[日本語] English
万見
- PDB-5mkp: Non redox thiolation in transfer RNAs occuring via sulfur activat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mkp
タイトルNon redox thiolation in transfer RNAs occuring via sulfur activation by a [4Fe-4S] cluster
要素PH0300
キーワードRNA / TtuA / [4Fe-5S] / sulfur insertion / tRNA modification / thiolation reaction / iron-sulfur cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルフルトランスキナーゼ類 / cytosolic tRNA wobble base thiouridylase complex / tRNA wobble position uridine thiolation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / transferase activity / tRNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic tRNA 2-thiolation protein 1 / tRNA thiolation protein, TtcA/Ctu1 type / tRNA(Ile)-lysidine/2-thiocytidine synthase, N-terminal / PP-loop family / Rhodanese-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fe4 H S5 / tRNA-5-methyluridine(54) 2-sulfurtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Arragain, S. / Bimai, O. / Legrand, P. / Golinelli-Pimpaneau, B.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
LABEXLABEX DYNAMO フランス
French National Research AgencyANR-11-LABX-0011 フランス
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Nonredox thiolation in tRNA occurring via sulfur activation by a [4Fe-4S] cluster.
著者: Arragain, S. / Bimai, O. / Legrand, P. / Caillat, S. / Ravanat, J.L. / Touati, N. / Binet, L. / Atta, M. / Fontecave, M. / Golinelli-Pimpaneau, B.
履歴
登録2016年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _entity.pdbx_description
改定 1.22017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.62024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PH0300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4384
ポリマ－35,9231
非ポリマー5163
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.120, 70.120, 127.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 PH0300


分子量: 35922.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
遺伝子: PH0300 / プラスミド: pBG102-TtuA-PH0300 / 詳細 (発現宿主): clivable tag / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O58038
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-Q46 / Fe4 H S5


分子量: 384.713 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4HS5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.77 % / 解説: Diamond
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: Anaerobic conditions (Glovebox)

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Ambient temp details: PX2
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.979338 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979338 Å / 相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 79.78 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 2.77 / Mean I/σ(I) obs: 1 / CC1/2: 0.29 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VRH

3vrh


解像度: 2.5→47.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.702 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.193 / SU Rfree Blow DPI: 0.294 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.288
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 582 5.01 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.195 11624 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 78.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.8416 Å20 Å20 Å2
2---6.8416 Å20 Å2
3---13.6832 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→47.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2471 0 11 92 2574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0092570HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg13461HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d927SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes54HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes369HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2570HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.63
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.44
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion322SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2931SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.74 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 135 5.01 %
Rwork0.229 2558 -
all0.232 2693 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.5569 Å / Origin y: 10.5856 Å / Origin z: 10.0633 Å
111213212223313233
T-0.1501 Å20.0207 Å20.0396 Å2--0.0311 Å2-0.0185 Å2---0.1013 Å2
L0.9945 °20.4932 °20.3828 °2-1.493 °20.109 °2--2.0734 °2
S-0.019 Å °0.01 Å °-0.0208 Å °0.0598 Å °0.0503 Å °-0.0275 Å °0.0621 Å °0.2103 Å °-0.0313 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { *|* }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る