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- PDB-5mdt: Structure of the CTD-interacting domain (CID) of Seb1 from S. pombe. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mdt
タイトルStructure of the CTD-interacting domain (CID) of Seb1 from S. pombe.
要素Rpb7-binding protein seb1
キーワードTRANSCRIPTION / CTD-interacting domain (CID) / S. pombe / transcription termination / RNA polymerase II
機能・相同性
機能・相同性情報


Mei2 nuclear dot complex / sno(s)RNA 3'-end processing / regulatory ncRNA 3'-end processing / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / pericentric heterochromatin formation / chromatin-protein adaptor activity / mRNA 3'-end processing / snoRNA binding / termination of RNA polymerase II transcription / lncRNA binding ...Mei2 nuclear dot complex / sno(s)RNA 3'-end processing / regulatory ncRNA 3'-end processing / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / pericentric heterochromatin formation / chromatin-protein adaptor activity / mRNA 3'-end processing / snoRNA binding / termination of RNA polymerase II transcription / lncRNA binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Nrd1/Seb1, domain 2 / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / RNA recognition motif ...: / Nrd1/Seb1, domain 2 / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rpb7-binding protein seb1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Wittmann, S. / Renner, M. / Vasiljeva, L. / Grimes, J.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT088359MA 英国
Wellcome TrustWT106994MA 英国
Wellcome Trust090532/Z/09/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: The conserved protein Seb1 drives transcription termination by binding RNA polymerase II and nascent RNA.
著者: Wittmann, S. / Renner, M. / Watts, B.R. / Adams, O. / Huseyin, M. / Baejen, C. / El Omari, K. / Kilchert, C. / Heo, D.H. / Kecman, T. / Cramer, P. / Grimes, J.M. / Vasiljeva, L.
履歴
登録2016年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rpb7-binding protein seb1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9111
ポリマ－17,9111
非ポリマー00
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.560, 55.560, 131.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Rpb7-binding protein seb1


分子量: 17911.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
遺伝子: seb1, SPAC222.09 / プラスミド: pET41a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q9UTE3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.31 %
結晶化温度: 293.65 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 100 mM Tris, 4 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月17日
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→48.12 Å / Num. obs: 30490 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 32.93 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.62→1.66 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 2.151 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / CC1/2: 0.5 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3clj

3clj


解像度: 1.62→48.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9433 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9407 / SU R Cruickshank DPI: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.075 / SU Rfree Blow DPI: 0.074 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.07
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2149 1572 5.16 %RANDOM
Rwork0.1945 ---
obs-30447 99.24 %-
原子変位パラメータBiso mean: 52.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.6176 Å20 Å20 Å2
2---6.6176 Å20 Å2
3---13.2352 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.62→48.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1162 0 0 160 1322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011184HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.981598HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d415SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes28HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes169HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1184HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.87
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.28
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion159SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1461SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.62→1.68 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2768 156 5.33 %
Rwork0.2461 2769 -
all0.2477 2925 -
obs--98.39 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -11.4115 Å / Origin y: -17.8075 Å / Origin z: 274.823 Å
111213212223313233
T-0.1587 Å20.1095 Å2-0.0435 Å2--0.2513 Å2-0.0206 Å2---0.2784 Å2
L2.0348 °2-1.917 °2-0.2986 °2-3.1885 °20.1795 °2--6.1496 °2
S-0.319 Å °-0.1637 Å °0.2163 Å °0.4842 Å °0.2308 Å °-0.2594 Å °-0.4744 Å °0.2961 Å °0.0882 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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