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- PDB-5nfo: Human JMJD7 in complex with Mn and 2OG in the P21212 form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nfo
タイトルHuman JMJD7 in complex with Mn and 2OG in the P21212 form
要素JmjC domain-containing protein 7
キーワードOXIDOREDUCTASE / NON-HEME / IRON / 2-OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / OXYGENASE / JMJC / JMJC DOMAIN / JmjC domain-containing protein 7 / JMJD7 / JMJC HYDROXYLASE / JMJC DEMETHYLASE / KDMS / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATIONS / PTM / HYDROXYLATION / Lysyl hydroxylation / DIMERISATION / TRANSLATION FACTOR / DEVELOPMENTALLY REGULATED GTP BINDING PROTEINS / DRG1 / DRG2 / TRAFAC GTPase / HYPOXIA / NUCLEIC ACID-BINDING / METAL-BINDING / TRANSLATION / HELIX-LOOP-HELIX-BETA / DSBH / FACIAL TRIAD / DEVELOPMENT / CANCER / RIBOSOME BIOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine (3S)-dioxygenase / peptidyl-lysine 3-dioxygenase activity / protein hydroxylation / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / methylated histone binding / monooxygenase activity / endopeptidase activity ...peptidyl-lysine (3S)-dioxygenase / peptidyl-lysine 3-dioxygenase activity / protein hydroxylation / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / methylated histone binding / monooxygenase activity / endopeptidase activity / proteolysis / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / Jelly Rolls / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / NITRATE ION / Bifunctional peptidase and (3S)-lysyl hydroxylase JMJD7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.173 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Markolovic, S. / Schofield, C.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: (3S)-Lysyl hydroxylation of TRAFAC GTPases is catalyzed by the human Jumonji-C oxygenase JMJD7.
著者: Markolovic, S. / Zhuang, Q. / Wilkins, S.E. / Eaton, C. / Katz, M.J. / Smith, H.E. / Lesniak, R.K. / Hall, C. / Struwe, W.B. / Konietzny, R. / Davis, S. / Yang, M. / Ge, W. / Benesch, J.L. / ...著者: Markolovic, S. / Zhuang, Q. / Wilkins, S.E. / Eaton, C. / Katz, M.J. / Smith, H.E. / Lesniak, R.K. / Hall, C. / Struwe, W.B. / Konietzny, R. / Davis, S. / Yang, M. / Ge, W. / Benesch, J.L. / Kessler, B.M. / Ratcliffe, P.J. / Cockman, M.E. / Fischer, R. / Wappner, P. / Chowdhury, R. / Coleman, M.L. / Schofield, C.J.
履歴
登録2017年3月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: JmjC domain-containing protein 7
B: JmjC domain-containing protein 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,98714
ポリマ－75,9082
非ポリマー1,07912
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Homodimeric in solution
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6390 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area24840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.315, 61.020, 86.055
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 JmjC domain-containing protein 7 / Jumonji domain-containing protein 7


分子量: 37954.074 Da / 分子数: 2 / 変異: R260C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JMJD7 / プラスミド: PET28A(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P0C870

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非ポリマー , 5種, 320分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 26 mg/mL His6-JMJD7-R260C, 2 mM MnCl2, 4 mM 2OG, 1.5 M Sodium Nitrate, 0.1 M Sodium Acetate pH 4.6 and additives (0.25% beta-NADP, 0.25% ATP, 0.25% N-Acetyl-D-galactosamine, 0.25% Gentamicin ...詳細: 26 mg/mL His6-JMJD7-R260C, 2 mM MnCl2, 4 mM 2OG, 1.5 M Sodium Nitrate, 0.1 M Sodium Acetate pH 4.6 and additives (0.25% beta-NADP, 0.25% ATP, 0.25% N-Acetyl-D-galactosamine, 0.25% Gentamicin sulfate, 0.02 M HEPES-Na pH 6.8)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→49.776 Å / Num. obs: 38951 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 13.2857
反射 シェル解像度: 2.17→2.23 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 1.176 / Mean I/σ(I) obs: 1.75 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000706Eデータ削減
HKL-2000706Eデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NFN

5nfn


解像度: 2.173→49.776 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 1919 4.93 %
Rwork0.171 --
obs0.1728 38901 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.2 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.87 Å20 Å20 Å2
2--11.57 Å20 Å2
3----10.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.173→49.776 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5025 0 66 308 5399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015309
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.217275
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9663150
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048775
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005951
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1727-2.22710.31621420.26942589X-RAY DIFFRACTION100
2.2271-2.28730.28221400.24952596X-RAY DIFFRACTION100
2.2873-2.35460.24361410.24422604X-RAY DIFFRACTION100
2.3546-2.43060.24661340.22492578X-RAY DIFFRACTION100
2.4306-2.51740.26381560.22282603X-RAY DIFFRACTION100
2.5174-2.61820.27231130.2132639X-RAY DIFFRACTION100
2.6182-2.73740.22751540.19572590X-RAY DIFFRACTION100
2.7374-2.88170.22511000.17942658X-RAY DIFFRACTION100
2.8817-3.06220.17691370.17552647X-RAY DIFFRACTION100
3.0622-3.29860.21051350.15832620X-RAY DIFFRACTION100
3.2986-3.63050.17181570.14792642X-RAY DIFFRACTION100
3.6305-4.15560.17221410.13012669X-RAY DIFFRACTION100
4.1556-5.23470.15591300.12182711X-RAY DIFFRACTION100
5.2347-49.78930.23731390.18852836X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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