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- PDB-5mjb: Kinase domain of human EphB1, G703C mutant, covalently bound to a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mjb
タイトルKinase domain of human EphB1, G703C mutant, covalently bound to a quinazoline-based inhibitor
要素Ephrin type-B receptor 1
キーワードTRANSFERASE / Receptor tyrosine kinase / kinase domain / Inhibitor / covalent
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle satellite cell activation / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / optic nerve morphogenesis / central nervous system projection neuron axonogenesis / axon guidance receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / negative regulation of satellite cell differentiation / immunological synapse formation / filopodium tip ...skeletal muscle satellite cell activation / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / optic nerve morphogenesis / central nervous system projection neuron axonogenesis / axon guidance receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / negative regulation of satellite cell differentiation / immunological synapse formation / filopodium tip / dendritic spine development / camera-type eye morphogenesis / dendritic spine morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / retinal ganglion cell axon guidance / positive regulation of synapse assembly / Ephrin signaling / neural precursor cell proliferation / regulation of JNK cascade / cell-substrate adhesion / establishment of cell polarity / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / EPHB-mediated forward signaling / neurogenesis / axon guidance / cell chemotaxis / receptor protein-tyrosine kinase / modulation of chemical synaptic transmission / protein autophosphorylation / angiogenesis / early endosome membrane / membrane raft / axon / dendrite / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 1, ligand binding domain / EphB1 , SAM domain / Ephrin cysteine rich domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-B receptor 1, ligand binding domain / EphB1 , SAM domain / Ephrin cysteine rich domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7O3 / Ephrin type-B receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Kung, A. / Schimpl, M. / Chen, Y.-C. / Overman, R.C. / Zhang, C.
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: A Chemical-Genetic Approach to Generate Selective Covalent Inhibitors of Protein Kinases.
著者: Kung, A. / Schimpl, M. / Ekanayake, A. / Chen, Y.C. / Overman, R. / Zhang, C.
履歴
登録2016年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-B receptor 1
B: Ephrin type-B receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0149
ポリマ－69,8072
非ポリマー1,2077
水3,963220
1
A: Ephrin type-B receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5555
ポリマ－34,9041
非ポリマー6514
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ephrin type-B receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4594
ポリマ－34,9041
非ポリマー5553
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.200, 102.200, 157.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1058-

HOH

21A-1092-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ephrin type-B receptor 1 / ELK / EPH tyrosine kinase 2 / EPH-like kinase 6 / hEK6 / Neuronally-expressed EPH-related tyrosine ...ELK / EPH tyrosine kinase 2 / EPH-like kinase 6 / hEK6 / Neuronally-expressed EPH-related tyrosine kinase / NET / Tyrosine-protein kinase receptor EPH-2


分子量: 34903.703 Da / 分子数: 2 / 変異: G703C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHB1, ELK, EPHT2, HEK6, NET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: P54762, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-7O3 / 2-chloranyl-~{N}-[4-[(2-chloranyl-5-oxidanyl-phenyl)amino]quinazolin-7-yl]ethanamide


分子量: 363.198 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H12Cl2N4O2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.08 % / 解説: hexagonal plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 18 % PEG3350, 0.1-0.2 M ammonium sulfate and 0.1 M PCTP (Sodium propionate, Sodium cacodylate trihydrate, Bis-Tris propane) buffer pH 6-9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→58.84 Å / Num. obs: 47109 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 51.16 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.23→2.29 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 1.707 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.622 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZFX

3zfx


解像度: 2.23→58.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.182 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.186 / SU Rfree Blow DPI: 0.153 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.152
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 2232 4.8 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.199 46452 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 59.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8447 Å20 Å20 Å2
2--0.8447 Å20 Å2
3----1.6895 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.23→58.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4354 0 135 220 4709
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014582HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.066205HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1586SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes104HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes659HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4582HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.23
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.08
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion577SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5267SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.29 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 171 5.07 %
Rwork0.308 3201 -
all0.309 3372 -
obs--97.43 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.31980.11330.21082.011-0.31482.4874-0.2232-0.1773-0.09340.19160.2175-0.46740.08020.02160.0057-0.22220.0709-0.006-0.1463-0.0412-0.063-1.857439.7546-3.0785
22.50280.35450.80471.32810.15961.4634-0.1315-0.17650.09260.11980.21130.2605-0.0888-0.1992-0.0798-0.23670.05830.05390.02230.1208-0.1116-33.238740.0775-6.3115
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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