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万見
- PDB-5n53: Crystal structure of human 3-phosphoglycerate dehydrogenase in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n53
タイトルCrystal structure of human 3-phosphoglycerate dehydrogenase in complex with N-(3-chloro-4-methoxyphenyl) acetamide
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dehydrogenase / serine metabolism / FBDD
機能・相同性
機能・相同性情報


threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / gamma-aminobutyric acid metabolic process / glial cell development / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process ...threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / gamma-aminobutyric acid metabolic process / glial cell development / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / L-serine biosynthetic process / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / neural tube development / spinal cord development / G1 to G0 transition / glutamine metabolic process / brain development / NAD binding / neuron projection development / regulation of gene expression / electron transfer activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
~{N}-(3-chloranyl-4-methoxy-phenyl)ethanamide / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Unterlass, J.E. / Basle, A. / Blackburn, T.J. / Tucker, J. / Cano, C. / Noble, M.E.M. / Curtin, N.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC2115/A21421 英国
引用ジャーナル: Oncotarget / 年: 2018
タイトル: Validating and enabling phosphoglycerate dehydrogenase (PHGDH) as a target for fragment-based drug discovery in PHGDH-amplified breast cancer.
著者: Unterlass, J.E. / Basle, A. / Blackburn, T.J. / Tucker, J. / Cano, C. / Noble, M.E.M. / Curtin, N.J.
履歴
登録2017年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3034
ポリマ－41,9042
非ポリマー3992
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4940 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area15170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.353, 45.323, 55.255
Angle α, β, γ (deg.)97.900, 110.060, 106.350
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: _ / Auth seq-ID: 100 - 294 / Label seq-ID: 1 - 195

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BA
2AB

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要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / 3-PGDH


分子量: 20952.104 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHGDH, PGDH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: O43175, phosphoglycerate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-8NB / ~{N}-(3-chloranyl-4-methoxy-phenyl)ethanamide / N-(3-クロロ-4-メトキシフェニル)アセトアミド


分子量: 199.634 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10ClNO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M PCTP, pH 7, 23-25 % PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→50.12 Å / Num. obs: 51238 / % possible obs: 86.1 % / 冗長度: 2.13 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 2.14 % / Rmerge(I) obs: 1.088 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 2530 / CC1/2: 0.355 / Rpim(I) all: 0.972 / % possible all: 85.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
xia20.3.8.0データ削減
xia20.3.8.0データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G76

2g76


解像度: 1.48→50.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 5.83 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.102
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2435 2651 5.2 %RANDOM
Rwork0.1891 ---
obs0.1919 48587 84.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 101.98 Å2 / Biso mean: 19.681 Å2 / Biso min: 7.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.47 Å20.68 Å2
2---0.58 Å21.25 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.48→50.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2920 0 26 238 3184
Biso mean--35.27 31.19 -
残基数----390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0193171
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.023093
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9781.9734304
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4122.9927147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9475425
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.19124.4125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.76915569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4531523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213688
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02687
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.37236264
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free36.748567
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded21.85356371
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 23386 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.07 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1B
2A
LS精密化 シェル解像度: 1.484→1.522 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 160 -
Rwork0.283 2891 -
all-3051 -
obs--68.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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