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- PDB-5mvs: Crystal structure of Dot1L in complex with adenosine and inhibito... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mvs
タイトルCrystal structure of Dot1L in complex with adenosine and inhibitor CPD1 [N6-(2,6-dichlorophenyl)-N6-(pent-2-yn-1-yl)quinoline-4,6-diamine]
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
キーワードTRANSFERASE / inhibitor / complex / methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling ...[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / PKMTs methylate histone lysines / methylation / gene expression / nucleic acid binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5JJ / ADENOSINE / L(+)-TARTARIC ACID / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Be, C. / Koch, E. / Gaul, C. / Stauffer, F. / Moebitz, H. / Scheufler, C.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2017
タイトル: Discovery of Potent, Selective, and Structurally Novel Dot1L Inhibitors by a Fragment Linking Approach.
著者: Mobitz, H. / Machauer, R. / Holzer, P. / Vaupel, A. / Stauffer, F. / Ragot, C. / Caravatti, G. / Scheufler, C. / Fernandez, C. / Hommel, U. / Tiedt, R. / Beyer, K.S. / Chen, C. / Zhu, H. / Gaul, C.
履歴
登録2017年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3387
ポリマ－76,9132
非ポリマー1,4255
水7,909439
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area29860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.211, 158.211, 73.826
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / DOT1-like protein / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 38456.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOT1L, KIAA1814, KMT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TEK3, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#3: 化合物 ChemComp-5JJ / N~6~-(2,6-dichlorophenyl)-N~6~-(pent-2-yn-1-yl)quinoline-4,6-diamine


分子量: 370.275 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H17Cl2N3
#4: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 1.4M K/Na tartrate, 0.1M Hepes pH6.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→25 Å / Num. obs: 55009 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 40.25 Å2 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 18.02
反射 シェル解像度: 2.18→2.24 Å / 冗長度: 8.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.51 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1nw3

1nw3


解像度: 2.18→21.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9496 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9467 / SU R Cruickshank DPI: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.156 / SU Rfree Blow DPI: 0.131 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.131
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1874 2748 5 %RANDOM
Rwork0.1687 ---
obs0.1696 54952 99.82 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.8661 Å20 Å20 Å2
2--5.8661 Å20 Å2
3----11.7322 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.268 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.18→21.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5140 0 98 439 5677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015379HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.977317HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1803SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes133HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes769HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5379HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.03
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.87
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion688SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6315SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.24 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2535 198 5 %
Rwork0.2069 3760 -
all0.2093 3958 -
obs--99.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1219-0.96210.38662.0418-0.20820.73470.0053-0.1771-0.04590.19020.0278-0.444-0.08110.1178-0.0331-0.1485-0.0143-0.0355-0.10060.0106-0.067943.9622-8.10688.6723
22.2005-0.5673-0.48931.5670.10230.49450.0256-0.0972-0.370.0478-0.0841-0.25910.17020.02990.0585-0.11340.0354-0.0288-0.13810.0435-0.021435.7862-37.26698.5173
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* L|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* M|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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