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万見
- PDB-5n92: Crystal Structure of Human IL-17AF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n92
タイトルCrystal Structure of Human IL-17AF
要素
  • Interleukin-17A
  • Interleukin-17F
キーワードIMMUNE SYSTEM / Cystine-knot / heterodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / regulation of interleukin-2 production / positive regulation of lymphotoxin A production / positive regulation of interleukin-16 production / granulocyte migration / regulation of interleukin-8 production / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / cell death / interleukin-17A-mediated signaling pathway ...regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / regulation of interleukin-2 production / positive regulation of lymphotoxin A production / positive regulation of interleukin-16 production / granulocyte migration / regulation of interleukin-8 production / positive regulation of antimicrobial peptide production / Interleukin-17 signaling / cell death / interleukin-17A-mediated signaling pathway / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-23 production / negative regulation of inflammatory response to wounding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / interleukin-17-mediated signaling pathway / intestinal epithelial structure maintenance / cytokine receptor binding / fibroblast activation / positive regulation of bicellular tight junction assembly / positive regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cartilage development / regulation of interleukin-6 production / cytokine binding / keratinocyte proliferation / cellular response to interleukin-1 / defense response to fungus / keratinocyte differentiation / Notch signaling pathway / positive regulation of interleukin-12 production / negative regulation of angiogenesis / positive regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-1 beta production / cytokine activity / positive regulation of interleukin-6 production / response to wounding / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell-cell signaling / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to Gram-negative bacterium / gene expression / adaptive immune response / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / inflammatory response / protein heterodimerization activity / innate immune response / external side of plasma membrane / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-17, chordata / Interleukin-17 family / Interleukin-17 / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-17A / Interleukin-17F
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rondeau, J.-M. / Goepfert, A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: The human IL-17A/F heterodimer: a two-faced cytokine with unique receptor recognition properties.
著者: Goepfert, A. / Lehmann, S. / Wirth, E. / Rondeau, J.M.
履歴
登録2017年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.22017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-17A
F: Interleukin-17F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4133
ポリマ－30,8422
非ポリマー5711
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6090 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area13950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.380, 87.380, 126.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-17A / IL-17A / Cytotoxic T-lymphocyte-associated antigen 8 / CTLA-8


分子量: 15146.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17A, CTLA8, IL17 / プラスミド: pCI / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16552
#2: タンパク質 Interleukin-17F / IL-17F / Cytokine ML-1


分子量: 15695.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL17F / プラスミド: pCI / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96PD4
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M Bis-Tris-Propane, 0.5M Succinic acid, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→15 Å / Num. obs: 22302 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.476 % / Biso Wilson estimate: 55.75 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rrim(I) all: 0.136 / Χ2: 1.128 / Net I/σ(I): 14.67 / Num. measured all: 278250 / Scaling rejects: 930
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.3-2.3613.1711.4931.7516110.7211.554100
2.36-2.4212.5071.1352.2915860.8031.184100
2.42-2.4912.7650.9592.7515410.8730.998100
2.49-2.5713.3890.7723.4415030.910.802100
2.57-2.6613.530.6034.5814410.9420.627100
2.66-2.7513.3140.4645.9814080.960.483100
2.75-2.8513.0230.3687.2313570.9740.383100
2.85-2.9712.4020.2649.8513130.9860.275100
2.97-3.112.620.21612.1612750.9890.226100
3.1-3.2513.3230.16816.1212120.9940.175100
3.25-3.4312.9780.14219.3611560.9960.148100
3.43-3.6411.780.12921.6410820.9960.13597.7
3.64-3.898.5380.10722.139540.9930.11494
3.89-4.211.3160.08229.169500.9970.08697
4.2-4.612.5440.06635.489030.9980.069100
4.6-5.1412.0880.06136.628320.9990.064100
5.14-5.9411.490.06433.97260.9980.067100
5.94-7.2712.080.05536.676350.9980.057100
7.27-10.2911.3460.04340.395060.9990.045100
10.29-1510.2320.02941.8631110.03100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
BUSTER2.11.4精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9167 / SU R Cruickshank DPI: 0.174 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.18 / SU Rfree Blow DPI: 0.167 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.164
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2413 1110 5 %RANDOM
Rwork0.2053 ---
obs0.2071 22188 99.48 %-
原子変位パラメータBiso max: 161.25 Å2 / Biso mean: 52.25 Å2 / Biso min: 11.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2941 Å20 Å20 Å2
2---1.2941 Å20 Å2
3---2.5882 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.337 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1821 0 38 96 1955
Biso mean--90.79 49.62 -
残基数----229
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d667SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes52HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes269HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1909HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion261SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2037SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1909HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2607HARMONIC21.21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.9
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.58
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.41 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2537 145 5.01 %
Rwork0.223 2747 -
all0.2245 2892 -
obs--99.48 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.91.32080.31121.296-0.01520.6158-0.06690.11960.1717-0.18630.06730.1115-0.1205-0.0777-0.0004-0.0640.0253-0.0045-0.0258-0.0283-0.128323.3654-15.608-0.7215
21.35870.19560.1880.97590.25830.76360.02890.1209-0.22320.05540.0723-0.09050.06370.1419-0.1012-0.07730.0010.0091-0.0362-0.024-0.133525.7288-24.41464.6123
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A39 - 153
2X-RAY DIFFRACTION2{ F|* }F44 - 163

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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