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- PDB-5mk2: Crystal structure of the His Domain Protein Tyrosine Phosphatase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mk2
タイトルCrystal structure of the His Domain Protein Tyrosine Phosphatase (HD-PTP/PTPN23) Bro1 domain (CHMP4B peptide complex structure)
要素
  • Charged multivesicular body protein 4b
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
キーワードHYDROLASE / ESCRT-III CHMP4B
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adherens junction organization / positive regulation of homophilic cell adhesion / positive regulation of Wnt protein secretion / maintenance of lens transparency / positive regulation of early endosome to late endosome transport / viral budding / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole ...positive regulation of adherens junction organization / positive regulation of homophilic cell adhesion / positive regulation of Wnt protein secretion / maintenance of lens transparency / positive regulation of early endosome to late endosome transport / viral budding / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / negative regulation of epithelial cell migration / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / nuclear membrane reassembly / membrane coat / early endosome to late endosome transport / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / midbody abscission / regulation of centrosome duplication / membrane fission / vesicle budding from membrane / multivesicular body assembly / multivesicular body membrane / endocytic recycling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / plasma membrane repair / Interleukin-37 signaling / exit from mitosis / regulation of mitotic spindle assembly / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / nervous system process / sperm glycocalyx / mitotic metaphase chromosome alignment / Macroautophagy / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / protein polymerization / cilium assembly / Pyroptosis / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / protein-tyrosine-phosphatase / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / protein tyrosine phosphatase activity / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / macroautophagy / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / kinetochore / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / centriolar satellite / nuclear envelope / protein transport / sperm midpiece / midbody / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / vesicle / early endosome / endosome / nuclear body / ciliary basal body / cadherin binding / lysosomal membrane / protein kinase binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 ...alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23 / Charged multivesicular body protein 4b
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Levy, C. / Gahloth, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for Specific Interaction of TGF beta Signaling Regulators SARA/Endofin with HD-PTP.
著者: Gahloth, D. / Levy, C. / Walker, L. / Wunderley, L. / Mould, A.P. / Taylor, S. / Woodman, P. / Tabernero, L.
履歴
登録2016年12月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
C: Charged multivesicular body protein 4b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8573
ポリマ－83,8573
非ポリマー00
水11,998666
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7201
ポリマ－40,7201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16320 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
C: Charged multivesicular body protein 4b


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1372
ポリマ－43,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.440, 64.860, 81.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23 / His domain-containing protein tyrosine phosphatase / HD-PTP / Protein tyrosine phosphatase TD14 / PTP-TD14


分子量: 40719.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN23, KIAA1471 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H3S7, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Charged multivesicular body protein 4b / Chromatin-modifying protein 4b / CHMP4b / SNF7 homolog associated with Alix 1 / SNF7-2 / hSnf7-2 / ...Chromatin-modifying protein 4b / CHMP4b / SNF7 homolog associated with Alix 1 / SNF7-2 / hSnf7-2 / Vacuolar protein sorting-associated protein 32-2 / hVps32-2


分子量: 2416.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H444
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 666 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 0.2 M CaCl2, 0.1 M MES pH 6.0, 20% PEG 6K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50.685 Å / Num. all: 251418 / Num. obs: 77355 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 18.56

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2563: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RAU

3rau


解像度: 1.7→50.685 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2032 3700 4.78 %
Rwork0.1692 --
obs0.1708 77351 98.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→50.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5757 0 0 666 6423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065969
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7488075
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.285050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047873
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051050
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.72240.2581390.2252629X-RAY DIFFRACTION93
1.7224-1.7460.27951450.21362747X-RAY DIFFRACTION96
1.746-1.77090.24361310.21352820X-RAY DIFFRACTION99
1.7709-1.79730.251530.1992855X-RAY DIFFRACTION100
1.7973-1.82540.27671430.1952845X-RAY DIFFRACTION100
1.8254-1.85540.24531420.18672881X-RAY DIFFRACTION100
1.8554-1.88740.24611150.18242887X-RAY DIFFRACTION100
1.8874-1.92170.25511550.18122800X-RAY DIFFRACTION100
1.9217-1.95860.21681560.18282859X-RAY DIFFRACTION100
1.9586-1.99860.23091390.18392846X-RAY DIFFRACTION100
1.9986-2.04210.24141390.17892870X-RAY DIFFRACTION100
2.0421-2.08960.18471350.17732850X-RAY DIFFRACTION100
2.0896-2.14180.20251290.16582858X-RAY DIFFRACTION100
2.1418-2.19980.23961320.16292837X-RAY DIFFRACTION99
2.1998-2.26450.2341470.16412881X-RAY DIFFRACTION99
2.2645-2.33760.17531440.16642796X-RAY DIFFRACTION99
2.3376-2.42110.19191380.16692879X-RAY DIFFRACTION99
2.4211-2.51810.17541530.16462827X-RAY DIFFRACTION99
2.5181-2.63270.21361610.16562837X-RAY DIFFRACTION99
2.6327-2.77140.22061570.16962817X-RAY DIFFRACTION99
2.7714-2.94510.19761330.17452851X-RAY DIFFRACTION98
2.9451-3.17240.21171020.182829X-RAY DIFFRACTION98
3.1724-3.49160.2051520.16792820X-RAY DIFFRACTION98
3.4916-3.99670.18071320.14842843X-RAY DIFFRACTION98
3.9967-5.03470.16191600.1412827X-RAY DIFFRACTION98
5.0347-50.70730.19031680.17862860X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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