% H2O/7% D2O
solution20.47 mM [U-13C; U-15N] lysostaphin, 20 mM Bis-Tris, 0.36 mM ZnCl2, 100% D2Osample2100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.36 mMlysostaphin[U-13C; U-15N]1
20 mMBis-Trisnatural abundance1
0.36 mMZnCl2natural abundance1
0.47 mMlysostaphin[U-13C; U-15N]2
20 mMBis-Trisnatural abundance2
0.36 mMZnCl2natural abundance2
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
10.15 Msample16.5ambient atm308 K
20.15 Msample26.5ambient atm308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
VNMRVariancollection
VNMRVarian解析
SparkyGoddardデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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