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- PDB-5n4w: Crystal structure of the Cul2-Rbx1-EloBC-VHL ubiquitin ligase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n4w
タイトルCrystal structure of the Cul2-Rbx1-EloBC-VHL ubiquitin ligase complex
要素
  • Cullin-2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • Elongin-B
  • Elongin-C
  • Von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
キーワードLIGASE / Cullin RING / E3 ubiquitin ligase / VHL / Cullin-2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of beige fat cell differentiation / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RHOBTB3 ATPase cycle / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling ...regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of beige fat cell differentiation / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RHOBTB3 ATPase cycle / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / target-directed miRNA degradation / elongin complex / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / Replication of the SARS-CoV-1 genome / transcription elongation factor activity / NEDD8 ligase activity / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / cullin family protein binding / negative regulation of signal transduction / protein monoubiquitination / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / site of DNA damage / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / signal transduction in response to DNA damage / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / negative regulation of TORC1 signaling / protein K48-linked ubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / ciliary tip / T cell activation / transcription corepressor binding / Regulation of BACH1 activity / negative regulation of autophagy / protein serine/threonine kinase binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / positive regulation of cell differentiation / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / cellular response to amino acid stimulus / transcription elongation by RNA polymerase II / Degradation of DVL / Degradation of CRY and PER proteins / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of NOTCH4 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Evasion by RSV of host interferon responses / DNA Damage Recognition in GG-NER / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex
類似検索 - 分子機能
von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta/alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / VHL superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain superfamily / VHL beta domain / VHL box domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain ...von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta/alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / VHL superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain superfamily / VHL beta domain / VHL box domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Elongin-C / Elongin B / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
von Hippel-Lindau disease tumor suppressor / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-2 / Elongin-C / Elongin-B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Cardote, T.A.F. / Gadd, M.S. / Ciulli, A.
資金援助 英国, ポルトガル, 2件
組織認可番号国
European Research CouncilERC-2012-StG-311460 英国
Fundacao para a Ciencia e TecnologiaSFRH/BD/92417/2013 ポルトガル
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Crystal Structure of the Cul2-Rbx1-EloBC-VHL Ubiquitin Ligase Complex.
著者: Cardote, T.A.F. / Gadd, M.S. / Ciulli, A.
履歴
登録2017年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年10月24日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cullin-2
V: Von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
R: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
B: Elongin-B
C: Elongin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,3778
ポリマ－140,1815
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10350 Å2
ΔGint-174 kcal/mol
Surface area56520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.038, 190.962, 238.885
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 AVRBC

#1: タンパク質 Cullin-2 / CUL-2


分子量: 87300.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL2 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13617
#2: タンパク質 Von Hippel-Lindau disease tumor suppressor / Protein G7 / pVHL


分子量: 18558.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40337
#3: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / Rbx1 / Regulator of cullins 1


分子量: 11599.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBX1, RNF75, ROC1 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62877, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#4: タンパク質 Elongin-B / EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / ...EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / Transcription elongation factor B polypeptide 2


分子量: 11748.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOB, TCEB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15370
#5: タンパク質 Elongin-C / EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / ...EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / Transcription elongation factor B polypeptide 1


分子量: 10974.616 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOC, TCEB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15369

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非ポリマー , 1種, 3分子

#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Zn / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1 M Tris pH 7.6, 0.15 M ammonium sulphate, 15% polyethyleneglycol 4000 and 3% 1,4-dioxane or 4% acetonitrile. The sample was crystallised in the presence of a 19-mer peptide mimicking the ...詳細: 0.1 M Tris pH 7.6, 0.15 M ammonium sulphate, 15% polyethyleneglycol 4000 and 3% 1,4-dioxane or 4% acetonitrile. The sample was crystallised in the presence of a 19-mer peptide mimicking the substrate HIF-1alpha - residues 559-577 (DEALAPYIPMDDDFQLRSF, with the mutations L559D and M561A and P564 is hydroxyproline).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.928 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→95.481 Å / Num. obs: 34407 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 200 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 3.9→4.27 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.732 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2558: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HOMOLOGY MODEL

