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- PDB-5ml0: Bromodomain of Mouse PCAF with (R)-4-chloro-2-methyl-5-((1-methyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ml0
タイトルBromodomain of Mouse PCAF with (R)-4-chloro-2-methyl-5-((1-methylpiperidin-3-yl)amino)pyridazin-3(2H)-one
要素Histone acetyltransferase KAT2B
キーワードTRANSCRIPTION / INHIBITOR / HISTONE / EPIGENETIC READER / BROMODOMAIN / PCAF / ANTAGONIST
機能・相同性
機能・相同性情報


YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / negative regulation of rRNA processing / Metalloprotease DUBs / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Notch-HLH transcription pathway / diamine N-acetyltransferase ...YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / negative regulation of rRNA processing / Metalloprotease DUBs / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Notch-HLH transcription pathway / diamine N-acetyltransferase / regulation of tubulin deacetylation / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Estrogen-dependent gene expression / actomyosin / internal peptidyl-lysine acetylation / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / histone H3 acetyltransferase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / ATAC complex / limb development / A band / I band / SAGA complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase binding / histone acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / regulation of RNA splicing / regulation of cell division / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / regulation of DNA repair / positive regulation of lipid biosynthetic process / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycolytic process / gluconeogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of neuron projection development / kinetochore / memory / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / mitotic spindle / vasodilation / rhythmic process / heart development / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P2L / Histone acetyltransferase KAT2B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Chung, C.-W.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Discovery of a Potent, Cell Penetrant, and Selective p300/CBP-Associated Factor (PCAF)/General Control Nonderepressible 5 (GCN5) Bromodomain Chemical Probe.
著者: Humphreys, P.G. / Bamborough, P. / Chung, C.W. / Craggs, P.D. / Gordon, L. / Grandi, P. / Hayhow, T.G. / Hussain, J. / Jones, K.L. / Lindon, M. / Michon, A.M. / Renaux, J.F. / Suckling, C.J. ...著者: Humphreys, P.G. / Bamborough, P. / Chung, C.W. / Craggs, P.D. / Gordon, L. / Grandi, P. / Hayhow, T.G. / Hussain, J. / Jones, K.L. / Lindon, M. / Michon, A.M. / Renaux, J.F. / Suckling, C.J. / Tough, D.F. / Prinjha, R.K.
履歴
登録2016年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5724
ポリマ－13,1911
非ポリマー3813
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area310 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area6960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.481, 93.481, 32.783
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1216-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT2B / Histone acetyltransferase PCAF / Histone acetylase PCAF / Lysine acetyltransferase 2B / P300/CBP- ...Histone acetyltransferase PCAF / Histone acetylase PCAF / Lysine acetyltransferase 2B / P300/CBP-associated factor / P/CAF


分子量: 13191.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kat2b, Pcaf / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JHD1, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-P2L / 4-chlorol-2-methyl-5-[[(3~{R})-1-methylpiperidin-3-yl]amino]pyridazin-3-one


分子量: 256.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17ClN4O
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% P550MME P20K, 0.1M Morpheus buffer 3 pH8.5, 10% morpheus amino acids

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→30.39 Å / Num. obs: 12718 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.017 / Net I/σ(I): 50.7
反射 シェル解像度: 1.64→1.73 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Mean I/σ(I) obs: 20.8 / % possible all: 84.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.64→30.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 3.737 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.116 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22181 622 4.9 %RANDOM
Rwork0.17852 ---
obs0.18064 12089 96.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.439 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→30.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数913 0 25 220 1158
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.019981
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0121.961319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.77932181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3265111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.54123.40447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.83815181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.637157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211070
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02230
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.639→1.682 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 38 -
Rwork0.253 725 -
obs--79.15 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.4236 Å / Origin y: 16.329 Å / Origin z: 2.8655 Å
111213212223313233
T0.0138 Å2-0.0058 Å20.0026 Å2-0.0106 Å20.005 Å2--0.0146 Å2
L1.1643 °2-0.5351 °2-0.1394 °2-0.9499 °2-0.1819 °2--0.1028 °2
S0.0243 Å °0.08 Å °0.0718 Å °0.0015 Å °-0.0448 Å °-0.1143 Å °-0.0055 Å °-0.0076 Å °0.0205 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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