解像度: 3.9→95.48 Å / SU ML: 0.68 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 40.04
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 1802 5.24 %
Rwork0.302 --
obs0.304 34407 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 191 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→95.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7716 0 3 0 7719
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037855
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69210574
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.4995127
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431195
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041346
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9001-4.00550.40261350.39732482X-RAY DIFFRACTION99
4.0055-4.12340.37711330.35062509X-RAY DIFFRACTION99
4.1234-4.25650.39821350.3412448X-RAY DIFFRACTION98
4.2565-4.40860.36071420.32152506X-RAY DIFFRACTION100
4.4086-4.58510.34381340.31032568X-RAY DIFFRACTION100
4.5851-4.79380.31491590.30682493X-RAY DIFFRACTION99
4.7938-5.04650.37581620.29742485X-RAY DIFFRACTION100
5.0465-5.36270.32051290.30192513X-RAY DIFFRACTION99
5.3627-5.77670.38841260.33892555X-RAY DIFFRACTION99
5.7767-6.35790.38231390.36542479X-RAY DIFFRACTION99
6.3579-7.27760.39681320.34632534X-RAY DIFFRACTION100
7.2776-9.16780.41641440.29652510X-RAY DIFFRACTION100
9.1678-95.50960.25431320.23782523X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4416-0.9161-0.47042.60240.03270.98591.411-0.8893-0.4805-0.5002-0.44730.04070.58730.24980.78961.0689-0.3334-0.68352.22870.08691.4286-22.33453.0801-61.2783
22.66011.59571.56721.8008-0.72094.46240.51510.497-1.581-0.3201-0.4902-0.62681.9262-0.138-1.90910.8643-0.2563-0.14991.2219-0.44840.38611.7137-6.9799-34.8271
36.60252.29553.06744.31823.57454.01870.58960.07041.01210.5913-0.6006-0.59311.1456-0.2406-0.18751.0145-0.1987-0.04580.69230.21880.697828.4753.989-10.4271
43.38872.36561.20592.7737-0.6651.14650.4383-0.4654-0.52720.7327-0.1995-0.2278-0.42480.0227-0.20871.2817-0.027-0.13240.9750.01451.273944.504934.32778.3282
53.8191.39461.620.65871.09742.3176-0.08450.07870.28-0.5578-0.07920.4548-0.25680.25310.26072.75992.2711-0.04164.91350.58931.7178-27.416636.3384-64.3799
60.2834-0.0082-0.67990.0010.01441.6384-0.3704-0.04630.13890.2860.0839-0.05990.5034-0.04160.19522.93411.2561.66274.1075-0.13284.4692-41.613838.7758-65.2808
71.094-1.15190.11773.9026-0.30471.9341.4182-3.76350.4264-0.54610.7130.01620.6-0.984-2.06221.8979-0.4477-0.21853.72510.40335.7989-38.665528.7954-67.2672
87.8289-6.476-1.9966.85943.82853.62111.35071.57251.1976-1.6292-0.7883-0.97870.0909-0.34110.59413.34082.5002-0.09994.601-0.35951.8977-34.756631.7704-58.7414
95.4695-3.36311.57115.08190.6264.10340.2816-1.00391.13950.1591-0.7327-1.47160.74980.8090.24791.0551-0.2412-0.25911.46930.37761.992160.044245.061612.0342
100.96181.78971.66185.12360.71786.042-1.2555-0.67931.1224-0.4194-1.26110.87050.2689-2.43031.56322.18770.1148-0.35881.794-1.19074.106926.096449.718715.3168
114.6332.81890.85713.52270.6830.15231.1701-0.89761.7102-0.5568-0.0118-0.3669-2.0484-1.7834-0.17512.9877-0.03670.29353.2780.09992.0168-2.366436.4351-85.7069
121.9764-0.80381.49422.66390.9374.2153-0.54571.52251.5369-1.0610.5154-0.2467-2.17530.21480.54641.9334-0.3529-0.3582.64240.65791.0703-15.519627.7148-72.2335
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 1 THROUGH 163)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 164 THROUGH 277 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 278 THROUGH 384 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 385 THROUGH 745 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'V' AND (RESID 157 THROUGH 169 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'V' AND (RESID 170 THROUGH 174 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'V' AND (RESID 175 THROUGH 184 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'V' AND (RESID 185 THROUGH 193 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'R' AND (RESID 17 THROUGH 39 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'R' AND (RESID 40 THROUGH 102 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'B' AND (RESID 1 THROUGH 97 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'C' AND (RESID 17 THROUGH 112 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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